Патологик

 
Аъзо ва тўқималарга аминокислоталар келишининг секинланиши. 
Ичакдаги сўрилиб ўтувчи аминокислоталар ва азотли бирикмалар қонга ва 
қисман 
лимфатик 
системага 
бевосита 
тушади. 
Булар 
“
метоболик 
жамғарма”ҳисобланиб, алмашинувнинг ҳар хил турларида иштирок этади. 
Меъёрида ичакдан қонга сўрилган аминокислоталар қонда 5-10 минут айланиб 
юради ва жигар ҳамда қисман бошқа аъзолар (буйрак, юрак, мускуллар) томонидан 
жуда тез ўзлаштирилади. Бу айланиб юриш вақтининг узайиши аъзо ва 
тўқималарнинг (биринчи навбатда жигарнинг) аминокислоталарнинг сингдириши 
хусусияти бузилганлигини кўрсатади. 
Аминокислоталар биоген аминалар ҳосил бўлишида асосий манба бўлгани 
учун, аминокислоталарнинг қонда тўпланиб қолиши, уларнинг тўқималарда 
кўпайишига ва протеин аминлар ҳосил бўлишига, ва шу моддаларни ҳар хил 
аъзоларга патологик таъсир қилишига олиб келади. Қонда тирозин миқдорининг 
ошиб кетиши тирамин тўпланишига олиб келади, ва у ҳавфли гипертониянинг 
ривожланишида иштирок этади. Гистидин миқдорининг узоқ вақт ошиб туриши 
гистамин концентрациясининг ошишига сабаб бўлади. Бу эса маҳаллий қон айланиши 
ва капиллярлар ўтказувчанлигининг бузилишига олиб келади. Бундан ташқари 
аминокислоталар миқдорининг қонда кўпайиши уларнинг пешоб билан 
ажралишининг кўпайиши (алмашинув бузилишининг махсус шакли) – 
аминоацидурия билан номоён бўлади. 
Умумий 
аминоацидурия 
қонда 
бир 
нечта 
аминокислоталар 
концентрациясининг ошишига боғлиқ. Махсус аминоацидурия эса қонда қандайдир 
битта аминокислота миқдорининг ошишига боғлиқ.
Оқсил синтезининг бузилиши 
Оқсил структурасининг синтези организмда оқсил метоболизмининг марказий 
звеноси бўлиб ҳисобланади. Ҳаттоки биосинтезнинг озгина ўзига ҳос бузилиши 
организмда чуқур патологик ўзгаришларга олиб келиши мумкин. 
Оқсил синтезининг бузилишини чақирувчи сабаблар ўртасида алиментлар 
етишмовчиликнинг ҳар хил турлари муҳим ўрин эгаллайди (тўлиқ, тўлиқ бўлмаган 
очлик, алмаштириб бўлмайдиган аминокислоталар йўқлиги, алмаштириб 
бўлмайдиган аминокислоталар ўртасидаги миқдорий нисбатнинг ўзгариши). Масалан, 
тўқима оқсилида триптофан, лизин, валин тенг (1: 1: 1) нисбатда бўлса, овқат 
оқсилида эса бу аминокислоталар 1: 1: 0,5 нисбатда кирса у ҳолда тўқима оқсилининг 
синтези бу оқсил билан ярим миқдорда таъминланади. Агар ҳужайрада (20 тадан) 
ҳатто битта алмаштириб бўлмайдиган аминокислота бўлмаса оқсил синтези бутунлай 

