Jo`rayeva A

6.4. Fermentlarning ta’sir qilish mexanizmi va uning molekulyar 
asoslari. 
Fermentlarning katalitik ta’sir mexanizmini aniqlash enzimologiyaning 
asosiy va eng murakkab vazifalaridandir. Fermentlar ta’sirida faollashishning 
umumiy nazariyasi yo`q, har bir fermentning ta’sir mexanizmi uning o`ziga xos 
spetsifik 
uchlamchi 
strukturasi, 
funktsional 
guruhlari, 
substrat 
bilan 
to`qnashgandagi konformatsion o`zgarishi bilan ta’minlanadi. 
Fermentlarning ta’sir etishini tushuntirib beruvchi farazlardan biri – 
adsorbtsion faraz XX asr boshlarida ingliz fiziologi Beylis va nemis bioximigi 
Varburg tomonidan taklif etilgan. Ular bu farazni asoslashda biologik bo`lmagan 
katalizatorlarning ta’sir mexanizmidan kelib chiqqan. Adsorbtsion farazga asosan 
platinaga o`xshash ferment yuzasi reagent molekulalari uchun adsorbtsiya joyi 
bo`lib hisoblanadi. Buning natijasida ularning o`zaro tas’iri osonlashib, reaktsiya 
tezlashadi. Ammo bu faraz fermentning spetsifikligi (o`ziga xosligi)ni tushuntirib 
bera olmadi va u faqat tarixiy ahamiyatga ega bo`lib qoldi.
Fermentlarning ta’sir etish mexanizmi to`g`risidagi tasavvurlarni 
rivojlantirishda 
Mixaelis 
va 
Mentenning 
ferment-substrat 
komplekslari 

---

52 
to`g`risidagi klassik ishlari katta ahamiyatga ega bo`ldi. Mixaelis-Menten 
tasavvurlariga ko`ra fermentativ kataliz jarayoni oddiy tenglama bilan ifodalanadi: 
E + S
ES ES* ES** 
EM
E + M 
1
3 
2
Ferment-substrat kompleksi hosil bo`lishi jarayonida substrat fermentga 
yaqinlashadi, uning katalitik markaziga nisbatan mos ravishda mo`ljal oladi. 
Bunday moslikni kalitni qulfga to`g`ri kelishiga o`xshatish mumkin. Qulf va kalit 
modeliga binoan ferment murakkab qulfga o`xshash, u faqat shakli aniq mos 
tushadigan substrat (kalit) ga to`g`ri keladi. Substratni fermentga mos kelishi va 
unga “yopishishi” ularning o`zaro ta’sirlanishini shartlaydigan bir qator 
xususiyatlarga bog`liq: enzim yuzasida o`qlangan guruhlar tartibini substrat 
sathidagi o`qlangan guruhga; substratning gidrofob qismini fermentning gidrofob 
qo`lqopi yoki cho`ntakchasi mos bo`lishi; ferment-substratning gidroksil yoki 
aminoguruhlari bilan vodorod bog`lari hosil qiladigan guruhlarni muvofiq holatiga 
ega bo`lishi kerak. Keyingi fikrlarga asosan esa substratni fermentning faol 
markazi bilan birikishi qutblanish, elektronlarning siljishi yoki reaktsiyada 
qatnashadigan bog`larning deformatsiyasi tufayli substrat molekulasini ma’lum 
o`zgarishlarga, yuqori energiyaga ega faollanish holatiga keltiradi. 
Fermentning nisbatan kichik faol markaziga substratning birikishi ferment 
konformatsiyasini substrat strukturasiga moslashtiradi. Demak, faol markazning 
shakllanishida substrat ham ishtirok etadi. 
Umuman, fermentativ kataliz jarayonini shartli ravishda o`ziga xos 3 
bosqichga bo`lish mumkin: 
1.
Substratning fermentga diffuziyalanishi va uning fermentni faol markazi bilan 
bog`lanib, ferment-substrat kompleksi – ES ning hosil bo`lishi. 
2.
Birlamchi ferment-substrat komplekslaridan bir yoki bir nechta faollashgan 
ferment-substrat komplekslari – ES* va ES** ning hosil bo`lishi. 
3.
Fermentning faol markazidan reaktsiya mahsulotining ajralishi va muhitga 
tarqalishi – EM kompleksi E va M (mahsulot) ga ajraladi. 
Birinchi bosqich qisqa vaqt davom etib, muhitdagi substrat miqdori va 
fermentning faol markaziga diffuziyalanish tezligiga bog`liq. ES kompleksining 
hosil bo`lishi lahza ichida amalga oshadi. Bu bosqichda faollanish energiyasi 
deyarli o`zgarmaydi. Fermentning faol markazida substratlarning mo`ljal olishi 
ularning yaqinlashishini va reaktsiya o`tishini yengillashtiradi. 
Ikkinchi bosqich sekinroq boradi va uning davomiyligi ushbu kimyoviy 
reaktsiyaning faollanish energiyasiga bog`liq. Bu bosqichda substrat bog`larining 
uzilishi yoki fermentning katalitik guruhi bilan o`zaro ta’sirlashishi natijasida 
yangi bog`lar hosil qilishi amalga oshadi. Aynan faollashgan komplekslar hisobiga 
substratning faollanish energiyasi pasayadi. Ikkinchi bosqich butun katalizning 
tezligini ta’minlaydi. 
Uchinchi bosqich ham birinchi bosqich singari qisqa vaqt davom etadi. U 
reaktsiya muhitiga reaktsiya mahsulotlarining tarqalish tezligi bilan belgilanadi. 

