Структура и функции белков и пептидов

 
Реакции переаминирования
Распад большинства аминокислот начинается с переаминирования. При этом не вы-
свобождаются аммиак, а аминогруппа с аминокислоты переходит на кетокислотный акцеп-
тор. Ферменты, катализирующие реакции переаминирования, называются аминотрансферазы 
(трансаминазы). В качестве кофермента используют пиридоксальфосфат – активная форма 
витамина B
6
. Это главный путь удаления азота у аминокислот. Существуют трансаминазы 
для большинства аминокислот. После поступления пищевых аминокислот из воротной вены 
печень трансаминирует значительную часть аминокислот. Исключением являются амино-
кислоты с разветвленным углеводородным радикалом, для них в печени нет соответствую-
щей трансаминазы. Концентрация таких аминокислот в крови, оттекающей от печени, вы-
ше, чем в системе воротной вены. 
Стратегия реакции переаминирования
— перенос аминогруппы от различных групп 
донорных аминокислот на ограниченное число 

-кетокислотных акцепторов, что позволяет 
выделить центральный путь метаболизма аминокислот. Большинство трансаминаз исполь-
зует 

-кетоглутаровую кислоту как основной акцептор аминогруппы. Трансаминазы обыч-
но называют по аминокислотам, которые служат донором аминогруппы. 
Субстратная специфичность трансаминаз
. Каждая трансаминаза специфична для 
одного или нескольких аминокислотных доноров. 
Акцептором аминогруппы для большинства трансаминаз является 

-
кетоглутаровая кислота. Однако оксалоацетат и ПВК также можно рассматривать в качестве 
важных акцепторов аминогрупп. Важное диагностическое значение имеет определение ак-
тивности в крови трансаминаз, поскольку эти ферменты обладают органоспецифичностью: 
АлАТ преобладает в печени, а АсАТ — в миокарде. И при инфаркте миокарда активность 
АсАТ в крови ↑ в 8-10 раз, а АлАТ — в 1,5-2 раза, а при гепатитах активность АлАТ в сыво-
ротке крови ↑ в 8-10 раз, а АсАТ — в 2-4 раза.