Jo`rayeva A

7.2. Fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. 
Fermentativ kinetika kimyoviy 
kinetikaning bir bo`limi tarzida fermentlar kataliz qiladigan reaktsiya tezligining 
reaktsiyaga kirishuvchi moddalar (substrat, ferment) tabiati va ularning ta’sir etish 
sharoiti (komponentlar kontsentratsiyasi, pH, harorat, muhit tarkibi, faollovchi va 
tormozlovchi moddalar ta’siri va boshqalarga bog`liq bo`lishi qonuniyatlarini 
o`rganadi.

---

57 
Fermentativ reaktsiya tezligi vaqt birligida o`zgaradigan moddalar miqdori 
bilan belgilanadi. Bu reaktsiyalarning tezligi muhit sharoiti (harorat, pH, tabiiy va 
yot moddalarning ta’siri) ga bog`liq bo`ladi. 
Ma’lumki, har qanday kimyoviy reaktsiya reaktsiyaning termodinamik 
konstantasi bilan xarakterlanadi. Bu konstant sistema kimyoviy muvozanatga 
erishgan holatni ifodalaydi. Muvozanat konstantasi (K
m
) to`g`ri (k+1) va teskari 
reaktsiyalar konstantalari (k-1) nisbatidan aniqlanadi, ya’ni K
m
= k+1/k-1. 
1) Substrat va ferment kontsentratsiyasining ta’siri. Fermentativ reaktsiya 
sxema tarzida quyidagicha ifodalanadi: 
k+1 k+2 k+3 
E + S ES EM
E + M 
k-1 
k-2 k-3 
bunda k – to`g`ri (+) va qaytar (-) reaktsiyalar doimiysi. 
Briggs va Xoldeyn bu tenglamadan foydalanib, bu reaktsiya tezligini 
substrat 
kontsentratsiyasiga 
bog`liqligining 
matematik 
ifodasini 
keltirib 
chiqaradilar: 
V = V
max
[S] / (K
m
+ [S]) 
bunda V-kuzatiladigan reaktsiya tezligi; V
max
– reaktsiyaning eng yuqori 
tezligi; K
m
– Mixaelis konstantasi. Bu tenglama Mixaelis-Menten tenglamasi deb 
ataladi. V=1/2 V 
max 
bo`lganda Mixaelis K
m
tenglamasi substrat 
kontsentratsiyasiga teng bo`ladi, ya’ni K
m
= [S]. Bundan kelib chiqadiki, Mixaelis 
konstantasi kontsentratsiya miqdoriga ega. Reaktsiya tezligi maksimal tezlikning 
yarmiga teng bo`lganda K
m
substrat kontsentrasiyasiga teng bo`ladi va litr molda 
ifodalanadi. k-1<m
fermentativ reaktsiya tezligi konstantasini ifodalaydi. 
K
m
qancha yuqori bo`lsa, shu ferment bilan substratning katalitik o`zgarish tezligi 
shuncha past bo`ladi. 
Substratning fermentga mos kelishi K
s
-belgisi bilan ifodalanadigan substrat 
konstantasi bo`yicha belgilanadi. U ES kompleksning dissotsiyalanish konstantasi 
hisoblanadi. Substrat qancha mustahkam bog`langan bo`lsa, ES shunchalik 
sekinlik bilan E va S ga parchalanadi, demak, bunday substrat fermentning faol 
markaziga yuqori darajada va aksincha bo`lishi mumkin. 
Reaktsiya tezligining substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligi giperbola 
grafikli ko`rinishida bo`lib, Mixaelis egri chizig`i deyiladi. Egri chiziqning 
ko`rsatishicha, substrat kontsentratsiyasi oshishi bilan ferment molekulalarining 
hamma faol markazlari to`yinadi. Bu ferment-substrat kompleksi hosil bo`lishining 
maksimumiga mos keladi va bunday grafikda V
max
∙ K
m
– reaktsiyaning maksimal 
tezligi oson topiladi. 
Organizm hujayrasidagi istalgan bir fermentning ishlash sharoitini baholash 
uchun unda haqiqatan mavjud bo`lgan substrat kontsentratsiyasini bilish kerak. 
Fiziologik sharoitda fermentlar deyarli hech qachon to`la ishlamaydi yoki substrat 
kontsentratsiyalari ular uchun to`yinish darajasidan ancha uzoq bo`ladi. Faqatgina 
gidrolazalar uchun zarur bo`lgan substrat – suv hujayrada to`yingan miqdorda 
bo`lishi mumkin.