2-маъруза оқсиллар режа



Download 0,96 Mb.
Pdf ko'rish
bet6/14
Sana19.02.2022
Hajmi0,96 Mb.
#457333
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14
Bog'liq
оқсил

CH
2
S
S
CH
2
CH COOH
H
2
N
CH COOH
H
2
N


Оқсилларнинг иккиламчи структураси 
Мазкур структура дейилганда, полипептид занжирининг спиралсимон 
ѐки бошқа биронта конформацияга ўтиши тушунилади. Аммо полипептид 
занжирнинг барча қисмлари бир хилда спиралланган бўлмай, айрим қисми 
тўғри бўлиб, пептид занжири бир текисликда ѐтиши мумкин. Оқсилнинг 
бундай конфигурацияси унинг бирламчи структурасидан келиб чиқади ва 
ундаги ковалент, дисульфид ва қўшимча кучсиз водород боғлари билан 
мустаҳкамланади. Иккиламчи структурали оқсилларда карбонил ( CO- ) имин 
(-NH ) гуруҳлари ўртасидаги ҳосил бўладиган водород боғлари туфайли 

– 
спирал ва 

– қатламли структуралар шаклланади.
Полипептид занжир 

– спирал ва 

– структура кўринишида 
бўлишини ва уларнинг ўлчамларини ўтган асрнинг 50–йилларида 
рентгенструктура анализи усули ѐрдамида америкалик олимлар Л.Полинг ва 
К.Корилар томонидан аниқланган. 2--расмда 

–спирал кўринишининг асосий 
ўлчамлари келтирилади. Полипептид занжирнинг 

–спиралини худди даврий 
равишда темирга ўйилган винт ўрамига ўхшатиш мумкин. Полипептид 
занжирнинг 

– спиралланишида ҳар бир айланма ўрамига 3,6 та 
аминокислота қолдиғи тўғри келади. Спирал қисмининг тўлиқ даврий 
такрорланиши 18 та аминокислота қолдиғидан кейин рўй беради. Уларнинг 
узунлиги 0,54 нм ва 2,7 нм дан иборат. Унда ҳар бир аминокислота 
қолдиғига тўғри келадиган масофа 0,15 нм га тенг.
Оқсил занжиридаги аминокислоталар қолдиғидаги пептид гуруҳлари 
ўртасида 

– спирал конфигурациясини шакллантиришда водород боғлари 
иштирок этади. Водород боғлари лабил, кучсиз, лекин уларнинг бир қанчаси 
бирлашса маълум энергетик самарадорликка эга бўлади ва 

– спирални 
мустаҳкамлайди. Аминокислота қолдиқларидаги радикаллар 

–спирал 
конфигурациясини мустаҳкамлашда иштирок этмайди. Табиий оқсиллар 
таркибида ўнгга буралган 

– спирал структуралар учрайди. 

–спирал ҳосил 
қилиш жараѐнида водород боғларининг ѐнбошидаги аминокислоталар бир-
бирлари билан гидрофоб ѐки гидрофил мажмуага эга бўлган компактли 
сайтларни ҳосил қиладилар. Бундай сайтлар оқсил макромолекулаларини уч 
ўлчамли конформациясини ва 

–спирал тахламининг фазовий структурасини 
ҳосил қилишда иштирок этади. 


1 – расм 
Оқсил молекуласида 

– спиралланиш даражаси ҳар хил. Масалан, 
миоглобинда -70%, рибонуклеазада –50%, пепсинда -28%, химотрипсинда 

– спиралланиш умуман кузатилмайди
Оқсил молекулаларидан 

– структура, одатда, полипептид занжирлар 
ѐнма-ѐн келганда ҳосил бўлади. Бунда водород боғлар параллел ѐки
антипараллел ҳолда занжирнинг пептид боғлари ўртасида ҳосил бўлади. 
Натижада полипептид занжирлар даврий равишда такрорланиб, қатлам–
қатлам бўлиб жойлашади. 

–структурали полипептид занжири узун 
спиралланмаган бўлиб, зигзагсимон шаклга эга. Фибрилляр оқсиллар 
масалан, ипак фибриони, соч кератини, тери ва пайлардаги коллоген 

– 
структурага эга бўлади.
2 – расм. Пептид занжирининг 

– структураси 

Download 0,96 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling

kiriting | ro'yxatdan o'tish
    Bosh sahifa
юртда тантана
Боғда битган
Бугун юртда
Эшитганлар жилманглар
Эшитмадим деманглар
битган бодомлар
Yangiariq tumani
qitish marakazi
Raqamli texnologiyalar
ilishida muhokamadan
tasdiqqa tavsiya
tavsiya etilgan
iqtisodiyot kafedrasi
steiermarkischen landesregierung
asarlaringizni yuboring
o'zingizning asarlaringizni
Iltimos faqat
faqat o'zingizning
steierm rkischen
landesregierung fachabteilung
rkischen landesregierung
hamshira loyihasi
loyihasi mavsum
faolyatining oqibatlari
asosiy adabiyotlar
fakulteti ahborot
ahborot havfsizligi
havfsizligi kafedrasi
fanidan bo’yicha
fakulteti iqtisodiyot
boshqaruv fakulteti
chiqarishda boshqaruv
ishlab chiqarishda
iqtisodiyot fakultet
multiservis tarmoqlari
fanidan asosiy
Uzbek fanidan
mavzulari potok
asosidagi multiservis
'aliyyil a'ziym
billahil 'aliyyil
illaa billahil
quvvata illaa
falah' deganida
Kompyuter savodxonligi
bo’yicha mustaqil
'alal falah'
Hayya 'alal
'alas soloh
Hayya 'alas
mavsum boyicha


yuklab olish