|
Reaksiya mexanizmi:
Mochevina ureaza ta’sirida gidrolizlanib uglerod (IV)oksidi va ammiak hosil qiladi:
Ehtiyot shart
Уреаза fermenti. 3.5.1.5
• 3. Гидролазалар синфи,
• 5.Амидогидролазалар кичик синфи,
• 1.Тўғри чизиқли амидлар кенжа синфига киради.
Уреаза ферменти 840 аминокислоталар молекуласидан иборат, шулардан 90 таси цистеинга тўғри келади.
✔Оптимум рН – 7.4; оптимал ҳарорат 60 С га тенг.
✔Альфа ва бетта суббирликларидан иборат.
3.5.1.5 карбамидамидогидролаза (уреаза)
• Уреаза термини лотинча urea - мочевина сўзидан келиб чиққан.
• 1926 - йилгача ферментларнинг оқсил табиатгаэгалиги ҳақида ҳеч қандай маълумот бўлмаган.
Фақатгина 1926- йилда Джеймс Б.Самнер (1887-1955) Корнелл Университетида ишловчи, соя дуккакларидан тоза ҳолда ажратиб, уреаза ферментининг кристалл формасини олишга муваффақ бўлди.
35. Кошлaнд назарияси
Дениел Кошленд тарафидан «индуцирланган мослашув» (индуцированное соответствие), «қўл-қўлкоп» (рука-перчатка, 74-расм) назарияси ишлаб чиқилган. Бу назария оқсил-фермент молекуласининг юқори даражада лабиллигини (мослашувчанлигини) ва актив марказнинг мослашувчан ва ҳаракатчанлигини қабул қилади.
73-расм. Фишернинг «қулф-калит» модели
74-расм. Кошланднинг индуцирланган мослашув - «қўл-қўлқоп» модели
Бу назария субстрат фермент молекуласининг шундай конформацион ўзгаришларини келтириб чиқарадики (индуцирлайдики), унинг актив маркази субстратни бириктириб олиши учун зарур бўлган фазовий ориентацияга эга бўлиб қолиши ҳақидаги жуда ишонарли экспериментларга асосланган эди. Бошқа сўз билан айтганда, фермент субстратни бириктириб олиш моментида ноактив R-шаклидан фарқли равишда, актив (кучланган) Т-шаклда бўлади (75-расм):
75-расм. Индуцирланган мослашув моделига кўра фермент актив марказининг субстрат таъсири келтириб чиқарган ўзгариши. А, В, С – актив марказнинг функционал группалари. 1 – актив комплекс, 2 – ноактив комплекс
75-расмдан кўриниб турибдики, S-субстратнинг Е ферментга бирикиши унинг актив маркази конформациясида тегишли ўзгаришларни келтириб чиқариб, бир ҳолатларда актив комплекс ҳосил бўлишига олиб келса, бошқа ҳолатларда оралиқ комплекс функционал группаларининг фазовий жойлашишидаги бузилишлар оқибатида ноактив комплекс ҳосил бўлишига олиб келади. Кошланд назариясига кўра субстрат ва ферментнинг индуцирланган мослашуви ўзгаришлар ҳисобига ҳосил бўлиши мажбурий эмас. Тарихга назар ташлайдиган бўлсак, Эмиль Фишер концепциясига кўра, молекулалар (субстратлар) – қаттиқ жисмлар ва улар ферментларга идеал мос келади, худди калит қулфга мос келганидек. Кошланд бу ўзаро таъсирни бутунлай бошқача тасаввур этган эди, ферментни қўлқопга ўхшатди, қўлқоп эзилган, букилган бўлиши мумкин, лекин у қўлга (субстратга) кийилганда шакл бўйича унга идеал мос келади. Ўхшаш равишда оқсил (қўлқоп) ва субстрат (қўл) орасида ўзаро таъсир бўлаётганида фермент-оқсил ўз шаклини ўзгартириши мумкин, субстрат эса кучланган (таранг) ҳолатда бўлади. Бундай тасаввур остида тушуниш мумкинки, нега сув молекуласи глюкозанинг ўрнини боса олмайди, чунки сув молекуласи кичкина ва катта оқсил молекуласида керакли конформацион ўзгаришларни келтириб чиқара олмайди. Шунинг учун ҳам бу концепция индуцирланган мослашув (қўл-қўлқоп) номини олган. 1958 йилда Кошланд назарияси таклиф этилди, 60-йилларда эса рентген кристаллографияси усуллари ёрдамида гексокиназа ва карбоксипептидаза фермент-субстрат комплекларининг тузилиши тасдиқланди. Ҳозирги вақтга келиб фермент-субстрат комплекси ҳосил бўлишининг механизмини Кошланд назарияси аниқ тасвирлаши тан олинган.
Гексокиназа фермент-субстрат комплексларининг тузилиши
+
Карбоксипептидаза фермент-субстрат комплексларининг тузилиши
Каталитик жараёнда фермент ва субстрат ўртасидаги мослашув жуда муҳим, шу билан бирга ушбу мослашувнинг термодинамик ва каталитик тарафлари ҳам жуда муҳим ҳисобланади.
Индуцирланган мослашув назарияси фермент ва субстрат ўртасида нафақат фазовий мослашув ёки геометрик комплементарликни, балки субстрат ва ферментнинг актив марказидаги қарама-қарши зарядланган группаларнинг бирикиши асосида ётган электростатик мослашувни ҳам кўзда тутади. Аниқ мослашув субстрат ва фермент ўртасида эффектив комплекс ҳосил бўлишини таъминлайди.
Бошқа катализаторлар каби ферментлар ҳам, термодинамик нуқтаи назардан кимёвий реакцияларни активация энергиясини пасайтириш ҳисобига тезлаштиради. Активация энергияси модданинг барча молекулаларини берилган температурада актив ҳолатга ўтказиш учун керак бўладиган энергиядир. Бошқа сўз билан айтилганда кимёвий реакция бошланиб кетиши учун керак бўладиган энергиядир, бу энергиясиз, термодинамик жиҳатдан эҳтимоллиги мавжуд бўлса ҳам, кимёвий реакция бошланмайди. Фермент энергетик даража анча паст бўлганда реакцион актив бўлиб қоладиган актив молекулаларнинг сонини орттириш ҳисобига активация энергиясини пасайтиради (76-расм):
Do'stlaringiz bilan baham: |
