Структура и функции белков и пептидов

пре» 
указывает на наличие 
сигнального, лидирующего 
пептида; 
«
про
»
 — 
на
 
наличие 
дополнительных пептидов на 
N- и С-концах, которые 
необходимы для формирова-
ния правильной простран-
ственной структуры). Затем 
начинается 
процессинг
препроколлагена (рис. 27.2), в котором выделяют внутриклеточный и 
внеклеточный этапы. 
Внутриклеточно
происходит удаление сигнального пептида и проколлаген поступа-
ет в ЭПР.
Полипептидные цепи гидроксилируются пролилгидроксилазой и лизингидроксила-
зой. Для работы этих ферментов в качестве кофакторов необходимы О
2
, Fe
2+
, α-кетоглутарат 
и аскорбиновая кислота. Снижение содержания гидроксипролина клинически проявляется 
цингой (при дефиците аскорбиновой кислоты), которая является следствием нестабильности 
молекул из-за изменения их структуры и разрушения протеазами.
Происходит гликозилирование остатков гидроксилизина, что необходимо для секре-
ции молекул проколлагена в межклеточное пространство.
В дополнительных пептидах на N- и С-концах формируются межцепочечные дисуль-
фидные связи между радикалами цистеина, что сопровождается образованием тройной спи-
рали коллагена.
Рис.27.2. 
Процессинг препроколлагена: внутриклеточный этап

---

154 
Секреция проколлагена во внекле-
точное пространство.
Ферменты амино- и карбоксипептида-
зы удаляют дополнительные пептиды. После 
чего становится возможной организация мо-
лекул коллагена в фибриллы (микрофибрил-
лы) и переплетение фибрилл с образованием 
коллагеновых волокон (рис.27.3).
Оксидазы (для них необходимы Cu
2+
и 
витамин.B
6
) катализируют окислительное 
дезаминирование ε-аминогрупп лизина и гид-
роксилизина в молекулах коллагена с образо-
ванием альдегидных групп. Конденсация аль-
дегидных групп сопровождается образовани-
ем поперечных связей в коллагеновых волок-
нах.