Структура и функции белков и пептидов

2.
 
Стереоизомерия 
Обусловлена наличием у амино-
кислоты асимметричного атома угле-
рода (называется хиральный центр).
По абсолютной конфигурации (эталон — 
глицериновый альдегид) АК могут быть L- или D-
стереоизомерами. В состав белков организма входят 
L-стереоизомеры аминокислот. 
3.
 
Спектральные свойства 
Все аминокислоты поглощают свет в инфра-
красной области спектра. Три циклических амино-
кислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) по-
глощают свет в ультрафиолетовой области при
280 нм.
 
 
(R-C-OH)
O
(-NH
3
+
) 

---

8 
УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ 
Первичная структура
— это конфигурация полипептидной цепи, которая форми-
руется в результате образования 
пептидной связи
между остатками АК (рис. 1.1). 
H
3
N
C 
H
R
1
C
O
O
H
3
N
C 
H
R
2
C
O
O
H
3
N
C 
H
R
1
C
O
N
C 
H
R
2
C
O
O
H
2
O
H
+
+
Рис. 1.1.
Образование пептидной связи 
Постулаты
(принципы формирования пептидной связи), сформулированные Л. Пол-
лингом и Р. Кори: 
1) атомы, образующие пептидную связь, копланарны (расположены в одной плоско-
сти); вращение атомов или групп атомов вокруг пептидной связи невозможно; 
2) принцип эквивалентности вклада АК-остатков в образование пептидной связи и, 
тем самым, в образование полипептидной цепи (исключение пролин); 
3) принцип максимума водородных связей.
Первичную структуру белка стабилизируют (поддерживают): 

пептидные связи (между АК-остатками); 

дисульфидные связи (между свободными –SH-группами цистеина). 
Первичная структура белка генетически детерминирована и несет информацию о его 
пространственной структуре.