Структура и функции белков и пептидов

 
ФУНКЦИИ ПЕПТИДОВ 
 
1.
Регуляторная (пептиды ренин-ангиотензивной системы и др.). 
2.
Гормоны (окситоцин, инсулин, глюкагон). 
3.
Антибиотики (пенициллин, цефалоспорины). 
4.
Токсины (аманитотоксин). 
5.
Антиоксиданты (глутатион). 
6.
Нейропептиды (энкефалины, эндорфины — обезболивающий эффект). 
Главные составные части белка — 
аминокислоты
.

протеиногенные — кодируются генетическим кодом (20); 

непротеиногенные (более 150). 
Протеиногенными являются 

-аминокислоты (кроме пролина).
 
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ (АК) 
R
CH
COOH
N
H
2 

---

6 
I. По строению радикала 
1.
Алифатические (гли, ала, вал, лей, иле). 
2.
Гидроксиаминокислоты (сер, тре). 
3.
Дикарбоновые (асп, глу). 
4.
Амиды дикарбоновых кислот (асн, глн). 
5.
Серосодержащие (мет, цис). 
6.
Циклические (фен, тир, три, гис). 
7.
Диаминомонокарбоновые (лиз, арг). 
8.
Иминокислота (про). 
II. По кислотно-основным свойствам 
1.
Нейтральные. 
2.
Кислые. 
3.
Основные. 
III. По полярности радикала 
1.
Неполярные (ала, вал, лей, мет, про, иле, три, фен). 
2.
Полярные: 
а) незаряженные (сер, тре, цис, гли, тир,асн, глн); 
б) заряженные: 

отрицательно заряженные (глу, асп); 

положительно заряженные (лиз, арг, гис). 
Нестандартные АК в составе белков: 


-карбоксиглутаминовая кислота (протромбин: свертывание крови); 

4-гидроксипролин, 5-гидроксилизин (белок соединительной ткани: коллаген); 

десмозин (конденсация 4-х молекул лизина: белок соединительной ткани — эла-
стин); 

дийодтирозин (гормоны щитовидной железы).