Построение четвертичной структуры белка из отдельных субъединиц
Гем
Атом
железа
Две одинаковые субъединицы состоят из остатков 141 аминокислоты и содержат 1, 2 цепи. Две другие одинаковые 1, 2 субъединицы, содержат 146 аминокислотных остатков. Каждая субъединица содержит порфириновое кольцо, и оно находится в комплексе с атомом железа. Его называют гемом.
Гем расположен в углублении, имеющемся в каждой из четырех субъединиц, в так называемом гемовом кармане. Такой комплекс представляет собой единое целое и выполняет биологическую функцию, не свойственную отдельно взятым субъединицам. Главная функция гемоглобина (основного компонента эритроцитов) состоит в переносе кислорода из легких к тканям организма (транспортная функция). Гемоглобин относится к глобулярным белкам.
В образовании фибриллярных белков могут участвовать как α –спирали, так и β-структура. Это отражается в надмолекулярной структуре фибриллярного белка коллагена.
В состав многих белков входят и неаминокислотные группы, и поэтому критерию белки делят на две большие группы:
Протеины – простые белки;
Протеиды – сложные белки.
Простые белки состоят только из остатков α-аминокислот.
Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из α-аминокислот, содержат также неаминокислотные, или простетические группы (органическую или неорганическую части непептидной природы). В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:
Гликопротеины, содержат в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки; гликопротеины, содержащие остатки мукополисахаридов, относятся к подклассу протеогликанов. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины относятся к гликопротеинам. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 % от общей массы молекулы белка, они являются основным компонентом межклеточного матрикса;
Липопротеины, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеины, образованные белками – аполипопротеинами и связывающимися с ними липидами, используются для транспорта липидов в крови;
Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно – связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в активных центрах ионы меди, марганца, железа и других металлов);
Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК. К нуклеопротеидам относится хроматин, из которого состоят хромосомы;
Фосфопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина, треонина и тирозина. Фосфопротеином, в частности, является казеин молока;
Хромопротеиды, содержащие окрашенные простетические группы различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции: гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем, например, гемоглобин и цитохромы), хлорофиллы, флавопротеиды с флавиновой группой и др.
По пространственной структуре белки делятся на два больших класса:
Фибриллярные – не растворимые в воде;
Глобулярные – растворимые в воде или спиртовых растворах.
По биологическим функциям белки подразделяют:
Структурные;
Транспортные;
Каталитические;
Регуляторные;
Защитные;
Резервные.
Do'stlaringiz bilan baham: |