Структура и функции белков и пептидов

 
 
 
 
 
 
 
Эластин 
Эластин — самый прочный из белков, известных в организме человека.
В отличие от коллагена у эластина один генетический тип, мало ОН-ПРО, нет ОН-
ЛИЗ, дополнительных пептидов, углеводов, не образуется тройная спираль.
Молекула эластина состоит из двух типов фрагментов, чередующихся вдоль цепи: 
гидрофобные (фибриллярные) сегменты, которые ответ-
ственны за эластические свойства молекулы и глобуляр-
ные сегменты, богатые АЛА и ЛИЗ, имеющие форму α-
спирали и участвующие в формировании поперечных 
связей между молекулами эластина. Синтезируется эла-
стин в виде мономера, а внеклеточно происходит фиб-
риллогенез с образованием поперечных связей. В образо-
вании поперечных связей принимаю участие 4 остатка 
ЛИЗ. С участием оксидаз происходит окислительное дез-
аминирование лизина и последующая межмолекулярная 
конденсация 4-х альдегидных групп. В результате чего 
образуется особый вид межмолекулярных сшивок – 
де-
смозин
(рис. 27.4) или 
лизиннорлейцин
, которые присущи только эластину
. 
Фибриллярные адгезивные белки 
Внеклеточный матрикс содержит большое число адгезивных неколлагеновых белков, 
структурной особенностью которых является наличие доменов, способных специфически 
связываться с другими макромолекулами и рецепторами на поверхности клетки. Непремен-
ным компонентом доменов, обеспечивающих взаимодействие с клетками, является последо-
вательность аминокислот АРГ-ГЛИ-АСП (R-G-D). 
Фибронектин — 
высокомолекулярный гликопротеин. Существуют множественные 
формы фибронектина. Одна из них — 
фибронектин плазмы
и других биологических жидко-
Рис.27.3. 
Процессинг коллагена: внеклеточный этап 
Рис. 27.4.
Десмозин 

---

155 
стей. Он принимает участие в механизмах свертывания крови и заживления ран. 
Фибронек-
тины тканей 
располагаются на поверхности клеток, образуя фибронектиновые филаменты.
Фибронектин ускоряет клеточную миграцию, обеспечивая взаимодействие клеток с 
матриксом.
Фибриллин — 
структурный компонент микрофибрилл, обеспечивающих образова-
ние эластиновых волокон. Он найден в хрусталике, периосте, аорте. При мутации гена, коди-
рующего синтез фибриллина, развивается синдром Марфана: эктопия хрусталика, арахно-
дактилия («паучьи» пальцы), поражение суставов.