Структура и функции белков и пептидов

Аминокислота
Кетокислота
Кетоглутарат
Глутаминовая кислота
NH
3
НАД
+
НАДНН
+
1
2
1. Реакция переаминирования
2. Глутаматдегидрогеназная реакция
 
Рис. 15.2.
Непрямое дезаминирование аминокислот 
Аммиак, образующийся при дезаминировании аминокислот, является токсическим 
соединением. Существует несколько способов связывания аммиака с целью его обезврежи-
вания.
Пути обезвреживания аммиака в организме:
1. Синтез глутамина. 
Реакция
катализируется глутаминсинтетазой: 
Распределение и субклеточная локализация
. Реакция протекает в цитозоле клеток 
всех тканей, но особенно выражена в мозге, где аммиак наиболее токсичен, и мышцах, где 
обмен белков мышц сопровождается образованием значительных количеств аммиака. 
Функции глутамина: 
a) во всех тканях 
глутамин 
является донором азота для синтеза важных молекул, в 
частности, для пуринового и пиримидинового синтеза; 
б) является нетоксичной формой транспорта аммиака из разных тканей к клеткам 
печени, где он превращается в мочевину; 
в) в кишечнике служит источником энергии для энтероцитов; 
г) в почках участвует в поддержании кислотно-щелочного равновесия. Гидролиз 
амидной группы в боковой цепи глутамина глутаминазой позволяет связывать протоны. Это 
особенно важно в условиях метаболического ацидоза. 
2. Синтез мочевины
. Печень — единственный орган, клетки которого содержат все 
ферменты синтеза мочевины и, следовательно, являются главным местом ее синтеза. Участ-
вуют митохондриальные ферменты и ферменты цитозоля (рис. 15.3). 
Энергетический баланс
.
4
 
молекулы АТФ
расходуется на синтез каждой молекулы 
мочевины 
COOH
CH -NH
CH
CH
COOH
2
NH
3
АТФ АДФ
COOH
CH -NH
CH
CH
CO-NH
2
2
2 
2 
2 
2 

---

78 
N
H
2
C O
O
P O
O
O
Орнитин
Цитрулин
Аргинино-сукцинат
Аргинин
NH
3
+ CO
2
+ 2АТФ 
+ АДФ
H
3
PO
4
+
карбамоилфосфат
АТФ
АМФ
аспартат
фумарат