---

234 
тўхтайди. Оқсил синтезини тезлиги бузилишига шу синтез руй берадиган генетик 
тузилма вазифасини бузилиши сабаб бўлиши мумкин. (ДНК транскрипцияси, 
трансляция, рекогниция). Генетик аппаратнинг шкастланиши ирсий ёки орттирилган 
бўлиши мумкин. У ҳар хил мутаген омиллар таъсирида рўй беради (Ионланган 
нурлар, ультрабинафша нурлари ва бошқалар). Оқсил синтезини бузилишини қатор 
антибиотиклар чақириш мумкин. Генетик кодни ҳисоблашдаги “хатони” 
стрептомицин, каномицин ва бошқа қатор антибиотиклар чақириш мумкин. 
Тетрациклинлар ўсувчи полипептид занжирига янги аминокислоталар қўшилишини 
тормозлайди. Метомицин ДНК иплари парчаланишига тўсқинлик қилиб, ДНК ни 
алкиллаш ҳисобига оқсил синтезини бузиши мумкин. Оқсил синтезини бузулишини 
чақирувчи муҳим сабабларидан яна бири шу жараённи бошқарилишини бузилиш 
ҳисобланиши мумкин. 
Оқсил алмашинувининг йўқолиши ва тезлигининг бошқарилиши нерв ва 
эндокрин системалар орқали бажарилади, уларнинг таъсири ҳар хил фермент 
системаларининг таъсир қилиш орқали вужудга келиши мумкин. 
Клиник ва эксперементал тажрибалар шуни кўрсатадики, аъзо ва 
тўқималарнинг МНС дан узилиши тўқималарда маҳаллий алмашинувнинг 
бузилишига олиб келади. МНС нинг шкастланиши эса оқсил алмашинувининг 
бузилишига олиб келади. Ҳайвонларда децеребрация жараёни оқсил синтезининг 
пасайишига сабаб бўлади. 
Гипофизнинг соматотроп гормони, жинсий гормонлар ва инсулин оқсил 
синтезига кучайтирувчи таъсир кўрсатади. Ниҳоят оқсил синтезининг патологияси 
сабабчиси бўлиб оқсиллар биосинтезида қатнашувчи ҳужайра системаси 
ферментлари фаоллигининг ўзгариши ҳисобланади. Ниҳоятда ривожланган ҳолларда 
гап метоболизм блоки устида боради. У касаллик чақирувчи молекулалар турининг 
бузилишида номоён бўлади. Ҳамма қайд қилинган омиллар таъсирининг натижаси 
бўлиб умумий ёки айрим оқсиллар синтези тезлигининг пасайиши ёки узилиши 
ҳисобланади. 
Оқсиллар биосинтезининг сифат ва миқдор бузилиши ажратилади. Ҳар хил 
касалликлар патогенезида оқсиллар биосинтези сифат бузилишини қандай аҳамият 
касб этишини, патологик гемоглабин ҳосил қилувчи анемияларнинг айрим турлари 
мисолида кўриш мумкин. Гемоглобин молекуласидаги фақат битта аминокислота 
қолдиғини алмашиниши (глутаминни валинга) ўроқсимон ҳужайрали оғир анемияга 
олиб келади (қон патофизиологиясига қаранг). Аъзо ва қондаги оқсиллар 
биосинтезининг қон зардобидаги айрим фракциялар нисбати ўзгариши – 
диспротеинемияга, олиб борувчи миқдорий ўзгариши алоҳида қизиқиш уйғотади. 
Диспротеинемиянинг иккита шакли тафовут этилади: 
1. 
Гиперпротеинемия (айрим ёки ҳамма оқсиллар миқдорининг кўпайиши). 
2. 
Гипопротеинемия (айрим ёки ҳамма оқсиллар миқдорининг камайиши). 
Қатор жигар касалликлари (циррозлар, гепатитлар), буйрак касалликлари 
(
нефрит, нефроз) альбуминлар миқдорининг кескин камайиши билан кечади.
Катта яллиғланиш жараёнлари билан кечадиган қатор юқумли касалликлар 
гамма глобулинлар миқдорининг кўпайишига олиб келади. Диспротеинемиянинг 
ривожланиши организм гомеостазининг жиддий силжиши билан номоён бўлади. 
(
онкотик босимнинг ўзгариши, сув алмашинувининг бузилиши). 
Оқсил синтезининг камайиши, асосан альбумин ва гамма-глобулинларнинг 
камайиши, инфекцияларга бўлган қаршиликнинг камайишига ва иммунологик 
чидамлиликнинг пасайишига олиб келади. 
Гипопротеинемиянинг гипоальбуминемия шаклидаги аҳамияти шундан 
иборатки, альбумин кўп ёки кам миқдорда турли хил моддалар билан мустаҳкам 

