Ўзбекистон республикаси олий ва ўрта махсус таълим вазирлиги тошкент кимё – технология институти

12.1. Оқсиллар
Оқсиллар ёки протеинлар – мураккаб, юқори молекулали органик бирикмалар бўлиб, ўзаро амид боғ билан боғланган аминокислоталар қолдиқларидан тузилган. Бир хил оқсил таркибига турли хил аминокислоталар кириши мумкин. Оқсил тўлиқ гидролизгна учраганда аминокислоталар ҳосил бўлади.
Инсон, хайвон ва ўсимликлар танасида оқсиллар турли хил вазифаларни бажаради. Улар томир, пай, тери, суяк ва бошқалар асосини ташкил қилади, модда аламшиниш ва тўқималар кўпайишида муҳим вазифани бажаради. Гармонлар, энзимлар, пигментлар, антибиотиклар, токсинлар оқсил бирикмалар бўлиб ҳисобланадилар.
Оқсиллар катта молекуляр массага эга. Масалан, инсон қони зардоби альбуминининг молекуляр массаси 61500, қон зардобидаги -глобулинининг молекуляр массаси 153000, гемоцианиники эса 6600000 га тенг.
Кўпчилик оқсиллар қаттиқ ҳолда батий ваклни (жун, ипак) сақлайдилар ёки кукун шаклида мавжуд бўладилар.
Айрим оқсилларни кристалл шаклда олиш мумкин.
Кўпчилдик оқсиллар сувда, суюлтирилган кислота эритмаларида эрийдилар. Деярли барча оқсиллар ишқорларда эрийдилар. Ҳамма оқсиллар органик эритувчиларда эримайдилар. Оқсил эритмалари каллоид ҳусусиятига эга бўлиб, диализ усулида тозаланади. Оқсиллар эритмаларда сувда эрувчи органик эритувчилар (спирт, ацетон ва бошқалар), туз эритмалари, кислоталар ёрдамида чўктирилади. Чўктриши вақтида кўпчилик оқсиллар занжирининг конформацияси ўзгаради ва эримайдиган ҳолатга ўтади. Бу жараёнга оқсилнинг денатурацияланиши дейилади.
Кўпчилик оқсиллар қиздирилганда ҳам денатурацияга учрайдилар. Оқсиллар қиздириш вақтида ўзгариб кетишлари, уларни аниқ суюқланиш нуқтасига эга эмасликлари ва хайдаш мумкин бўлмаганлиги уларни ажратиш ва тузилишини аниқлашда қийинчилик туғдиради.
Аминокислоталар каби оқсиллар ҳам амфотерлик ҳусусиятига эга.
Изоэлектрик нуқтанинг ҳолати оқсилнинг таркибига кирувчи аминокислоталарнинг табиатига боғлиқ бўлади. Бу қиймат желатинада 4,2; казеинда 4,6; тухум албуминида 4,5; гемоглабинда 6,8; буғдой глиадинида 9,8; клупеинда 12,5 га тенг.
Оқсилларни кислота –асосликларидаги фарқдан фойдаланиб уларни электрофорез усули билан ажратилади.
Барча оқсиллар оптик фаолликка эга. Кўпчилик оқсиллар ёруғликнинг қутиибланиш текислигини чапга буради.
Оқсилларни аниқлашда бир қатор рангли реакциялар мавжуд. Булар қуйидагилардир.
1. Ксантопротеин реакцияси. Оқсилларга азот кислотаси билан таъсир этилганда сариқ ранг ҳосил бўлади. Бу ранг аммиак таъсирида зарғалдоқ рангга ўтади. Бу реакция ёрдамида радикалидаь ароматик табиатли ҳалқалар тутган -аминокислота (фениланилин, тирозин, гистидин, триптофан)лар аниқланади. Аммиак таъсирида зарғалдоқ рангнинг ҳосил бўлиши фенол гидроксилнинг ионланиши ва анион билан ҳалқадаги -электронлар ўзаро таъсирланишининг кучайиши билан тушунтирилади.
2

. Биурет реакцияси. Оқсил эритмасига суюлтирилган мис сульфат ва натрий гидроксид эритмалари таъсир эттирилса, бинафша ранг пайдо бўлади. Бу реакция пептид боғли ҳамма моддаларда содир бўлади.

Агар мис сульфат тузи ортиқча миқдорда олинса ҳосил бўладиган кўк рангли мис-(II)-гидроксид бинафша рангни ниқоблаб, кўринишига ҳалал беради.

