2-маъруза оқсиллар режа

CH
2
S
S
CH
2
CH COOH
H
2
N
CH COOH
H
2
N

---

Оқсилларнинг иккиламчи структураси 
Мазкур структура дейилганда, полипептид занжирининг спиралсимон 
ѐки бошқа биронта конформацияга ўтиши тушунилади. Аммо полипептид 
занжирнинг барча қисмлари бир хилда спиралланган бўлмай, айрим қисми 
тўғри бўлиб, пептид занжири бир текисликда ѐтиши мумкин. Оқсилнинг 
бундай конфигурацияси унинг бирламчи структурасидан келиб чиқади ва 
ундаги ковалент, дисульфид ва қўшимча кучсиз водород боғлари билан 
мустаҳкамланади. Иккиламчи структурали оқсилларда карбонил ( CO- ) имин 
(-NH ) гуруҳлари ўртасидаги ҳосил бўладиган водород боғлари туфайли 

– 
спирал ва 

– қатламли структуралар шаклланади.
Полипептид занжир 

– спирал ва 

– структура кўринишида 
бўлишини ва уларнинг ўлчамларини ўтган асрнинг 50–йилларида 
рентгенструктура анализи усули ѐрдамида америкалик олимлар Л.Полинг ва 
К.Корилар томонидан аниқланган. 2--расмда 

–спирал кўринишининг асосий 
ўлчамлари келтирилади. Полипептид занжирнинг 

–спиралини худди даврий 
равишда темирга ўйилган винт ўрамига ўхшатиш мумкин. Полипептид 
занжирнинг 

– спиралланишида ҳар бир айланма ўрамига 3,6 та 
аминокислота қолдиғи тўғри келади. Спирал қисмининг тўлиқ даврий 
такрорланиши 18 та аминокислота қолдиғидан кейин рўй беради. Уларнинг 
узунлиги 0,54 нм ва 2,7 нм дан иборат. Унда ҳар бир аминокислота 
қолдиғига тўғри келадиган масофа 0,15 нм га тенг.
Оқсил занжиридаги аминокислоталар қолдиғидаги пептид гуруҳлари 
ўртасида 

– спирал конфигурациясини шакллантиришда водород боғлари 
иштирок этади. Водород боғлари лабил, кучсиз, лекин уларнинг бир қанчаси 
бирлашса маълум энергетик самарадорликка эга бўлади ва 

– спирални 
мустаҳкамлайди. Аминокислота қолдиқларидаги радикаллар 

–спирал 
конфигурациясини мустаҳкамлашда иштирок этмайди. Табиий оқсиллар 
таркибида ўнгга буралган 

– спирал структуралар учрайди. 

–спирал ҳосил 
қилиш жараѐнида водород боғларининг ѐнбошидаги аминокислоталар бир-
бирлари билан гидрофоб ѐки гидрофил мажмуага эга бўлган компактли 
сайтларни ҳосил қиладилар. Бундай сайтлар оқсил макромолекулаларини уч 
ўлчамли конформациясини ва 

–спирал тахламининг фазовий структурасини 
ҳосил қилишда иштирок этади. 

---

1 – расм 
Оқсил молекуласида 

– спиралланиш даражаси ҳар хил. Масалан, 
миоглобинда -70%, рибонуклеазада –50%, пепсинда -28%, химотрипсинда 

– спиралланиш умуман кузатилмайди
Оқсил молекулаларидан 

– структура, одатда, полипептид занжирлар 
ѐнма-ѐн келганда ҳосил бўлади. Бунда водород боғлар параллел ѐки
антипараллел ҳолда занжирнинг пептид боғлари ўртасида ҳосил бўлади. 
Натижада полипептид занжирлар даврий равишда такрорланиб, қатлам–
қатлам бўлиб жойлашади. 

–структурали полипептид занжири узун 
спиралланмаган бўлиб, зигзагсимон шаклга эга. Фибрилляр оқсиллар 
масалан, ипак фибриони, соч кератини, тери ва пайлардаги коллоген 

– 
структурага эга бўлади.
2 – расм. Пептид занжирининг 

– структураси