---

235 
комплекс ҳосил қилади ва у моддалар турли органларга транспорт қилиниши 
специфик рецепторлар иштирокида бажарилади. Маълумки темир ва миснинг тузлари 
(
организм учун жуда заҳарли) қон зардобининг рН муҳитида жуда қийин эрийди ва 
уларни фақатгина зардобнинг специфик оқсиллар комплекси (трансферрин ва 
церулоплазмин) кўринишида транспорт қилиш мумкин, у бу тузлар билан 
заҳарланишни олдини олади. 
Зардобдаги альбумин билан боғлиқ шаклда қонда тахминан кальцийнинг ярми 
сақланиб қолади. Бу билан Са нинг боғланган шакли билан унинг ионланган 
бирикмалари қонда маълум бир динамик тенгликни ҳосил қилади. Альбумин 
таркибининг камайиши билан борадиган ҳамма касалликларда (буйрак касаллигида), 
қонда ионланган кальций концентрациясининг бошқарилиш қобилияти ҳам пасаяди. 
Бундан ташқари альбуминлар углевод алмашинувидаги баъзи бир компонентларни 
(
глюкопротеид), эркин ёғ кислоталари ва турли гормонларнинг асосий ташувчилари 
бўлиб ҳисобланади. 
Жигар ва буйрак шикастланишида, қатор ўткир ва сурункали яллиғланиш 
жараёнларида (ревматизм, инфекцион миокардит, пневмония) организмда махсус 
оқсиллар хусусияти ўзгарган холда синтез қилина бошлайди. 
Патологик оқсиллар чақирган касалликка яққол мисол бўлиб патологик 
гемоглобин иштирокидаги касаллик (гемолитик анемия, безгак) хамда патологик 
фибриноген пайдо бўлиши натижасида қон ивишининг бузилиши ҳисобланади. 
Қондаги ғайри табиий оқсилларга криоглобин киради. У харорат 37о дан паст 
бўлганда чўкиш хусусиятига эга бўлиб, тромб ҳосил бўлишига олиб келади. Унинг 
пайдо бўлиши жигар циррози ва бошқа касалликларда кузатилади. 
Аминокислоталар алмашинувининг бузилиши 
Оқсил оралиқ алмашинувининг асосий йўлини қайта аминланиш 
дезаминланиш, дикарбоксилланиш қайта метилланиш ва қайта сульфилланиш 
реакциялари ташкил килади. 
Оқсил оралиқ алмашинувида марказий ўринни қайта аминланиш реакцияси 
эгаллайди. У янги аминокислоталар ҳосил бўлишида асосий манба ҳисобланади. 
Организмда витамин В6 нинг етишмовчилиги натижасида қайта аминланиш 
бузилиши мумин. Бу шундай тушинтирилади, яъни фосфорланган шаклдаги витамин 
В6 – фосфопиридоксал, амин ва кетокислоталар қайта аминланишидаги специфик 
ферментлар трансаминазанинг фаол гуруҳи ҳисобланади. Ҳомиладорлик ва 
сульфаниламидларнинг узоқ истеъмол қилиниши витамин В6 синтезини тормозлайди 
ва бу ҳолат аминокислоталар алмашинувининг бузилишида асос бўлиши ҳам мумкин. 
Жигар шикастланганда ва инсулин етишмовчилигида қайта аминланиш реакцияси 
кучайиши мумкин. Бунда эркин аминокислоталар миқдори ошиб кетади. 
Қайта аминланиш активлигининг пасайишига, ферментлар синтезининг 
бузилиши (оқсил очлигида) ёки ҳар хил гормонлар томонидан фаол 
бошқарилишининг бузилиши сабаб бўлади. 
Озиқ оқсиллари билан организмга тушадиган ва фенилаланиндан ҳосил 
бўладиган тирозин жигарда фумар ва ацетосирка кислотасигача қисман оксидланади. 
Лекин тирозиннинг бу оксидланиши унинг альфа кетоглютар кислота билан қайта 
аминланишидан кейингина содир бўлади. 
Оқсил етишмовчилигида тирозиннинг қайта аминланиши секинлашади, 
натижада унинг оксидланиши бузилади. Бу эса қонда тирозиннинг кўпайишига олиб 
келади. 

