Аниқлаган ва

17. Oksidoreduktazalar (degidrogenazalar). Ushbu sinf fermentlar 14 guruhga bo‘linadi. Ular hujayradagi oksidlanish-qaytarilish reaksiyalarini katalizlaydi va vodorod atomi, elektronlarni substratdan oxirgi akseptorga o‘tkazuvchi ko‘p bosqichli reaksiyalarni amalga oshiradilar.
(EC 1.1.1.1) Alkogol dehidrogenaza (alkogol: NAD oksidoreduktazalar), oksidoreduktaza sinfining fermenti, alkogol va asetallarning aldegidlar va ketonlarga nikotinamid adenin dinukleotidi (NAD) ishtirokida oksidlanishini katalizlaydi. Molekulyar og'irligi taxminan 40 ming bo'lgan ikkita (ot jigarida) yoki to'rtta (achitqida ) bir xil bo'linmalardan iborat. U tuzilishi jihatidan farq qiluvchi bir necha molekulyar shakllar (izoenzimlar) shaklida mavjud. Har bir kichik birlik ikkita domendan qurilgan bo'lib, uning chegarasida gidrofob aminokislotalar qoldiqlari bilan chegaralangan chuqur "cho'ntak" mavjud. Uning pastki qismida Zn atomi lokalizatsiya qilinadi, ikkita sistein qoldig'i va bitta histidin qoldig'i bilan bog'lanadi. navbati bilan 46, 174 va 57 pozitsiyalarida, shuningdek H2O bilan joylashgan. Ikkinchisi vodorod aloqalari tizimida ishtirok etadi, uning ishtirokida protonning uzatilishi NADni bog'lash paytida va kataliz paytida substratning qutblanishi sodir bo'ladi. Optimal katalitik bo'lgan pH diapazoni faollik fermentning manbasiga juda bog'liq. Ikkinchisi xelatlar va Ag +, Hg2 + va Cu2 + tuzlari bilan ingibir qilinadi.

Alkogol dehidrogenaza bakteriyalarda, achitqilarda, o'simlik to'qimalarida, hasharotlarda, baliqlarda va sutemizuvchilarda uchraydi. Jigar alkogol dehidrogenazasining izoenzim spektri tanadagi patologik o'zgarishlarni aks ettiradi, bu diagnostika maqsadida ishlatiladi.
Alkogoldehidrogenaza ADHning 5 ta sinfi xarakterlidir. Ularning farmakogenetikasi keng o'rganilmagan, ammo ularning substratlari yaxshi ma'lum: tarkibiga etanol va boshqa alifatik spirtlardan tashqari 4-gidroksinonenal, lipid peroksidatsiyasi natijasida olingan aldegidlar, steroidlar, gidroksillangan yog 'kislotalari, A vitaminidan retinol kislota hosil bo'lish jarayonida vositachilik yo'llarining oraliq birikmalari kiradi.
Vazifalari:

Reaktsiyani katalizlaydi: etanol + NAD⁺ = asetaldegid + NADH + H⁺.

Bu jigar hujayralari uchun xosdir. Uning qon zardobida paydo bo'lishi jigar hujayralarining zararlanishidan dalolat beradi. Ferment tarkibidagi keskin o'sish o'tkir gepatitda kuzatiladi. Obstruktiv sariqlik, jigar sirrozi, miokard infarkti, Erbaning mushak distrofiyasi kaslligi bilan qonda ferment faolligining oshishi odatda kuzatilmaydi.
Ta'sir mexanizmlari. Fermentning optimal ta'siri pH 8.0 ga teng. Sianidlar, yodoatsetat ferment ta'sirini tormozlaydi.
Tarqalishi: Ko'p miqdorda ferment faqat jigarda bo'ladi, ammo ozgina qismi buyrakda ham bo'ladi. Fermentning izlari insonning yurak va skelet mushaklarida ham uchraydi. Bu sog'lom odamning qon zardobida yo'q. Inson organizmidagi alkogol dehidrogenazasining faolligi insonning yoshi, jinsi, millati, irsiy moyilligiga bog'liq. Spirtli ichimliklarni iste'mol qilish chastotasi va muntazamligi oshishi bilan alkogol dehidrogenaza faolligi pasayadi.
Etanolning miqdorini aniqlash alkogoloksidaza yoki alkogoldegidrogenazadan foydalanishga asoslangan. Alkogol DG etanolni aldegid va NADH2 gacha oksidlaydi. Keyingi yillarda etanolni aniqlashning fermentativ elektrod usuli yaratilgan.
Алкоголь токсикокинетикаси, яъни организмга кириб сурилишидан то чикиб кетишигача булган жараён икки фазага булинади:
I. Резорбция (сурилиш) фазаси. Алкогольни 20 % и ошкозонда ва 80 % ингичка ичакда сурилиши натижасида 1,5 соат давомида кондаги концентрацияси максимал даражага етади.
II, Элиминация (чикариб юбориш) фазаси.
• упка оркали узгарган холда
• буйраклар оркали узгармаган колда чикариб юборилади.
• 7-12 соатдан кейин тулик элиминация амалга ошади.
Этанол жигарда чикадиган алкогольдегидрогеназа фермент таъсирида ацетальдегид, уксус кислотаси, С02 ва Н20 гача парчаланади.


18. Izofermentlar yoki izoenzimlar bir organizmda mavjud bo'lgan, ammo, qoida tariqasida, turli hujayralar, to'qimalar yoki organlarda mavjud bo'lgan, bir xil fermentning izoformalari yoki izotiplari bo'lib, aminokislotalar ketma-ketligi jihatidan farq qiladi. Izoenzimlar, odatda, aminokislotalar ketma-ketligi jihatidan yuqori darajada gomologik yoki fazoviy konfiguratsiyaga o'xshashdir. Izoenzim molekulalarining faol markazlari strukturani saqlashda ayniqsa konservativ hisoblanadi. Xuddi shu fermentning barcha izoenzimlari bir xil katalitik funktsiyani bajaradi, ammo ular katalitik faollik darajasi, tartibga solish xususiyatlari yoki boshqa xususiyatlari bilan sezilarli darajada farq qilishi mumkin. Izofermentlarga ega bo'lgan fermentning misoli geksokinaza bo'lib, uning to'rtta izotipi I va IV rim raqamlari bilan belgilanadi. Shu bilan birga, geksokinaza izotiplaridan biri, ya'ni geksokinaza IV deyarli faqat jigarda ifodalanadi va maxsus fiziologik xususiyatlarga ega, xususan, uning faolligi uning reaktsiyasi mahsuloti glyukoza-6-fosfat bilan bostirilmaydi.
Izoenzimlarga ega bo'lgan fermentning yana bir misoli amilaza - pankreatik amilaza aminokislota ketma-ketligi va xususiyatlari bilan so’lak bezlari, ichak va boshqa organlarning amilazasidan farq qiladi. Bu umumiy qon plazmasi amilazasini emas, balki oshqozon osti bezi izoamilazasini aniqlash orqali o'tkir pankreatitni tashxislashning yanada ishonchli usulini ishlab chiqish va qo'llash uchun asos bo'lib xizmat qildi.
Fermentning izofermentlarga ega bo'lishining uchinchi misoli kreatin fosfokinaza - bu fermentning yurakda izotipi, skelet mushaklari kreatin fosfokinazadan aminokislota ketma-ketligi bilan farq qiladi. Bu qonda KФК ning miokard izotipini aniqlab, miokardning shikastlanishini (masalan, miokard infarktida) КФК faolligining boshqa sabablaridan farqlash imkonini beradi.