Медицинское информационное агентство

Раздел 2. 
Ферменты
Рис. 2.10. 
Неконкурентное обратимое ингибирование
Рис. 2.11. 
Зависимость I/V от I/S: 1 — без ингибитора; 2 — в присутствии ингиби-
тора (А — конкурентное; Б — неконкурентное ингибирование)
позволяют отличить конкурентное ингибирование от неконкурентного 
(рис. 2.11).
2.5. Регуляция действия ферментов
В живой клетке скорость ферментативных реакций находится под строгим 
контролем, что позволяет каждой метаболической цепочке реакций постоян-
но изменять свою скорость, приспосабливаясь к меняющимся условиям среды 
и потребностям клетки в продукте (рис. 2.12).
А
Б

---

52
Биологическая химия
Рис. 2.12. 
Метаболическая цепь: А, В, С, D — метаболиты, Е
1
, Е
2
, Е
3
, Е
4
—
ферменты
В каждой метаболической цепи есть один или несколько ферментов, кото-
рые определяют скорость всей цепи реакций. Они называются 
регуляторными
ферментами.
Существует несколько способов регуляции действия ферментов:
x
изменение активности фермента при его постоянной концентрации;
x
изменение концентрации фермента обычно в результате ускорения (ин-
дукции) или торможения (репрессии) синтеза фермента. В настоящем 
разделе будет рассмотрен только первый способ регуляции, а второй — 
в разделе 3.
Регуляция активности ферментов
Рассмотрим основные способы регуляции активности ферментов.
1. Аллостерическая регуляция.
Фермент может изменять активность в результа-
те нековалентного взаимодействия с эффекторами. Связывание с эффектором про-
исходит в участке, пространственно удаленном от активного (каталитического) цен-
тра, и вызывает конформационные изменения в молекуле белка, а следовательно, 
и в каталитическом центре. Эти изменения могут увеличивать активность фермен-
та, в этом случае эффектор является активатором, или, напротив, уменьшать. В по-
следнем случае эффектор играет роль ингибитора.
«Сообщение» о присоединении аллостерического активатора передается по-
средством конформационных изменений каталитической субъединице, которая 
становится комплементарной субстрату, и фермент «включается» (рис. 2.13). 
При удалении активатора фермент вновь переходит в неактивную форму и «вы-
ключается». Аллостерическая регуляция является основным способом регуля-
ции метаболических путей.
Аллостерические ферменты катализируют особые (ключевые) реакции мета-
болических цепей:
x
необратимые или частично обратимые;
x
самые 
медленные;
x
реакции в местах, где происходит разветвление метаболических путей 
с образованием разных продуктов.

---

53