|
Molekulyar mexanizm
Katalazaning to'liq mexanizmi hozircha ma'lum bo'lmagan bo'lsa-da, reaktsiya ikki bosqichda sodir bo'ladi:
H2O2 + Fe (III) -E → H2O + O = Fe (IV) -E (. +)
H2O2 + O = Fe (IV) -E (. +) → H2O + Fe (III) -E + O2 [14]
Bu erda Fe () - E fermentga biriktirilgan gem guruhining temir markazini anglatadi. Fe (IV) -E (. +) Fe (V) -E ning mezomerik shakli bo'lib, temir + V ga to'liq oksidlanmaydi, lekin gem ligandidan bir oz stabillashadigan elektron zichligini oladi, keyin esa radikal kation (. +).
Vodorod peroksid faol uchastkaga kirishi bilan u Asn148 (148 holatdagi asparagin) va His75 aminokislotalari bilan o'zaro ta'sir o'tkazib, kislorod atomlari o'rtasida proton (vodorod ioni) o'tkazilishini keltirib chiqaradi. Erkin kislorod atomi yangi hosil bo'lgan suv molekulasini va Fe (IV) = O ni bo'shatib, koordinatalanadi. Fe (IV) = O ikkinchi vodorod peroksid molekulasi bilan reaksiyaga kirishib, Fe (III) -E ni isloh qiladi va suv va kislorod hosil qiladi. Temir markazining reaktivligi Fe (III) ning Fe (IV) ga oksidlanishiga yordam beradigan beshinchi koordinatsion holatida Tyr358 ning fenolat ligandining mavjudligi bilan yaxshilanishi mumkin. His75 va Asn148 reaksiya oraliq moddalari bilan o'zaro ta'sirida ham reaksiya samaradorligi yaxshilanishi mumkin. Vodorod peroksidning katalaza bilan parchalanishi birinchi darajali kinetikaga ko'ra davom etadi, bu tezlik vodorod peroksid konsentratsiyasiga mutanosibdir.
Katalaza shuningdek vodorod peroksid bilan oksidlanishini katalizatsiyalashi mumkin, bu turli xil metabolitlar va toksinlar, shu jumladan formaldegid, formik kislota, fenollar, asetaldegid va spirtlar. Buni quyidagi reaktsiyaga muvofiq amalga oshiradi:
H2O2 + H2R → 2H2O + R
Ushbu reaktsiyaning aniq mexanizmi ma'lum emas.
Har qanday og'ir metall ioni (masalan, mis (II) sulfatdagi mis kationlari) katalazning raqobatdosh bo'lmagan inhibitori sifatida harakat qilishi mumkin. Bundan tashqari, zaharli siyanid yuqori konsentratsiyali vodorod peroksidda katalazaning raqobatbardosh bo'lmagan inhibitori [16]. [17] Arsenat aktivator vazifasini bajaradi. [18] Peroksidlangan katalaza oraliq mahsulotlarining uch o'lchovli oqsil tuzilmalari Protein ma'lumotlar bankida mavjud.
Hujayradagi roli:
Vodorod periksidi ko'plab normal metabolik jarayonlarning zararli yon mahsulotidir; hujayralar va to'qimalarga zarar etkazmaslik uchun uni tezda boshqa xavfli bo'lmagan moddalarga aylantirish kerak. Shu maqsadda katalaza hujayralar tomonidan tez-tez vodorod peroksidning parchalanishini kam reaktiv gazsimon kislorod va suv molekulalariga katalizatsiyasi uchun ishlatiladi. [19]
Katalaza etishmasligi uchun genetik jihatdan yaratilgan sichqonlar dastlab fenotipik jihatdan normaldir. [20], ammo sichqonlarda katalaz etishmovchiligi semirish, jigar yog'i [21] va 2-toifa diabet rivojlanish ehtimolini oshirishi mumkin. [22] Ba'zi odamlarda katalaza darajasi juda past (akatalaziya), ammo yomon ta'sir ko'rsatmaydi.
