Битирув малакавий ишни ёзиш ва

Insulinning biokimyoviy xususiyatlari

Insulin ximiyasi – insulin ximiyaviy tabiati oqsil ekanligi aniqlangan birinchi garmon va polipeptid zanjirda aminokislotalar qoldiqlarining tartibi (birin-ketin joylashishi) aniq belgilangan birinchi oqsildir. Shuning uchun ham insulinning birlamchi strukturasi (molekulada aminokislotalar tarkibining aniqlanishi oqsillar ximiyasi tarixida alohida ahamiyatga ega.

Bu sohaning pioneri ingliz olimi Sendjer bo’ldi. U insulin molekulasidagi aminokislotalar tarkibining to’la tasvirini berdi. Bu oqsilning molekula og’irligi 6000 ga teng bo’lib, u 16 xil aminokislotadan tuzilgan. Insulin tarkibida triffofan, metionin, sistein va oksiprolin uchramaydi, suvda va neytral sharoitda u molikula og’irligi 12000 ga teng demir shaklida bo’ladi, ba’zi olimlar uning bu shakli xuddi garmonning o’zginasi deb hisoblaydilar. Polipeptid zanjiri uchidagi gruppalarni aniqlash usuli bilan Sendjer insulinda glitsin va fenilallanindan iborat 2ta N uchi borligini ko’rsatadi. Bu faqat malekulida 2ta zanjir glitsin zanjiri va fenilalanin zanjr bor ekanligini isbot qiladi. Signra Senjer performiat kislata tasirida bu 2ta zanjirni bir-biridan oxishlik bilan ajratadi va ayni zamonda disulfid bog’lar orqali birikkanini ko’rsatadi. Ajralib chiqqan zanjirlang biri glitsin zanjiri (A firaksiya ) 21 aminokislata qoladigan,ikinchisi fenilalalin zanjiri (B firaksiya) 30 aninokislata qoldigidan iborat. Bu zanjirlarnign C uchidagi aninokislatalarin belgilash uchun pepsidlarga karboksi peplidaza fermini tasir ettiriladi. Malumki bu ferment pepsid erkin karboksil guruppasi tomonidan aninokislatani ajratadi. Shu yil bilan fenilalalin zanjirdan alanin,gilitsin zanjirdan asparagin ajratib olindi, oxirida senjir ajratib olingan A va B firaksiyalarni proteolilik fermenlar bilan chola gidralizlab bir qator pepsidlar oldi va ulardagi aminokislatalar tarini to’la aniqladi. Orginal oqsilni chola gidrolizlagnida esa disulfid bog’larning buzilmagan qoldiqlarini olishga muoffaq bo’ldike bu disulfide boglarning buzilmagan qoldiqlarini olishga muofiq bo’ldiki,bu disulfid bog’larning joyini aniqlash imkonini beradi. Shunday qilib, Seudjerning 1945-1956 yillar davomida olib borilgan mashaqqtli ishlari insulnng yuqorida keltirilgan to’la stukturasini aniqlab berdi [5].
Insulinning odatda ishlatiladigan prepoaratlari organizimiga yuboriganda ko’pincha, avvalo qonda qand miqdori orti ketishiga etibor berilgan edi. Ammo bu giperlikemiya tez o’tib ketib, keyin uzoq davom adigan gipoglikenuzya xarakteridagi effekt kuzatiladi. Dastlabki giperglikemikeffekit toza bo’lmagan insulin preparatlarida qant miqdorini ortiradigan qo’shimcha moddaga bog’liq ekanligi aniqlanib, bu germanal moddaga glyukagin nomi beriladi. Glyukagin hatto insulinnng kiristallik preparatlarida ham 0,3-0,5% miqdorda uchraydi. So’ngra bu material kiristal shaklida olindi va uning Langergans orolchalarining 2-xujayalarida ishlab chiqarilishi aniqlandi. Ammo uning oshqazon osh bezining vena qonoga o’tishini aniqlab bo’lmaydi. Glyukaginning 0.1 mikrogrami mushukning 100ml qonidagi glyukoza miqdorini 25mg ga ko’taradi. Glyukagin toza kristall shaklida olingan. U 29 ta aminokislatadan tuzilgan polipeptid bo’lib, molikulyar og’irligi 3842 ga teng.

3.