Структура и функции белков и пептидов

 
Вторичная структура белка — 
локальная конформация, обусловленная вращением 
отдельных участков полипептидной цепи вокруг одинарных ковалентных связей. 
Основные связи, которые стабилизируют вторичную структуру, — 
водородные
. 
Виды вторичной структуры 
 
(рис. 1.2):
 
– α-спираль
 
(правозакрученная)
 
Рис. 1.2.
Виды вторичной структуры белка (начало, окончание см. на с. 9) 

---

9 
–
β-структура

 
 
 
 
–
β-слой
 
 
 
–
β-поворот
 

Рис. 1.2.
Виды вторичной структуры белка (окончание, начало см. на с. 8) 

 
Несколько участков полипептидной цепи, органи-
зованных в пространстве в форме 

-спирали или 

-
структуры, могут объединяться, формируя 
надвто-
ричную структуру
. В результате в молекуле белка 
образуются домены (функциональные или струк-
турные) (рис. 1.3). 
Третичная структура белка — 
это расположение в 
пространстве всей полипептидной цепи, отдельные участки 
которой имеют собственную локаль-
ную конформацию. Этапы форми-
рования третичной структуры белка 
представлены на рисунке 1.4. 
Поддержанию 
третичной 
структуры белка способствуют 
гид-
рофобные
связи, которые образу-
ются внутри молекулы. В образо-
вании этих связей принимают участие неполярные радикалы амино-
кислот. Могут также образовываться другие нековалентные связи. 
У белка, имеющего третичную структуру, на поверхности мо-
лекулы формируется участок, который может присоединять к себе 
другие молекулы, называемые лигандами. Этот участок называется 
активный центр
и формируется из радикалов аминокислот, которые 
сближаются друг с другом при формировании третичной структуры. 
Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечи-
вается 
комплементарностью
структуры активного центра структуре 
лиганда.