3. Олтингугурт сақловчи -аминокислоталарга сифат реакцияси. Таркибида олтингугурт сақлаган -аминокислоталар цистеин, цистин, метионин бор оқсиллар эритмасини ортиқча натрий гидроксиди эритмаси билан қайнатилиб, сўнгра унгабир неча томчи қўрғошин ацетат эритмаси қўшилса эритма қўнғир-қора рангли бўлади ёки қора чўкма ҳосил бўлади. Бунда оқсил таркибидаги бўш боғланган олтингугурт ишқор таъсирида ўзилади ва натрий сўльфид ҳосил қилади. Натрий сульфид қўрғошин ацетат билан реакцияга киришаб, қўрғошин сульфиднинг қора чўкмаси ҳосил қилади:
Na₂S + Pb(CH₃COO)₂  PbS + 2CH₃COONa
4. Эрлих реакцияси. Триптофанни аниқлаш учун унинг эритмасига сульфат кислота иштирокида пара-диметиламинобензальдегид кушилади. Бунда эритма кизил-бинафша рангга буялади. Бошқа  - аминокислоталар бу реакцияни бермайди. Бу реакциядан фойдаланиб, оксилнинг парчаланиш маҳсулотларида триптофан миқдори аникланади.
5. Миллон реакция. Оксилларга симоб нитратнинг нитрат кислотадаги эритмаси билан таъсир этилганда кизил ранг ҳосил бўлади. Бу реакция тузилишида фенол қолдиғи тутган (тирозин бўлган) оксиллар учун хосдир.
Оксилларнинг синфланиши. Оксиллар икки гуруҳга протеинлар (оддий оксиллар) ва протеидлар (мураккаб оксиллар) га бўлинадилар. Протеинлар гидролизланганда фақат аминокислоталар аралашмаси ҳосил бўлади. Протеидлар гидролизланганда эса аминокислоталар билан бирга фосфор кислота, глюкоза, гетероциклик бирикмалар ва бошқалар ҳосил бўлади.
Протеинлар эрувчанлиги ва изоэлектрик нуктанинг ҳолатига караб қуйидаги гуруҳларга бўлинадилар.
Албуминлар. Сувда эрийдилар, қиздирилганда ивийдилар. Тузларнинг тўйинган эритмалари таъсирида чукадилар. Нисбатан катта булмаган молекуляр массага эга. Гидролизланганда катта миқдорда гликол ҳосил бўлади. Тухум, кон, сут оксиллар таркибида учрайдилар.
Глобулинлар. Сувда эримайдилар. Тузларнинг суюлтирилган эритмаларида эрийдилар. Тўйинган эритмалари таъсирида чукадилар. Қиздирилганда ивийди. Тухум, сут, кон, усимлик уруглари таркибида учрайдилар.
Протанинлар. Кучли асосли ҳусусиятга эга бўлиб, таркибида олтингугурт бўлмайди. Оддий аминокислоталардан таркиб топган ва кичик молекуляр массага эга. Балик икраси, жинсий гармонлар таркибида учрайдилар.
Гистонлар. Кучсиз асос хоссасига эга эга бўлиб, кўпчилик мураккаб оксиллар таркибига кирадилар.
Склеропротеинлар. Сувда, тузлар, кислота ва ишқорлар эритмаларида эримайдилар. Бу гуруҳ оксиллар тери, жун, суяк, тирнок, шох, соч, ипак фиброини тарибида учрайдилар. Уларнинг таркибида кўп миқдорда олтингугурт мавжуд бўлади.
Протеидлар. Протеидлар оксилсиз кисмнинг таркибига кура қуйидаги гуруҳларга бўлинадилар.
Нуклеопротеидлар. Гидролизланганда оддий оксиллар, асосан гистонлар ва протанинлар билан нуклеин кислоталар ҳосил бўлади. Нуклеин кислоталар уз навбатида углеводлар, фосфор кислота ва гетероциклик бирикмаларга гидролизланадилар. Нуклеопротеидлар ишқорларда эрийдилар, кислоталарда эримайдилар. Улар протоплазмалар, тукималар ва вируслар таркибига кирадилар.
Фосфопротеидлар. Гидролизланганда оддий оксиллар билан фосфор кислота ҳосил бўлади, кучли кислоталик ҳусусиятига эга. Кислоталар таъсирида ивийди. Уларга сут казеини таалуклидир.
Глюкопротеидлар. Гидролизланганда оддий оксиллар билан углеводлар ҳосил бўлади. Сувда эримайди. Суюлтирилган ишқор эритмаларида эрийди. Нейтрал ҳусусиятга эга. Қиздирилганда ивимайди.
Хромопротеидлар. Гидролизланганда оддий оқсиллар билан рангли моддаларни ҳосил қилади. Уларга қон гемоглобини мисол бўлади. Мураккаб оқсилларнинг бошқа гуруҳлари ҳам маълум.
Оқсилларнинг тузилиши. Оқсиллар кислота ёки ишқорларнинг суюлтирилган эритмалари билан қиздирилганда гидролизга учрайдилар. Бунинг натижасида -аминокислоталар аралашмаси ҳосил бўлади. Айрим аминокислоталар бунда ўзгариб кетадилар.
Протеолитик ферментратемири ферменти), (протеазалар), песин (ошқозон ферменти), трипсин (ошқозон ости темири ферменти), пептидалар (ичак ферментлари) оқсиллари учун кучли гидролитик воситалар бўлиб хизмат қиладилар. Ҳар қайси фермент алоҳида аминокислоталардан ҳосил бўлган пептид боғни парчалайди.
Ҳозирги вақтда кўплаб мураккаб бўлмаган оқсиллар аминокислоталар таркибини аниқлайдиган усуллар мавжуд. Булар орасида хроматография алоҳида аҳамият касб этади.
Оқсиллар таркибига 25 га яқин турли аминокислоталар киради. Бу аминокислоталардан 8 таси алмаштириб бўлмайдиган аминокислоталар деб аталиб, уларни инсон тайёр ҳолда истеъмол қилади. Агар, шу 8 та аминокислоталардан бирортаси инсон истеъмол қилаётган овқат таркибида етарли даражада бўлмаса, бу турли касалликларни келиб чиқишига сабаб бўлади.
Оқсиллар гидролизланганда табиий аминокислоталар (уларни сони 22 та) нинг барчаси ҳосил бўлади. Турли оқсиллардаги аминокислоталарни миқдори турлича бўлади.
Сувда эрийдиган оқсиллар монодисперс тузилишга эгалар. Чунки улар аниқ аминокислота таркибига эга ва бу аминокислоталар маълум тартиб билан боғланишида ҳосил бўлгандир.
О