---

236 
Қонда тирозиннинг тўпланиши ва унинг пешоб билан ажралиши туғма 
тирозинаминтрансфераза етишмовчилигига ҳам боғлиқ бўлиши мумкин. Тирозиноз 
деб номланган клиник холатлар маълумдир. 
Цирроз, суякларнинг рахит касаллигидагидай ўзгариши, қон қуйилиши, буйрак 
найчаларининг шикастланиши шу касаллик учун хос. 
Аминокислоталарнинг қайта аминланиш жараёнлари, дезаминланишнинг 
оксидланиш жараёни билан чамбарчас боғлиқдир, бу жараён натижасида аммиак 
аминокислоталардан ферментатив равишда ажралади.Оқсил алмашинувининг охирги 
махсулотлари хосил бўлиши ва аминокислоталарнинг энергетик алмашинувга 
кириши дезаминланишда ифодаланади. 
Дезаминланишнинг секинлашиши тўқималарда оксидланиш жараёнининг 
бузилиши (гипоксия, С, РР, В2 гиповитаминозлар) натижасида вужудга келиши 
мумкин. Аммо дезаминланишнинг кескин бузилиши аминооксидаза фаоллиги 
камайишидан (жигарнинг диффуз шикастланиши, оқсил етишмовчилиги) ёки 
уларнинг нисбий активлиги етишмовчилиги натижасида (қонда эркин 
аминокислоталарнинг ошиши) келиб чиқади. Аминокислоталар оксидланиш йўли 
билан дезаминланиши бузилиши натижасида сийдикчил ҳосил бўлиши камаяди, 
қонда аминокислоталар концентрацияси ортади ва пешоб билан уларнинг кўп 
ажралиши – аминоцидурия пайдо бўлади. 
Аминокислоталарнинг оралиқ алмашинуви фақатгина қайта аминланиш ва 
оксидланиш йўли билан дезаминланиш ҳисобига бормайди, балки декарбоксилланиш 
жараёнлари билан ҳам бориши мумкин.(карбоксил СО2 нинг ажралиши) Бунда 
“
биоген” деб номланувчи аминлар ҳосил бўлади. Шундай қилиб гистидиннинг 
декарбоксилланишидан гистамин, тирозиндан – тирамин, 5 – гидрокситриптофандан 
– 
серотонин ҳосил бўлади ва ҳ.к. Мана шу аминлар биологик жиҳатдан фаолдир ва 
улар томирларга кучли фармакологик таъсир қилади. 
Агар нормада улар кам миқдорда хосил бўлса ва тез парчаланса, 
декарбоксилланиш бузилганда эса тўқималарда тўпланиши ва қонда ҳам йиғилиб 
заҳарли таъсир қилиши учун шароит яратилади. Декарбоксилланиш жараёнларининг 
бузилишига декарбоксилаза фаоллигининг тормозланиши сабаб бўлади. 
Оқсил парчаланиш тезлигининг бузилиши 
Узлуксиз биосинтез ва парчаланиш жараёнларида оқсиллар доимо харакат 
холатида бўлади. Бу харакатдаги тенгликнинг бажарилиши учун керакли шароитнинг 
бузилиши хам умумий оқсил етишмовчилигининг ривожланишига олиб келиши 
мумкин. Одатда хар хил оқсилларнинг яшаш даври (полупериод) нормада бир неча 
соатдан бир неча суткагача боради. Одам қони зардобидаги альбуминларнинг ярмига 
камайишининг биологик вақти тахминан 15 кунни ташкил этади. 
Бу давр катталиги сезиларли даражада озиқдаги оқсил миқдорига боғлиқ, яъни 
оқсил миқдори камайганда у кўпаяди, кўпайганда камаяди. 
Қонда ва тўқималарда оқсил парчаланиш тезлигининг ошиши организм 
ҳарорати кўтарилганда, катта ялиғланиш жараёнларида, оғир шикастланишларда, 
гипоксияда ва ҳавфли ўсмаларда ва ҳ.к. кузатилади. Бу эса, бактерия заҳарларининг 
таъсирига ёки қонда протеолитик ферментлар фаоллигининг ошишига (гипоксияда) 
ва тўқималарда моддалар парчаланиш маҳсулотларининг заҳарли таъсирига 
(
шикастланишларда) боғлиқ бўлади. 
Кўп ҳолларда оқсил парчаланиш тезлигининг ошиши организмда манфий азот 
балансининг ривожланиши билан кечади. Бу эса оқсил парчаланиш жараёнининг 
унинг биосинтезидан устун туриши билан боғлиқ. 

