Медицинское информационное агентство

Раздел 2. 
Ферменты
Рис. 2.14. 
Регуляция активности липазы
Рис. 2.13. 
Аллостерическая активация фермента
Аллостерическими эффекторами ферментов часто являются:
x
субстраты метаболических путей (действуют как активаторы ферментов);
x
конечные продукты метаболических путей (действуют как ингибиторы 
ферментов).
2. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфори-
лирования. 
При этом способе регуляции фермент изменяет активность в ре-
зультате ковалентной модификации (рис. 2.14).
В данном случае фосфатная группа ОРО
3
2–
присоединяется к гидроксиль-
ным группам в остатках серина, треонина или тирозина. В зависимости от 
природы фермента фосфорилирование может его активировать или, наоборот, 
инактивировать. Реакция присоединения фосфатной группы и ее отщепление 
катализируют специальные ферменты — протеинкиназы и протеинфосфатазы.

---

54
Биологическая химия
Рис. 2.15. 
Активация протеинкиназы при 
участии цАМФ:
А — строение цАМФ; Б — активация протеинки-
назы
3. Регуляция путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном 
ферменте. 
Этот процесс иногда начинается с ковалентной или нековалентной 
модификации одной из субъединиц. Например, фермент протеинкиназа в неак-
тивной форме является тетрамером R
2
C
2
, состоящим из двух регуляторных (R) 
и двух каталитических (С) протомеров. Активная протеинкиназа представлена 
субъединицей С, для освобождения которой необходима диссоциация комплек-
са. Активация фермента происходит при участии молекул цAMФ (циклической 
аденозинмонофосфорной кислоты), которые присоединяются к субъединицам 
R и изменяют конформацию белка, что приводит к нарушению комплементар-
ности субъединиц R и С и диссоциации комплекса (рис. 2.15):
R
2
C
2
+ 4цАМФ 
o
2С + 2(R-цАМФ).
А
Б

---

55