N. T. Alimxodjayeva z. A. Ikramova

xlorangidridga
o‗tkazib aktivlash zarur. Shu kungacha 9 ta aminokislota 
qoldig‗ini saqlagan gipofez gormonlari oksitotsin, vazopressin, 51ta aminokislota
qoldig‗ini saqlagan insulin gormonlari va 10 ta aminokislota qoldig‗ini saqlagan 
S – grammitsidin, jonzodlarda, o‗simlik va bakteriyalarda uchraydigan glutation 
(glu-sis-gli) tripeptidi va boshqalarni olishga muvafaq bo‗lingan. 
Oqsil molekulalarning katta og‗irlikga ega ekanligi, tabiatan g‗oyat xilma-
xill bo‗lishi va turli funksiyalarni bajarishi ulardagi aminokislotalarning soni, 
xarakteri va zanjirda joylashish tartibiga bog‗liq. Shuning uchun, ularni ajratib 
olish va tuzilishini aniqlqsh ishlari olib boriladi. Polipeptidlar eruvchanligidagi 
farqi kam bo‗lganligi uchun, aralashmalardan mahsus usullar bilan ajratib olinadi. 
Bu usullarga fraksion dializ, taqsimlanish xromatografiyasi, adsorbsion
xromatografiya, elektroforez va boshqalar kiradi. Ajratib olingan polipeptidini 
xarakterlash, hamda uning tuzilishini aniqlash uchun
aminokislotali tarkibi 
miqdoriy analiz qilinadi, va polipeptid zanjirining uchlaridagi guruhlar aniqlanadi. 
Polipeptidlarning tuzilishini aniqlashda, uning uchlaridagi guruhlarni aniqlash 
muhim ahamiyatga ega.
Turli oqsil zanjirlarida aminokislotalar ma‘lum ketma-ketlikda tartib bilan 
joylashadi. Bir turdagi oqsil tarkibiga kiruvchi aminokislotalar ketma-ketligi 

---

240 
boshqa turdagi oqsilda takrorlanmaydi. Masalan, albuminni tashkil etuvchi 
aminokislotalar tartibi boshqa oqsilda takrorlanmaydi, shu xususiyatga ko‗ra 
albuminni boshqa oqsillardan farqlab olish mumkin. Peptid zanjiridagi 
aminokislotalar ketma-ketligini axborotni yozib olish shakli deb qarash mumkin.
Peptid va oqsillardagi amid bog‗lar juda mustahkam bo‗lib, fermentlar 
ishtirokisiz gidrolizlanganda kuchli sharoit, ya‘ni konsentrlangan xlorid kislotada 
tekshirilayotgan oqsil 110
0
C da 24 soat davomida gidrolizlanadi. Tirik organizmda 
esa, proteolitik fermentlar - proteaza va peptidgidrolazalar yordamida sodir bo‗ladi. 
Yuqorida ta‘kidlandanidek, poliamidlar xossalari
aminokislotali
tarkibga va 
ularning bog‗lanish tartibiga bog‗liq.
Ularning
aminokislotali
tarkibi peptid yoki 
oqsil gidrolizatini analiz qilish bilan aniqlanadi.
Bu jarayon xozirda analizatorlar 
yordamida bajariladi. Peptid bog‗lar ishqoriy va kislotali muhitda 
gidrolizlanadi.
Ishqoriy 
gidroliz amalda deyarli qo‗llanilmaydi, chunki, bunda ko‗pgina 
aminokislotalar tarkibi o‗zgarib ketadi. Ba‘zi 
aminokislotalar, masalan, triptofan
kislotali
gidrolizda ham parchalanib ketadi. Shuning uchun, bu jarayonga ilmiy 
yondoshiladi. 
Gidroliz
qisman va to‗liq olib borilishi mumkin. Qisman olib borilganda, 
zanjir uzunligi qisqaradi, to‗liq olib borilganda esa, aminokislotalar aralashmasi 
hosil bo‗ladi. Oqsillarning fermentativ gidrolizi peptidazalar ishtirokida olib 
boriladi. Oqsil molekulasini ichidan gidrolizlaydigan peptidazalar - 
endopeptidazalar, N- yoki С-uchidan gidrolizlasa, egzopeptidazalar deyiladi. Turli 
aminokislota qoldiqlari o‗rtasidagi peptid bog‗ni maxsus peptidazalar parchalaydi, 
masalan, tripsin, lizin va arginin aminokislotalari bilan boshqa aminokislota 
qoldiqlari orasidagi peptid bog‗iga
xususiy fermentlar ta‘sir etadi. Demak, to‗liq 
gidrolizlash uchun fermentlar jamlanmasidan foydalaniladi. Organizmdagi ozuqa 
oqsillari fermentlar ta‘sirida α- aminokislotalargacha parchalanadi, chunki, hayot 
faoliyati uchun ular erkin aminokislotalar holida sarflanadi. 
O q s i l l a r g a s i f a t r e a k s i ya l a r. Ksantoprotein reaksiyasini 
fenilalanin, tirozin, triptofan, kabi benzol yadrosi tutuvchi aminokislotali oqsillar 
beradi. Oqsil eritmasiga konsentrlangan ammiak eritmasi ishtirokida nitrat kislota 

---

241 
eritmasidan qo‗shiladi.
Oqsillardagi p e p t i d b o g‗ i n i ochish uchun b i u r e t reaksiyasi 
o‗tkaziladi. Yangi tayyorlangan mis (11) gidroksidi oqsil eritmasiga qo‗shilganda 
xelat kompleks hosil bo‗ladi.
Tarkibida oltingugurt tutuvchi aminokislotalar saqlagan oqsillarni 10% 
Pb(CH
3
COO)
2 
eritmasi ishtirokida rangli reaksiyasini kuzatish mumkin. Bunda 
PbS qora – kulrang cho‗kma hosil bo‗ladi. 
Peptid va oqsillarning fazoviy tuzilishi. Peptid va oqsillarning turli 
strukturalarda (tuzilishi) bo‗lishi, ulardagi peptid guruhining elektron va fazoviy 
tuzilishiga bog‗liq. Polipeptid zanjirida turli aminokislota zvenolarining navbat 
bilan amid bog‗lari orqali bog‗lanib, ketma-ket kelishi oqsilning b i r l a m c h i s 
t r u k t u r a s i
 
deyiladi.
Oqsillarning birlamchi strukturasi ularning fizik-
kimyoviy xossalarini belgilaydi.

---

242 
C
O
HN
Masalan, tabiiy ipak oqsili fibroin cho‗ziq birlamchi oqsil strukturasiga ega. 
Ko‗pgina oqsillar polipeptid zanjirining ma‘lum bir qismi spirallashgan 
bo‗ladi, ularning bu konfiguratsiyasi oqsilning i k k i l a m c h i s t r u k t u r a s i 
deyiladi. 
Bunday 
struktura 
bir-biriga 
qo‗shni 
o‗ramlarda joylashgan
gruppalari orasida yuzaga kelgan
vodorod bog‗lanishlar tufayli saqlanib turadi.
Ikkilamchi struktura hosil qilgan polipeptid zanjiri uchun qulay bo‗lgan 
konformatsiya holatlari bu alfa spiral va betta strukturadir. Sigma bog‗ atrofida 
(cheklangan buralish hisobiga) fazoda o‗ng tomonga buralish sodir bo‗ladi, va bu
α- s p i r a l holati deyiladi. Polipeptid zanjirining ikkilamchi strukturasi 7- 
rasmda keltirilgan.