---

237 
Оқсил алмашинуви охирги босқичлари патологияси 
Оқсил алмашинувининг охирги маҳсултлари бўлиб аммиак ва мочевина 
(
сийдикчил) ҳисбланади. Оқсил алмашинуви охирги босқичлари патологияси, охирги 
маҳсулотлар ҳосил бўлиши ёки уларнинг чиқарилиши бузилишидан келиб чиқади. 
Организмдаги тўқималарда аммиакнинг боғланиши катта физиологик аҳамиятга 
эгадир. Аммиак МНС га заҳарли таъсир қилади ва уни кескин қўзғалишига олиб 
келади. Аммиакни боғлаш ва зарарсизлантириш 2 та механизм ёрдамида бажарилади: 
Жигарда сийдикчил ҳосил қилиш йўли билан, бошқа тўқималарда эса – аммиакни 
глютамин кислота билан бирикишидан глютамин ҳосил қилиш йўли билан боради. 
Аммиак боғланишининг ассий механизими бўлиб, цитруллин – 
аргининоорнитин даврасида сийдикчил ҳосил бўлиш жараёни ҳисобланади. 
Сийдикчил ҳосил бўлишининг бузилиши, умумий оқсил етишмовчилиги ва 
сийдикчил ҳосил бўлишида иштирок этувчи фермент системалари таъсирининг 
пасайиши (гепатит, жигар циррози) натижасида келиб чиқади. 
Сийдикчил ҳосил бўлишининг бузилиши натижасида қонда ва тўқималарда 
аммиак тўпланади, эркин амминокислталар концентрацияси ошиб кетади. Бу эса 
гиперазотемиянинг ривожланиши билан кечади: Гепатит ва церрознинг оғир шаклида 
яъни жигарнинг сийдикчил ҳосил қилиш вазифаси кескин бузилганида аммиак билан 
заҳарланиш ривожланади (МНС фаолиятининг бузилиши). 
Сийдикчил ҳосил бўлиши бузилишининг асосида ферментлар фаоллигининг 
ирсий нуқсони ётиши мумкин. 
Шундай қилиб, қонда аммиак концентрациясининг кўпайиши (аммониемия) 
аммиакни 
боғловчи 
ва 
орнитин 
ҳосил 
бўлишини 
катализловчи 
карбомилфосфатсинтетазалар ва орнитинкарбомилтрансферазаларни блокланиши 
билан боғлиқ. Аргининсуксинатсинтетазанинг ирсий нуқсонида қонда цитруллин 
концентрацияси кескин ошади, натижада цитруллин сийдик билан чиқарилади 
(
суткада 15 граммгача) – цитруллинурия ривожланади. Бошқа аъзо ва тўқималарда 
(
мускул ва нерв тўқимаси) аммиякни боғланиши карбоксил группанинг эркин 
дикарбон аминокислоталари бирикиши билан борадиган амидланиш реакцияси 
орқали бажарилади. Бунда асосий субстрат бўлиб глютамин кислота ҳисобланади. 
Амидланиш жараёнинг бузилиши (глютаминаза) реакциясини таъминловчи 
ферментлар системаси фаоллиги пасайганда ёки аммиакни боғланишига нисбатан 
ҳосил бўлиш миқдорининг тезлашиши натижасида келиб чиқиши мумкин. 
Оқсиллар алмашинувининг охирги маҳсулотларидан яна бири бўлиб, креатин 
(
мускул азот моддаси) оксидланиши натижасида ҳосил бўлган креатинин 
ҳисобланади. Нормада 1 суткада креатиннинг сийдикдаги миқдори 1 -2 г. ни ташкил 
этади. 
Креатинурия – пешобда креатинин миқдорининг ошиши. Бу ҳомиладор 
аёлларда ва болаларда жадалар ўсиш даврида кузатилади. Очликда, вит. Е 
етишмовчилигида, иситмали юқумли касалликларда, тиреотоксикоз ва бошқа 
касалликларда мускулларда алмашинув жараёнлари бузилади. 
Креатинурия креатин алмашинувининг бузилишидан далолат беради. 
Оқсил алмашинуви охирги босқичи бузилишининг яна бир умумий шакли, 
буйрак 
паталогиясида 
оқсил 
алмашинувининг 
охирги 
маҳсулотларини 
ажратилишининг бузилиши ҳисобланади. 
Буйракни ажратиш вазифасини бузилиши натижасида (нефритлар) қонда 
сийдикчил ва бошқа азотли моддаларнинг ушланиб қолиши юз беради. Қолдиқ азот 
миқдори ошиб кетади – гиперазотемия ривожланади. 

