Зависимость максимальной мышечной силы от
длины саркомера и количества белка в мышечных волокнах
Самые длинные саркомеры обнаружены в запирательных мышцах моллюсков, а самые короткие – у летательных аппаратов насекомых и калибры. Запирательные мышцы моллюсков способны развивать мышечное усилие, в 3-6 раз превышающее максимальную мышечную силу человека. А максимальная величина силы, развиваемой летательными мышцами насекомых и калибры примерно 3 раза меньше, чем у человека. Как отмечали выше (см. гл. 1) в скелетных мышцах человека длина саркомера составляет в среднем 1,8-2,5 мкм, а длина миозиновых нитей – около 1500 нм.
Длина саркомера или степень полимеризации миозина, в толстых нитях миофибрилл является генетически обусловленным фактором, так как она не поддается изменений в процессе индивидуального развития организма и под влиянием тренировки. Однако, длина саркомера обнаруживает определенные вариации в волокнах разного типа, входящих в состав различных мышц. Вместе с тем, содержание в мышцах другого сократительного белка – актина существенно изменяется в процессе индивидуального развития и под влиянием спортивной тренировки.
Взаимосвязь между содержанием белка актина
и общим количеством креатина в скелетных мышцах
Содержание актина в миофибриллах мышц имеет линейную зависимость от общего количества креатина. Определение количества актина очень сложная и трудоемкая работа и не всегда поддается точному определению. Поэтому, в практике спорта чаще используется определение общей концентрации креатина в мышцах или в крови при контроле за развитием мышечной силы и прогнозировании уровня спортивных достижений в скоростно – силовых упражнениях.
Таким образом, можно заключить, что биохимической основой силы являются общее содержание и ферментативные свойства сократительных белков мышц, т.е. степени полимеризации миозина и величина его АТФазной активности, а также общее количество актина.
Биохимические предпосылки проявления быстроты (скорости) во многом те же, что и качества силы: большое содержание сократительных белков и высокая активность миозина как фермента, расщепляющего АТФ. Однако, в отличие от качества силы, максимальная скорость сокращения обратно пропорциональна длине саркомера или длине толстых миозиновых нитей и прямо пропорциональна относительной АТФазой активности. Самая большая скорость сокращения обнаружены в летательных мышцах насекомых и калибры, имеющих в своем составе самые короткие саркомеры, а самая наименьшая скорость сокращения – в запирательных мышцах моллюсков, имеющих в своих составах самые длинные саркомеры.
Как и качество силы, значения максимальной скорости сокращения сильно различаются в мышечных волокнах разного типа: в FT волокнах они почти 4 раза выше, чем в ST волокнах.
Do'stlaringiz bilan baham: |