Katalaza odatda peroksizoma deb nomlangan hujayrali organellada joylashgan. [25] O'simliklar hujayralaridagi peroksisomalar fotorespiratsiyada (kisloroddan foydalanish va karbonat angidridni ishlab chiqarish) va simbiyotik azotni fiksatsiya qilishda (diatomik azotni (N2) reaktiv azot atomlariga ajratish) ishtirok etadi. Vodorod peroksid hujayralarga patogen yuqtirganda kuchli mikroblarga qarshi vosita sifatida ishlatiladi. Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila va Campylobacter jejuni kabi katalaza-musbat qo'zg'atuvchilar katalaza hosil qilib, peroksid radikallarini zararsizlantiradi va shu bilan xost ichida zararsiz omon qolishlariga imkon beradi. [26]
Alkogol dehidrogenaza singari, katalaza ham etanolni asetaldegidga aylantiradi, ammo bu reaksiya fiziologik jihatdan ahamiyatli bo'lishi ehtimoldan yiroq emas. [27]
20. Raqobatsiz ingibitorlar va ularga reaksiyalar
Ingibitorlar fermentlarning ta’sirini tormozlaydi, ularning faolligini pasaytiradi. Ingibitor rolini ba’zi og‘ir metallaming ionlari (Hg++, Pb++, Ag+, Cu++ va h.k.) bajarishi mumkin. Ingibirlovchi ta’sir mexanizmlari har xil, lekin ko‘pchiligi ikkita tipdagi: raqobatli va noraqobatli, qaytaoladigan va qayta olmaydigan tormozlanishdan iborat. Ta’sir mexanizmiga ko‘ra qaytar ingibirlanish quyidagicha bo‘linadi:
1) raqobatli;
2) raqobatsiz;
3) raqobat qilmaydigan;
4) substrat;
5) allosterik.
Ba’zi bir ingibitorlar erkin ferment bilan emas, balki ferment-substrat kompleksi bilan kompleks hosil qiladi. Bunday hollarda muhitda substratni konsentratsiyasi oshirish ingibitoming ta’sirini kamaytirmaydi. Bunday ingibitorlami raqobatsiz ingibitorlar deb ataladi.
Noraqobatli ingibatorlar - ferment faol markazining ayrim funksional guruhlari (-0H, -SH, -NH^ va boshqalar) bilan asl holiga qayta oimaydigan o‘zaro kimyoviy boglanadi va uni bloklab qo‘yadi. Jumladan, Hg^^, Pb^+, Ag^+ va boshqa og‘ir metallarning ionlari fermentning polipeptid zanjirida -SH guruhlari, shu jumladan, faol markazning -SH guruhlari bilan ham bog‘ianib oladi, karbon oksidi gem tipidagi prostetik guruhlar bilan bo‘glanib oladi. Noraqobatli tormozlanishni faqat ingibatorni kimyoviy modifikatsiya qilib o‘zgartirish yo‘li bilan kamaytirish mumkin.
Raqobatsiz ingibirlanishda ingibitor ferment bilan funksional bo‘lmagan guruhlar orqali bog‘lanadi. Raqobatsiz ingibirlanishga sianid kislota, kimyoviy birikmalar, natriy ftorid, natriy azid va boshqalar ta’siri misol bo‘la oladi. Ular ferment katalitik markaziga kiruvchi SHguruhlarni bog‘lab oladi. Raqobatsiz ingibitor ta’sirini substrat miqdorini ko‘paytirib bartaraf qilish mumkin emas. Ingibitorga bog‘lovchi moddalar bilan ta’sir etish mumkin. Bunday moddalar reaktivatorlar deb yuritiladilar. Raqobat qilmaydigan ingibirlanish deb, fermentsubstrat kompleksiga ingibitorning birikishi bilan boradigan fermentative reaksiyaning pasayishiga aytiladi. Raqobat qilmaydigan ingibitor ferment bilan substratsiz muhitda birikmaydi. Ayni vaqtda, ingibitor substratning ferment bilan bog‘lanishini yengillashtiradi, keyin esa o‘zi ferment-substrat kompleksi bilan birikib, ferment faolligini ingibirlaydi.
Bu ingibirlanishning kam uchraydigan turidir.
Do'stlaringiz bilan baham: |