---

238 
Азот метаболити чиқарилиши бузилишининг охирги даражаси бўлиб уремия 
ҳисобланади. 
Жигар ва буйракнинг бир вақтнинг ўзида шкастланиши натижасида оқсил 
алмашинуви охирги маҳсулотларининг ҳосил бўлиши ва чиқарилиши бузилади. 
Оқсил етишмовчилигида оқсил алмашинувининг умумий бузилиши билан бир 
қаторда айрим аминокислоталар алмашинувининг ўзига хос бузилиши мумкин. 
Масалан оқсил етишмовчилиги оқибатида гистидин оксидланишида иштирок 
этувчи ферментларнинг фаолияти кескин пасаяди. 
Гистидиндекарбоксилазани вазифаси эса – гистидиндан гистамин ҳосил 
бўлишидир жараён бузилмайди аксинча кучаяди. Бу ҳолат организмда гистамин 
ҳосил бўлиши ва тўпланишига олиб келади. Бу касаллик терининг шикастланиши, 
юрак фаолияти ва ошқазон ичак йўллари вазифасини бузилиши билан ифодаланади.
Педиатрия амалиётида ирсий аминоацидопатиялар алоҳида аҳамият кашф 
этади. Ҳозирги кунда уларнинг 60 дан ортиқ ҳар хил нозологик шакллари мавжуд. 
Ирсий тур бўйича буларнинг ҳаммаси аутосом-рецессив ҳисобланади. 
Аминокислоталарнинг катобализми ёки анаболизмини амалга оширувчи у ёки 
бу ферментнинг етишмовчилиги патогенезни белгилайди. Аминоацидопатиянинг 
умумий биохимик белгиси бўлиб тўқималар ацидози ва аминоацидурия ҳисбланади. 
Алмашинувнинг энг кўп учрайдигани ирсий нуқсони бўлиб, аминокислталар умумий 
йўли орқали бир бири билан боғланган тўртта энзимопатия ҳисобланади: 
фенилкетонурия, тирозинемия, альбинизм, алкаптонурия. 
Фенилкетонурия. Биринчи марта 1934 йилда ёзилган. Фенилкетонурия 
боланинг 2-3 ёшида вужудга келувчи ақлий заифлиги билан ифодаланади. Бу 
касаллик 
патогенези 
асосида 
фенилаланинг-4-гидроксилаза 
фаоллигининг 
етишмовчилиги ётади, у озиқдаги фенилаланинни аминокислота – тирозинга 
айланишини катализ қилади. 
Фенилаланиннинг 
тирозинга 
айланишининг 
блокланиши 
гиперфенилаланинемияга олиб келади. Фенилаланин метаболизмининг маҳсулоти 
яъни кетокислота – фенилпируват нерв системасига заҳарли таъсир қилади. 
Фенилпируват пешобда темир уч хлор билан бирга яшил рангни беради. Бу эса янги 
туғилган чақалоқларда фенилкетонурияга эрта диагноз қўйилишига ёрдам беради. 
Альбинизм. Бу касалликнинг асосий белгилари бўлиб тери ҳужайраларида, 
сочда, кўзнинг камалак пардасида меланин йўқлиги ва ультрабинафша нурларига 
сезгирликнинг ошиши ҳисобланади. Альбинизмнинг клиник кўринишларини 
меланинни тирозиндан синтез бўлишини катализловчи, тирозиназа ферменти 
активланишининг мутацион блокланиши юзага келтиради.