2-маъруза оқсиллар режа

Оқсилларнинг тўртламчи структураси 
Оқсилларнинг молекуляр массаси 100 кДа дан (Дальтон (Да)-масса 
бирлиги бўлиб, водороднинг атом массасига тенг) ортиқ бўлса, у бир неча 
(молекуляр массаси кичик бўлган) полипептид занжирларидан иборат 
бўлади. Ундаги ҳар бир полипептид занжир протомер (кичик бирлик) 
молекуланинг ўзи эса мультимер ѐки эпимолекула деб аталади. Шундай 
кичик бирликлардан ташкил топган оқсил молекулаларининг фазовий 
конфигурацияси унинг тўртламчи структураси дейилади. Тўртламчи 
структурани ташкил қилишда қатнашаѐтган протомер (суббирликлар) 
алоҳида бўлганида биологик фаоллиги йўқолади.
Тўртламчи структурали оқсил молекуласини мустаҳкам, стабил 
ҳолатга келтиришда қутбланган аминокислота қолдиқларининг радикаллари 
ўртасидаги ҳосил бўлган кучлар иштирок этади. Улар суббирликларнинг 
устки қисмида шаклланиб, протомерларни комплекс ҳолда мустаҳкам ушлаб 
туради. Суббирликларни бир-бирлари билан боғланадиган қисмларини 
контактли майдончалар дейилади. 
Тўртламчи 
структураси 
ўрганилган 
оқсиллардан 
гемоглобин, 
иммуноглобулин, тамаки мозаикаси вирусининг оқсили ва бошқалар. 
Гемоглобин молекуласи тўртта кичик бирликдан ташкил топган. 
Уларни ҳар бирининг молекуляр массаси 17000. Тўртта полипептид 
занжирнинг ҳар иккитаси 

- жуфт занжир 141 та, иккинчи 

-жуфт 
занжирларида 146 та аминокислоталар қолдиғи жойлашган. Бу кичик 
бирликларнинг учламчи структуралари худди миоглобиннинг тузилишига 
ўхшайди. 
Гемоглобин 
молекуласидаги 
кичик 
бирликлар 
шундай 
жойлашганки, гўѐ улар мунтазам тарзда тетраэдр бурчакларида тургандек 
кўринади. Шунинг учун ташқаридан қараганда, молекула худди юмалоқ 
шарга ўхшайди.

---

6 – расм. Оқсилларнинг тўртламчи структураси 
Тамаки мозаикаси вирусининг оқсили (М-40000000) нуклеопротеин 
бўлиб, унда рибонуклеин кислота 6 %га тўғри келади. Оқсил қисми 2130 та 
кичик суббирликдан ташкил топган (ҳар бирининг молекуляр массаси 8000 
га тенг). Вирус молекуласининг марказида спирал кўринишда нуклеин 
кислота жойлашган бўлиб, унинг атрофини оқсилли кичик бирликлар ўраб 
туради. Спиралнинг ҳар бир ўрамига 16 тадан протомер тўғри келади.
Оқсилларнинг тўртламчи структурасини шакллантиришда, ион, 
водород ва гидрофоб боғлар иштирок этади. Мазкур структурада ковалент 
боғлар (дисульфид боғ) кам қатнашади. Ион боғланишда кўпроқ метил 
ионлари қатнашади.
Тўртламчи структурали оқсилларни олигомерли полипептидлар 
дейилади. Оқсиллар гомомер ва гетеромерлиларга бўлинади. Гомомерли 
оқсиллардаги суббирликларнинг структураси бир хил бўлиб, буларга 
каталаза оқсили мисол бўлади. У қиммати бир хил 4 та протомердан 
тузилган. Гетеромерли оқсилларнинг суббирликлари тузилиши бўйича бир–
бирларидан фарқ қилиб, улар яна ҳар хил вазифаларни бажарадилар. 
Оқсилларнинг тўртламчи структуралилари бирор биологик вазифани 
бажариш жараѐнида динамик ҳолатда бўладилар. Жумладан, гемоглобин 
молекуласи кислородни бириктириб олишда муайян даражада сиқилиб, уни 
узатишда эса кенгаяди.