Министерство Здравоохранения Республики Узбекистан Министерство Высшего и специального образования Республики Узбекистан

ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ


Цель занятия: Приобрести системные знания о строении пептидов и белков и их важнейщей роли в метаболических процессах организма.
Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны.
белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур – органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.

Пептиды и белки представляют собой природные или синте­тические соединения, молекулы которых построены из остатков -аминокислот, соединенных между собой пептидными связями (– СОNH–).

В зависимости от числа остатков аминокислот в молекуле пептиды делятся на олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотых остатков, и полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.
Классификация белков приведена в схеме 12.


Схема 12
Классификация белков





Химические свойства пептидов и белков

1. 
   Белки содержат карбоксильные и аминогруппы, вследствие этого подобно аминокислотам являются амфотерными:
   

• 
  В щелочной среде, отдавая протоны, проявляют кислотные свойства;
  
• 
  В кислой среде, принимая протоны проявляют основные свойства;
  
• 
  Вследствие амфотерных свойств молекулы белков, как и аминокислот, могут иметь биполярно-ионное строение.
  

2. 
   При нагревании белков со щелочами или кислотами происходит их гидролиз по пептидным связям с образованием аминокислот.
   

В организме гидролиз белков происходит значительно эффективнее за счет участия ферментов пищеварительной системы. Образующиеся при этом аминокислоты используются для синтеза белков, необходимых данному организму.

3. 
   Для белков характерны некоторые цветные реакции, связанные с наличием в их молекулах определенных функцио­нальных группировок:
   

 Биуретовая реакция. При обработке белка концентри-рованным раствором щелочи и раствором сульфата меди(II) появляется красно-фиолетовое окрашивание, вызванное образованием медного комплекса белка (реакция на пептидную связь);
 Ксантопротеиновая реакция. При действии концентри-рованной азотной кислоты белок окрашивается в желтый цвет. Реакция связанна с наличием в молекуле белка арооматических аминокислот, которые нитруются в мягких условиях;
 Сульфгидрильная реакция. При добавлении к раствору белка ацетата свинца(II) и гидроксида натрия при нагревании выпадает черный осадок сульфида свинца, вследствие наличия в молекуле белка серосодержащих аминокислот.
Химические свойства и биологическая активность пептидов и белков зависит от:

• 
  Аминокислотного состава пептидов и белков;
  
• 
  Количественного соотношения -аминокислот в молекуле белков;
  
• 
  Аминокислотной последовательности.
  

Для высокомолекулярных полипептидов и белков характерны первичные, вторичные, третичные, четвертичные структуры.
Первичная структура белков – специфическая аминокис­лотная последовательность, т.е. порядок чередования -аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Вторичная структура белка в основном формируется за счет водородных связей, определяет пространственное расположение пептидной цепи в определенной последовательности.
Вторичная структура состоит из двух видов:

• 
  -Спираль;
  
• 
  -Структура.
  

α-Спирали – плотные витки вокруг длинной оси молекулы. Один виток составляет 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между >NH и >С=O пептидных групп, которые в -спирали образуются между карбонильным атомом кислорода каждого первого и атомом водорода NН– группы каждого пятого -аминокислотных остатков.

Первичная и вторичная структура полипептидов и белков в виде -спирали представлена на рисунке 8.

Рис. 8