Учебное пособие по курсу «Медицинская биохимия» /Л. А. Ганеева, Л. И. Зайнуллин

Реактивы и оборудование: 
Хлорид натрия (1 %), сульфат меди (1 %), препарат слюны, крахмал 
(0,5 %), 1 % раствор йода в 3 % растворе йодида калия. Штатив с 
пробирками, пипет-ки на 1, 2, 5 мл, термостат. 
Ход работы: 
Готовят три пробирки.
 
В первую наливают
 
2,5 мл воды,
 
во 
вто­
 
рую — 2 мл воды и 0,5 мл 1 % раствора хлорида натрия, в третью — 2 мл 
воды и 0,5 мл 1 % раствора сульфата меди. Во все пробирки вносят по 2,5 мл 
рас-твора слюны, перемешивают и добавляют по 2,5 мл 0,5 % раствора 
крахмала, перемешивают­ и помещают в термостат при 38 °С. Через 5 минут 
во все пробирки прибавляют­ по 5 капель раствора йода, наблюдают окраску 
и определяют, каким образом изменяют активность амилазы хлорид натрия и 
сульфат меди. 
Работа 15. Специфичность действия ферментов 
Способность фермента катализировать одну и только одну специфиче-
скую реакцию является наиболее важным его свойством. Благодаря этому 
скорости метаболических процессов могут регулироваться путем изменения 
каталитической­ активности ферментов. Многие ферменты катализируют ре-
акции одного типа (перенос фосфата, окислительно-восстановительные реак-
ции и т. д.), субстратами­ при этом являются структурно сходные соединения. 
Реакции с альтернативными­ субстратами происходят в тех случаях, когда эти 
субстраты присутствуют­ в высоких концентрациях. Таким образом, понятие 
специфичности относится и к типам каталитических реакций (реакционная 
специфичность), и к природе субстратов (субстратная специфичность). 
65 

---

В общем случае ферменты действуют на специфические химические груп­ 
пировки, например, гликозидазы катализируют гидролиз гликозидных связей, 
они высокоспецифичны как к сахарному фрагменту, так и к характеру глико-
зидной связи (α или β). Протеолитические ферменты катализируют гидролиз 
пептидных связей. Действие этих ферментов распространяется на большое 
число субстратов, что позволяет организму обойтись небольшим числом пи­ 
щеварительных ферментов. Однако отдельные пептидазы отличаются высо-
кой групповой специфичностью, так, например, химотрипсин гидролизует 
преимущественно­ те пептидные связи, в которых карбоксильная группа при-
надлежит ароматическим аминокислотам (фен, три, тир). 
Некоторые ферменты обладают абсолютной реакционной и субстратной 
специфичностью, так, например, уреаза катализирует только гидролиз 
мочевины. Однако таких ферментов немного. Большая часть ферментов обла-
дает абсолютной оптической специфичностью (кроме эпимераз). Так, напри-
мер, ферменты­ гликолитического и прямого окислительного пути углеводов 
катализируют­ превращения только D-, но не L-фосфосахаров, ферменты бел-
кового обмена (в организме человека и животных) катализируют 
превращение только L-изомеров аминокислот.