қсил молекуласида аминокислота қолдиқлари чизиқли пептид боғ билан боғланган. Оқсилларни аминокислоталар қолдиғидан пептид боғ ҳосил қилиб тузилганлиги ҳақида 1907 йилда З. Фишер ва Гофиейсторлар фикр билдирганлар. Бир аминокислотадаги карбосиклик гуруҳ қўшни аминокислотанинг аминогуруҳи билан таъсирланиб, амид ҳосил қилади. Алоҳида пептид қисмлари бир-бирларида – NH – СО – СНR – даги ён занжирдаги гуруҳ (R) лар билан фарқ қиладилар:

100 гача аминокислота қолдиғи сақлаган бирикмалар пептидлар 100 тадан ортиқ аминокислота қолдиғи сақлаган бирикмалар оқсиллар деб аталади..

Аминокислоталарнинг бирикиш тартиби уларнинг икки тарафида молекулаларни ажратиб олиш билан аниқланади. Бунинг учун аминокислоталар гидролизга барқарор бўлган бирикмаларга айлантириладилар. Шу усул билан кўпчилик оддий оқсиллар мисулин, иноглобин, рибонуклеазалар ва бошқаларнинг тузилишлари аниқланган. Жуда кўп оқсиллар учун аминокислоталарнинг қайтарилиш тартиби аниқланган.
Оқсилларда топилган - аминокислоталар

Изоҳ: Юлдузча билан алмаштириб бўлмайдиган аминокислоталар белгиланган.

Мураккаб оқсиллар ёки полипептидлардаги аминокислоталарнинг боғланиш тартибини аниқлашда улар аввал қисман гидролизга учратиладилар ва гидролизга учраган молекулаларнинг «уланиш» жойлари аниқланади.
Ҳозирги вақтда оқсилларнинг аминокислота таркибимахсус хроматографлар ёрдамида аниқланмоқда.
Оқсилларнинг аминокислота қолдиқларидан пептид боғ ҳосил қилиб боғланишига уларнинг бирламчи тузилиши дейилади.
Углеводлардан фарқ қилиб, оқсилларнинг бирламчи тузилиши ҳар қайси организм учун ўзига хос тузилишга эга бўлади. Масалан, инсулин гормони 51та - аминокислота қолдиғидан 2 та занжир ҳосил қилган ва дисульфид кўриги ҳосил қилиб тузилган бўлиб, турли жонзотларда турлича таркибга эга бўлади.