Нормал физиология курсига кириш



Download 2,15 Mb.
Pdf ko'rish
bet36/171
Sana25.02.2022
Hajmi2,15 Mb.
#256326
1   ...   32   33   34   35   36   37   38   39   ...   171
Bog'liq
normal fiziologiya

Эритроцитлар. Эритроцитлар – қизил қон таначалари, икки томони ботиқ диск 
шаклида бўлади. Шаклининг шундай бўлиши эритроцитлар юзасининг катта бўлишини 
таъминлайди, натижада у ҳар хил моддаларни кўп миқдорда таший олади. Бундан 
ташқари, эритроцитларнинг бундай шаклда бўлиши унинг осмотик чидамлилигини 
орттиради, қон ивишида эритроцитларга фибрин ипчалари ѐпишиб тромб ҳосил қилиши 
осонлашади. Эритроцитлар шакли майда капиллярлардан ўтишга имкон беради
шунингдек гемоглобин эритроцитларнинг барча қисмларида юзага яқин бир хил ҳолда 
ѐтади. 
Эритроцитнинг плазматик пардаси Nа
+
, К
+
ионлари, айниқса О
2
, СО
2
, Сl
2
-
ва НСО
3
-
лар учун юқори ўтказувчанликка эга.
Эритроцитлар ўлчами ўзгарувчан бўлиб, унинг диаметри 7,5-8,3 мкм, қалинлиги - 
қабариқ соҳасида 2,1 мкм, ботиқ жойида эса 1,1-1,2 мкм, юзасининг катталиги – 145 мкм
2

ҳажми 86 мкм

ни ташкил қилади. 
Эритроцитларнинг миқдори эркакларда 4,5-5·10
12
/
л
, ѐки 1 мкл қонда 4,5-5 
миллионни ташкил қилади. Аѐлларда эритроцитлар миқдори 4,5·10
12
/
л
дан ортмайди.
Оғирлиги 60 кг га тенг бўлган одам эритроцитларининг умумий миқдори 25 
триллионга тенгдир. 
Эритроцитлар миқдорининг камайиши эритропения, ортиши эса эритроцитоз деб 
аталади. 
Гемоглобин ва унинг бирикмалари. Таркибида хромотопротеид – гемоглобинни 
сақлаш эритроцитнинг асосий вазифасидир. Одам гемоглобинининг молекуляр массаси 
68800 га тенг. Гемоглобин оқсил (глобин) ва темир сақловчи (гем) қисмлардан иборат. 1 
молекула глобинга 4 молекула гем тўғри келади. 
Соғлом одам қонида гемоглобин миқдори – эркакларда 130-160 г/л ва аѐлларда 
120-165 г/л ни ташкил қилади.
Гемоглобиннинг асосий вазифаси О
2
ва СО
2
ларни ташишдир. Бундан ташқари 
гемоглобин буфер хоссага эга, шунингдек у айрим заҳарли моддаларни бириктира олади. 
Одам ва ҳайвонлар гемоглобини таркибан фарқ қилади. Бу фарқ унинг оқсил қисми 
глобинга боғлиқ. Гем эса барча ҳайвонларда бир хил тузилишга эга. Гем марказида О
2
бириктира оладиган Fe
2+
ушловчи порфирин молекуласидан иборат. Одам 
гемоглобинининг оқсил қисми ҳар хил тузилишга эга бўлиб, бир неча фракциялардан 
иборат. Катта ѐшли одамлар гемоглобинининг кўп қисми (95-98%) А (лотинча adultus-
катта ѐшли); 2-3% гемоглобин А
2
; 1-2% фетал (лотинча fetus – ҳомила), ѐки F гемоглобин 


48 
фракцияларидан иборат. А ва А
2
гемоглобинлар деярли барча эритроцитларда учрайди, F 
гемоглобин эса ҳар доим учрайвермайди. 
F гемоглобин асосан ҳомила қонида учрайди. Бола туғилиш даврига келиб унинг 
қондаги микдори 70-90% га етади. F гемоглобин А гемоглобинга нисбатан юқорироқ О
2
билан химиявий яқинликка эга бўлганлиги туфайли ҳомила тўқимасида гипоксия ҳолати 
келиб чиқмайди.
 
Гемоглобин бирикмалари.Оксигемоглобин (ННbО
2
) – гемоглобиннинг О
2
билан 
бирикмаси; қайта тикланган (дезокси-) гемоглобин (ННb) – тўқимага кислородни берган 
гемоглобин, веноз қоннинг таркибида 35% гача ННb бўлиши мумкин; карбогемоглобин 
(ННbСО
2
) – гемоглобинни СО
2
билан бирикмаси, қонда СО
2
10-20% ННbСО

ҳолатида 
ташилади, карбоксигемоглобин (ННbСО) – гемоглобиннинг ис(СО) гази билан 
бирикмаси, СО газининг гемоглобин билан химиявий яқинлиги О
2
никидан юқори, 
шунинг учун хам ННbСО ҳосил бўлиб қолганда гемоглобин О
2
билан бирика олмайди. 
Лекин соф О
2
билан нафас олдирилганда карбоксигемоглобин парчаланиши тезлашади.

Download 2,15 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   ...   32   33   34   35   36   37   38   39   ...   171




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling

kiriting | ro'yxatdan o'tish
    Bosh sahifa
юртда тантана
Боғда битган
Бугун юртда
Эшитганлар жилманглар
Эшитмадим деманглар
битган бодомлар
Yangiariq tumani
qitish marakazi
Raqamli texnologiyalar
ilishida muhokamadan
tasdiqqa tavsiya
tavsiya etilgan
iqtisodiyot kafedrasi
steiermarkischen landesregierung
asarlaringizni yuboring
o'zingizning asarlaringizni
Iltimos faqat
faqat o'zingizning
steierm rkischen
landesregierung fachabteilung
rkischen landesregierung
hamshira loyihasi
loyihasi mavsum
faolyatining oqibatlari
asosiy adabiyotlar
fakulteti ahborot
ahborot havfsizligi
havfsizligi kafedrasi
fanidan bo’yicha
fakulteti iqtisodiyot
boshqaruv fakulteti
chiqarishda boshqaruv
ishlab chiqarishda
iqtisodiyot fakultet
multiservis tarmoqlari
fanidan asosiy
Uzbek fanidan
mavzulari potok
asosidagi multiservis
'aliyyil a'ziym
billahil 'aliyyil
illaa billahil
quvvata illaa
falah' deganida
Kompyuter savodxonligi
bo’yicha mustaqil
'alal falah'
Hayya 'alal
'alas soloh
Hayya 'alas
mavsum boyicha


yuklab olish