Аниқлаган ва

Sitoxrom turlari:
Sitoxrom a – gem guruhda metil guruhini o’rnini bosadigan formil guruh mavjud.
Sitoxrom b – gem guruh gemoglobin va mioglobinga o’xshaydi, ammo oqsil gem bilan bog’lanmagan.
Sitoxrom c – kovalent bog’ orqali oqsil gemga birikadi. Kichik, suvda eruvchi oqsil.
Sitoxrom d – digidroparfirin guruhi mavjud.
Ba’zi sitoxromlar (b, c1, a, a3) katta integral membrana oqsil komplekslarining bir qismidir (masalan, kompleks III).
Sitoxrom oksidaza - bu dimer, ya'ni u ikkita bir xil oqsillardan iborat. Sitoxrom oksidaza tarkibidagi ikkita oqsil bir-birini aks ettiradi. Tizim o'z funktsiyasini bajarish uchun bir nechta metallardan foydalanadi, ya’ni ikkita gemdagi 2 ta Fe,3 ta Cu,1 ta Mg va 1 ta Zn. Ikkala gemdagi Fe va 3 ta Cu molekulalari fermentning aerob nafas olishida muvaffaqiyati uchun juda muhimdir.
Sitoxromoksidaza(sitoxrom C) – oksireduktaza sinfiga mansub biologik katalizator . (sitoxrom C:O2 – oksireduktaza; KF 1.9.3.1) Bu membranada joylashgan hujayralardan elektronni uzatish nafas olish zanjiridagi so'nggi ferment. U to'rtta sitoxrom C molekulasining har biridan elektronni oladi va ularni bitta dikislorod molekulasiga o'tkazadi, molekulyar kislorodni ikki suv molekulasiga aylantiradi. Bu jarayonda u to'rtta protonni ichki suv fazasidan bog'laydi, ikkita suv molekulasini hosil qiladi va ATF sintazaning ATF sintezi uchun foydalanadigan proton elektrokimyoviy potentsialining transmembran farqini oshirib, membrana orqali yana to'rtta protonni harakatga keltiradi . Tarkibida ikkita Gem (a va A3) va ikkita mis (CuA va CuB) ionlarini o'z ichiga olgan murakkab oqsil. Eukariotlarda mitoxondriya membranasida, prokariotlarda-sitoplazma membranasida uchraydi.
6.Fermentlar aktivligiga tasir etuvchi omillar(harorat, ph, substrat va ferment konsentratsiyasi)
Ҳароратнинг таъсири
• Ҳароратнинг ошиши билан барча
ферментларнинг реакция тезлиги ошади.
Кўпчилик ҳайвон ферментларининг фаол
ҳолатда ишлаши учун оптимал ҳарорат 40-
50°C, ўсимликларда эса 40-60 ° С оралиғида
бўлади. Ҳарорат оптималдан ошган сари (70-
80°C) фермент структураси бузила бошлайди.
Ушбу ҳодиса термал инактивация деб аталади
ва оқсилларнинг термал денатурацияси
натижасида келиб чиқади. Паст ҳароратларда
фермент фаоллиги камаяди, аммо йўқ бўлиб
кетмайди.

Ферментатив	реакциялар	тезлигини	тана
ҳароратига	боғлиқлиги	муҳим	амалий омиллар	аҳамиятга таъсирида биокимѐвий
эгадир.	Масалан,	инфекцион
организмда	иситманинг	кўтарилиши
жараѐнларни тезлаштиради ва ҳужайрада эндоген
субстратни (организмни	танқислигини	вужудга	келтиради
дармонсизлантиради).	Негаки	тана
ҳароратининг 1°C ортиши ферментатив реакцияларни 20% оширади. Баъзи ферментлар термобил бўлганлиги сабабли юқори тана ҳароратида денатурацияга учрайди
ва	биокимѐвий	жараѐнлар	табиий	кечишини
ўзгартиради. Буларнинг олдини олиш учун одатда дори
воситалар	қўлланиши	лозимдир.

