Reja: т-рнк кашф қилнниши



Download 29,67 Kb.
bet4/6
Sana17.07.2022
Hajmi29,67 Kb.
#811689
1   2   3   4   5   6
Bog'liq
15.мавзу. Митохондрия

тРНК иккиламчи структура.
тРНК бирламчи структурасини кўриб чиққанимизда, бир-бирига антипараллел қисмларнинг комплементарлигини кўргандик. Мана шу комплементар кетма-кетликларни жуфтлаб, схематик тасвирланганда, беда баргини эслатувчи структура келиб чиқади. Аҳамиятлиси шундаки, ҳамма тРНК лардаги нуклеотид кетма-кетликларни мана шундай "беда барги" кўринишида тахминлаш мумкин бўлиб чиқди. "Беда барги" қисмлари куйидагича белгиланди:
акцептор ёки АА банд- у универсал ССА кетма-кетликка эга бўлган 3 - охирига эга бўлиб, аминокислота қолдиғини акцепторлайди;
дигидроуридил ёки Д айри(шпилька) - таркибида одатда, биттадан бештагача дигидроуридил қолдиқларни сақловчи тугуни бор;
антикодон ёки АС айри - ундаги антикодон тугун доимий узунликка эга бўлиб, еттита нуклеотид қолдиқлардан иборат;
GTYC А универсал кетма-кетликдан иборат тугунни ташувчи тимидилпсевдоуридил ёки Т айри.
Бундан ташкари "беда барги" қўшимча вариабел ёки V тугун ажратилиб, у антикодон ва Т- айрилар оралиғида жойлашади.
Структураси жиҳатдан ҳар бир айри ва банднинг жуфтлашган қисми қўш бурамани ҳосил қилади. РНК қўш бурамаси бир ўрамга 11жуфт нуклеотид қолдиқлар тўғри келиши билан характерланади. Бу спираль (бурама) параметрлари ДНК А- шаклига яқин. Мана шу тРНК 2 ламчи структурасининг асосий элементидир
Лекин тугунлар ва акцептор ССА - охирларга ўхшаш жуфтлашмаган қисмлар 2 ламчи структураси бошқача характерга эга. Бунда кўпинча бир неча қолдиқлар бири.
Буларнинг ҳаммаси тез орада бир қатор экспериментларда тасдиқланди. 1957 йилда М. Хогланд, П. Замечник ва М. Стефенсон АҚШда, ҳамда К. Огата, Х. Нохара Японияда нисбатан қуйи молекуляр РНК ва аминокислоталарни унга бириктирувчи махсус фермент фракцияси (рН-5 фермент) кашф қилинганини эълон килишди. Ҳосил бўладиган аминоцил-тРНК оқсил полипептид занжирига аминокислоталарни ташиб ўтишда оралиқ бирикма эканлиги кўрсатилди. Кейинчалик, бу РНК транспорт РНК, унга мос келувчи ферментлар эса аминоцил-тРНК-синтетазалар деб аталадиган бўлди.
Ҳужайрада оқсил ҳосил бўлишида қатнашувчи хар бир 20 аминокислота учун ўзининг аминоацил - тРНК- синтетазаси мавжуд. Шундай қилиб, прокариотик ҳужайраларда 20 хил аминоацил - тРНК-синтетаза бор. Эукариотик ҳужайраларда эса вазият мураккаброқ.
Бунга асосий сабаб- асосий цитоплазматик синтетазаларга қўшимча равишда хлоропласт ва митохондрияларда махсус аминоацил-тРНК-синтетазаларнинг мавжудлигидир.
тРНК турларининг сони эса аминокислота ва аминоацил-тРНК -синтетазалар сонидан ортиқ.
Масалан, бактерияларда (Е coli) турли генлар билан кодланадиган тРНК нинг камида 40 тури бор. Бу шуни англатадики, бир неча тРНК айнан битта аминоацил-тРНК- синтетаза томонидан танилиб, айни битта аминокислотага бирикиши мумкин, бундай тРНК изоакцепторлар деб аталади. Турли изоакцептор тРНК лар муайян аминокислота учун мос келадиган турли кодонларни таний оладилар, Баъзида бирламчи структураси билан фарқланувчи изоакцептор тРНКлар ўхшаш антикодонларга эга бўлган ҳолда айнан битта кодонларни таниб олишлари мумкин. Эукариот хужайралар цитоплазмасида хам вазият шунга ўхшаш.
Эукариотик митохондрияларда эса тРНК нинг турли антикодонларга эга бўлган 23-24 хили бўлиб, улар митохондриал мРНК ларнинг 61-62 кодонларини таниб олиш учун етарлидир.
Катта суббирлик 5S РНКси
Прокариотик ҳамда эукариотик ҳужайралар рибосомалари катта суббирликлари кичкина молекуляр массага эга бўлган РНК ушлайдилар. 120 нуклеотид қолдиғига тенг узунликда, 5S РНК кўринишида белгиланади.
Митохондриал рибосомаларда, ўсимликлар ҳужайралари митохондрияларидан ташқари, 5S РНК учрамайди.



Download 29,67 Kb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2   3   4   5   6




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling

kiriting | ro'yxatdan o'tish
    Bosh sahifa
юртда тантана
Боғда битган
Бугун юртда
Эшитганлар жилманглар
Эшитмадим деманглар
битган бодомлар
Yangiariq tumani
qitish marakazi
Raqamli texnologiyalar
ilishida muhokamadan
tasdiqqa tavsiya
tavsiya etilgan
iqtisodiyot kafedrasi
steiermarkischen landesregierung
asarlaringizni yuboring
o'zingizning asarlaringizni
Iltimos faqat
faqat o'zingizning
steierm rkischen
landesregierung fachabteilung
rkischen landesregierung
hamshira loyihasi
loyihasi mavsum
faolyatining oqibatlari
asosiy adabiyotlar
fakulteti ahborot
ahborot havfsizligi
havfsizligi kafedrasi
fanidan bo’yicha
fakulteti iqtisodiyot
boshqaruv fakulteti
chiqarishda boshqaruv
ishlab chiqarishda
iqtisodiyot fakultet
multiservis tarmoqlari
fanidan asosiy
Uzbek fanidan
mavzulari potok
asosidagi multiservis
'aliyyil a'ziym
billahil 'aliyyil
illaa billahil
quvvata illaa
falah' deganida
Kompyuter savodxonligi
bo’yicha mustaqil
'alal falah'
Hayya 'alal
'alas soloh
Hayya 'alas
mavsum boyicha


yuklab olish