---

53 
Fermentlar ta’sirining molekulyar mexanizmlarini ko`p tomonlari hali 
o`rganilmagan. O`rganilgan fermentlar ta’sir mexanizmlari orasida quyidagilarni 
ta’kidlash mumkin: 
1)
reagentlarning yaqinlashishi; 
2)
substrat deformatsiyasi; 
3)
kislota-ishqoriy kataliz; 
4)
kovalent kataliz. 
1) Reagentlarning yaqinlashishi – fermentlar uchun juda xos xususiyat 
bo`lib, moddalarning o`zgarishini ming yoki o`n ming martaga tezlashtirish 
(substratlarning reaktsiyaga kirishish qobiliyatini oshirish) imkonini beradi. 
Ferment faol markazining aloqa (kontakt) qismi o`ziga xos holatda substratlarni 
bog`laydi hamda ularning o`zaro mo`ljal olishi va yaqinlashishini katalitik 
guruhlarning ta’siri uchun foydali tomonga buradi. Ikki yoki undan ortiq 
molekulalarning bunday o`zaro ta’sirlashuvi suvli muhitda va anorganik katalizator 
yuzasidagi tartibsiz to`qnashuvda imkoni bo`lmagan reaktsiya tezligining oshishini 
ta’minlaydi. Substratlarning taxlangan holda joylashishi entropiyaning 
kamayishiga olib keladi, demak, faollanish energiyasining kamayishini 
ta’minlaydi.
2) Substrat deformatsiyasini gidrolaza, liaza va ba’zi transferazalarning 
ta’siri yaxshi tushuntiradi. Fermentga birikkuncha substrat “bo`shashgan” 
konfiguratsiyaga ega bo`ladi. Faol markaz bilan bog`langandan so`ng substrat 
molekulasi cho`ziladi (“deformatsiyalangan” konfiguratsiya). Substratdagi 
atomlararo bog`lar qancha uzun bo`lsa, uning uzilishiga shuncha kam energiya sarf 
bo`ladi, ya’ni faollanish energiyasi pasayadi. Deformatsiya (cho`zilish) joyi suv 
molekulalari ta’siriga oson uchraydi. 
3) Kislota-ishqoriy kataliz. Boshqa katalizatorlardan farqli ravishda ferment 
faol markazining asosiy xususiyati shundan iboratki, bunda aminokislota 
qoldiqlarining funktsional guruhlari kislota va ishqor xossalarini namoyon qiladi. 
Shu sababdan ferment katalitik hujum vaqtida protonlarning aktseptor va donor 
vazifalarini bajaradi, bunday imkoniyat odatdagi katalizatorlarda mavjud emas. 
Faol markazga substratning birikishida uning molekulasiga katalitik 
markazning elektrofil va nukleofil guruhlari ta’sir qiladi va kislota-ishqor guruhlari 
hujum qilgan substrat qismlarida elektron zichlikning qayta taqsimlanishiga olib 
keladi. Bu esa substrat molekulasida qayta taqsimlanish va bog`larning uzilishini 
yengillashtiradi. Katalitik markazida gistidin bo`lgan fermentlar ko`proq kislota-
ishqoriy katalizni namoyon etadi. Gistidin blokirlangan holatlarda ferment 
faolligini yo`qotadi. Kislota-ishqoriy kataliz gidrolaza, izomeraza va va liazalarga
xos. U ko`proq kovalent kataliz bilan birgalikda amalga oshadi. 
4) Kovalent kataliz faol markazning katalitik guruhlari va substrat orasida 
kovalent bog`lar hosil qiladigan fermentlarda kuzatiladi. Kovalent ferment-substrat 
oraliq mahsulotlar judayam turg`un emas va reaktsiya mahsulotini ajratgan holda 
oson 
parchalanadi. 
Juda 
ko`pchilik 
fermentlar 
uchun 
bayon 
etilgan 
mexanizmlarning birgalikda amalga oshishi xos bo`lib, ularning yuqori darajadagi 
katalitik faolligini ta’minlaydi. 

---

54