Муҳит рН-нинг таъсири
• рH нинг таъсири ҳар бир ферментда ўзига
хос ва жуда тор pH қийматлари оралиғида
амалга ошади. Турли ферментлар оптимал
pH қийматлари бир биридан фарқ қилади.
Кўпгина гидролазалар учун оптимал pH 3-6
оралиғида бўлади
• pH-лабиллиги (ферментларнинг
водород ионларининг
концентрациясининг тор
чегарасида фаолдир). Мисол:
пепсин учун оптимал pH қиймати
1,5-2,5; каталазалар 6.8-7.0; трипсин 7.5-8.5; амилаза 6.8-7.0)
Ферментатив реакциянинг субстрат концентрацияси
таъсирида ўзгариши
• Субстрат концентрацияси ортиши билан
реакция тезлиги янги фермент
молекулаларининг қўшилиши билан
ортади, яъни барча энзим молекулалари
субстрат молекулалари билан ўзаро
таъсирланиб тўйинганлик кузатилади

Ферментатив реакциянинг фермент концентрацияси

таъсирида ўзгариши
• Фермент молекулалари сони кўпайиши
билан реакция тезлиги доимий равишда
ошиб боради ва фермент миқдори билан
тўғри пропорционалдир. Кўп фермент
молекулалари кўп маҳсулот
молекулаларини ишлаб чиқар
7.
Saxarozaning kimyoviy xossalari. Sukrozning kimyoviy reaktsiyalari (tenglamalari):
Saxarozaning asosiy kimyoviy reaktsiyalari quyidagicha:
1. saxarozaning suv bilan reaksiyasi (saxarozaning gidrolizi):
S12N22O11 + N2O → S6N12O6 + S6N12O6 (to, kat = H2SO4, HCl).
Gidroliz paytida (vodorod ionlari ishtirokida qizdirilganda) saxaroza, ular orasidagi glikozid bog'lanishlari yorilishi sababli, uni tashkil etuvchi monosaxaridlarga bo'linadi. Ushbu reaktsiya sakkarozani monosaxaridlardan hosil bo'lish jarayonining teskari tomonidir.
Xuddi shunday reaktsiya ham tirik organizmlarning ichaklarida saxaroza unga kirganda sodir bo'ladi. Ichakda fermentlar ta'sirida saxaroza tez glyukoza va fruktozaga gidrolizlanadi.
2. saxarozaga sifatli reaktsiya (saxarozaning mis gidroksidi bilan reaktsiyasi):
2S12N22O11 + Cu (OH) 2 → Cu (C12H21O11) 2 + 2N2O, yoki
2C12H20O9 (OH) 2 + Cu (OH) 2 → Cu (C12H20O9 (O) (OH)) 2 + 2H2O.
Saxaraza fermenti Klassifikatsiyasi
Saxaraza(β – D-fruktofuranozid – fruktogidrolaza KF 3.2.1.26.)
Sinf: 3- Gidrolazalar sinfiga mansubligini bildiradi.
Kichik sinf: 2. – Glikozil birikmalarga ta’sir etadi.
Kenja sinf:.1. – Glikozidlar gidrolazalar
Tartib raqami: 26. – β – D – fruktofuranozid - fruktogidrolaza

8. Л.Михаэлис ва М.Ментенлар

1913 йилда
эса Л.Михаэлис ва М.Ментенлар юқоридаги
ғояни тасдиқлаб, ферментларнинг таъсир
қилиш механизмини қуйидаги чизмада
тасвирлайди:
Е+S[ЕS] [ЕS]’ [ЕР] Е+Р
Е-фермент, S-субстрат, Р-маҳсулот.
Ферментатив катализнинг биринчи поғонасида
фермент-субстрат комплекси [ЕS] ҳосил бўлиб, улар
ўртасидаги боғлар ионли ѐки ковалентли бўлади.
Комплекснинг ҳосил бўлиши жуда тез, бир зумда амалга
ошади.
Иккинчи босқичда комплексдаги субстрат фермент
билан боғланганлиги туфайли фаол ҳолатга келиб, унинг
реакцион қобилияти ошади. [S']. Субстратнинг худди шу
холати кейинги реакция тезлигини белгилайди.
Учинчи босқичда кимѐвий реакция ферментнинг
сатҳида кетиб, фермент-маҳсулот комплекси ҳосил бўлади.
Якуний босқичда эса фермент-маҳсулот комплексидан
фермент ва маҳсулот алоҳида бўлиб ажралади.
Аминотрасфераза бу холофермент, унинг коферменти
пиродаксальфосфат бўлиб, ковалент боғи орқали
апофермент билан боғланган. Ферментатив реакцияда
коферментнинг фаол қисми, унинг альдегид гуруҳи
бўлгани учун холофермент таъсир механизмини
қуйидагича ѐзиш мумкин: