2-маъруза оқсиллар режа

 
Доменлар 
Доменлар иккиламчи структуранинг янада мураккаблашгани бўлиб, 
оқсилларнинг алоҳида, автоном глобулярли функционал қисмлари 

---

ҳисобланади. Улар ўзаро бир-бирлари билан қисқа, полипептид 
занжирларининг айланувчи, ошиқ–мошиқ (шарнер)ли қисмлари билан 
боғланадилар. Мисол учун, химотрипсин оқсилида иккита домен бўлиб, улар 
цилиндр шаклида, 

– структурадан ташкил топган 6 та антипараллел 
занжирдан иборат. Битта домен охири N – томон бўлиб, 139 аминокислота, 
иккинчи доменнинг охири С – билан тамомланиб, таркибида 115 
аминокислота қолдиқларидан иборат.
3 – расм. Қисқичбақа мушакларидаги доменлар 
а ) НАД
+ 
- боғловчи домен; б) каталитик домен 
Айрим оқсилларда, жумладан иммуноглобулин ѐки серинли 
протеиназаларда бир неча структурали доменлар бирламчи структуралари 
бўйича бир-бирига ўхшаш бўлади. Бу эса уларнинг синтезловчи генларининг 
дубликация механизмидан дарак беради. Гемоглобин оқсилидаги доменлар 
эса бир-бирларига ўхшамайди. Оқсиллардаги доменларнинг тузилиши 
бўйича 

- спирал ва 

- қатламли гуруҳларга бўлинади. 
Ҳужайра мембранаси рецепторларида ташқи ва ички доменлари бўлиб, 
бўғма касалини тарқатувчи дифтерия токсини доменларидан бири рецептор 
домени билан боғланади. Токсин оқсилидаги иккинчи домен эса ҳужайрага 
касал олиб киради.
Оқсилнинг учламчи структураси 
Оқсилларнинг 
учламчи 
структураси 
дейилганда, 
полипептид 
занжирнинг муайян фазода ихчам, йиғиқ жойлашиш конформацияси 
тушунилади. Оқсиллар молекуласининг ҳажмий шаклини, яъни уларнинг 
фазовий конфигурациясини белгиловчи уч ўлчамли (бўйи, эни, баландлиги) 
структуралар, уларнинг учламчи структурасини белгилайди.
Оқсилларнинг биологик фаоллиги полипептид занжирининг фазовий 
структурасига боғлиқ бўлиб, бундай структура уларнинг натив ҳолати 
дейилади. Оқсиллар учламчи структурасини мустаҳкамлашда полипептид 
занжирининг ѐнида жойлашган аминокислота қолдиқларининг радикаллари 
ўртасида ҳосил бўладиган кимѐвий боғлар асосий ролни ўйнайди. Бундай 

---

боғлар икки хил бўлиб, стабил ва лабил турларига бўлинади. Мустаҳкам,
стабил боғларга дисульфид кўприги кириб, булар ҳал қилувчи роль ўйнайди. 
Лекин полипептид занжир қисмларининг бир-бирига яқинлашиши билан 
келиб чиқадиган радикаллараро лабил (ион, водород ва бошқа) боғларнинг 
аҳамияти ҳам муҳимдир. Демак, бундай кучлар гидрофоб ва гидрофил 
гуруҳларнинг ўзаро таъсири натижасида ҳосил бўлади.
Аминокислота қолдиқларидаги углеводород радикаллари қутбланмаган 
ѐки ван-дер-вальс боғлари глобуляр оқсилнинг ички қисмида гидрофоб 
ядрони (ѐғ томчилари) шакллантиради, яъни углеводород радикаллари сув 
молекулалари билан боғланишдан четлашади. Гидрофил радикаллар эса 
ташқарида бўлади. 
Демак, оқсил молекуласида қутбланмаган аминокислоталар сони кўп 
бўлса, улар ўртасидаги ван-дер-вальс боғлари, учламчи структурани 
шакллантиришда иштирок этади. 
4–расм. Оқсилларнинг учламчи структураси 
5-расм. Полипептид занжиридаги аминокислоталар радикаллари ўртасидаги 
боғланиш турлари 
а) электростатик боғланиш; б) водород боғланиш; в)гидрофобли 
гуруҳларнинг ўзаро таъсири; г) дисульфид боғланиш 

---

Оқсиллардаги бирламчи структура қандай генетик аҳамият касб этса, 
унинг учламчи структураси ҳам шундай биологик аҳамиятга эга. Учламчи 
структуранинг фазодаги аниқ жойланиши унинг фаоллигини белгилайди. 
Оқсиллардаги учламчи структурани бузувчи турли хил ташқи таъсирлар 
уларнинг структурасини ўзгартириб, биологик фаоллигини йўқотади.