N. T. Alimxodjayeva z. A. Ikramova

Ko„riladigan savollar. 
1.
Peptidlar hamda oqsillar sinflanishi.
2.
Peptid bog‗ining tuzilishi. 
3.
-NH
2
va –COOH guruhlarni aktivlash va himoyalash. 
4.
Himoyani olib tashlash. 
5.
Oqsillar gidrolizi va sifat reaksiyalar. 
6.
Peptidlar va oqsillarni birlamchi strukturasi. 
7.
Oqsillarni ikkilamchi, uchlamchi va to‗rtlamchi struktura asoslari.
8.
Oqsillar va peptidlarning tibbiyotdagi ahamiyati. 
 
Mustaqil tayyorlanish uchun o„quv adabiyotlar 
 
1.
A.G. Mahsumov, A.J. Jo‗raev «Bioorganik kimyo» Toshkent, «O‗zbekiston 
milliy ensiklopediyasi» 2007. (292-302 bet) 
2.
Н А. Тюкавкина, Ю.И.Бауков. «Биоорганическая химия» М., «Медицина» 
1991 г. (344-376 стр).
3.
Н.А. 
Тюкавкина. 
Руководство 
к 
лабораторным 
занятиям 
по 
биоорганической химии. M., «Медицина» 1985 г. (180-201 стр). 
 
Tirik organizm tarkibiga kiruvchi organik moddalardan biologik jihatdan 
eng muhimi va struktura jihatdan eng murakkabi oqsillardir. Tabiiy yuqori 
molekulyar moddalar bo‗lgan oqsillar aminokislotalarning qoldiqlaridan tashkil 

---

235 
topgan organizmning eng muhim tarkibiy qismini hisoblanadi. Ular barcha 
o‗simlik, hayvon va inson organizmi hujayralarining protoplazma va yadrosida 
bo‗ladi. Oqsillar organizmda turli funksiyalarni bajaradi, muskul va teri 
to‗qimalarining tuzilishida plastik material sifatida xizmat qiladi. Oqsil tabiatli 
fermentlar va gormonlar kabi moddalar esa, tashish va himoya vazifalarini 
bajaradi.
Har bir oqsil aniq bir vazifani bajarib, organizmda sodir bo‗ladigan 
ma‘lum reaksiyalarini boshqaradi. Ular organizmni kuch-quvvat bilan 
ta‘minlaydilar, chunki, 1g oqsil parchanganda 17,6 kJ energiya hosil bo‗ladi. 
Oqsillarning molekulyar og‗irligi bir necha o‗n va yuz ming uglerod birligi bilan 
ifodalanadi, ba‘zan esa bir necha millionga boradi. 
Peptidlar va oqsillarni sinflash va farqlashda shartli ravishda yuztagacha 
aminokislota qoldiqlaridan tashkil topgan makromolekulalar p e p t i d l a r, 
aminokislota qoldiqlari o‗ntagacha bo‗lsa, o l i g o p e p t i d l a r, molekulasida
yuztadan ortiq aminokislota qoldiqlarini saqlaganlari esa o q s i l l a r deb 
hisoblanadi.
Peptidlar deb ataladigan, molekulyar massasi nisbatan katta bo‗lmagan 
oqsillar guruhiga ba‘zi gormonlar, antibiotiklar, neyropeptidlar va toksinlar kiradi. 
Peptidlar o‗z tarkibida saqlagan aminokislotalar qoldiqlari soniga ko‗ra, dipetidlar, 
tripeptidlar va boshqalarga bo‗linadi. 
Hozirgi vaqtda oqsil molekulalari bir yoki bir necha polipeptid zanjiridan 
iborat bo‗lishi aniqlangan. Polipeptid zanjiri ochiq, tarmoqlangan va halqali 
bo‗lishi mumkin. H a l q a l i l a r siklopeptidlar deyiladi, ularga polimeksin 
antibiotiklari misol bo‗ladi. O c h i q zanjirli peptidlar bir uchida erkin karboksil 
guruhi (C-uchi), ikkinchi uchida erkin aminoguruhini (N-uchi) tutadi. Agar 
polipeptid zanjirida diaminokislotaning ikkala aminoguruhiga polipeptid zanjirlari 
birikkan bo‗lsa, bunda t a r m o q l a n g a n polipeptid vujudga keladi. Peptid yoki 
oqsillarni α – aminokislotalarning polikondesatlanish mahsuloti deb qarash 
mumkin. Bunda aminokislota qoldiqlari peptid (amid) bog‗lari orqali bog‗lanadi.

---

236 
Hosil bo‗lgan peptid (amid) bog‗laridagi uglerod atomi Sp
2
gibridlanish 
holatida bo‗ladi. Azot atomining bo‗linmagan juft elektronlari uglerod va kislorod 
orasidagi qo‗shbog‗ning π –elektronlari bilan tutashgan holda bo‗ladi. Elektron 
tuzilish nuqtai nazaridan peptid bog‗i uch markazli p, π – tutashgan sistemani hosil 
qiladi.
Sistemaning elektron zichligi elektromanfiyligi nisbatan kuchliroq kislorod 
tomonga siljigan bo‗lib, uglerod, kislorod va azot atomlari bir tekislikda 
jyolashadi. Tutashish hisobiga kislorod, uglerod, va azot atomlari orasidagi 
masofalar nisbatan tenglashib qoladi. Uglerod- kislorod bog‗i 0,124, uglerod-azot
bog‗i esa, 0,132 nmga teng bo‗lib qoladi. Peptid guruhidagi yassi tutashgan 
holat C – N bog‗ atrofida buralishni qiyinladhtiradi. Elektron tuzilish nuqtai 
nazaridan peptid bog‗ining tuzilishi 6- rasmda keltirilgan.