Bioorganik kimyo

allosterik  deyiladi.  Fermentlar  ham  boshqa  oqsillar  kabi  ko’p 
miqdordagi  ion  guruhlariga  egadirlar.  pH  o’zgarganda  bunday 
guruhlarni ionlanash  holatini o’zgarishi ferment faolligiga katta ta’sir 
ko’rsatadi.  Bu  birinchi  navbatda  katalizda  yoki  substratni  bog’lashda 
ishtirok  etuvchi  guruhlarga  tegishlidir.  Har  bir  ferment  uchun  pH  ni 
ma’lum    bir  qiymati  bo’lib,  bunda  u  katalizlovchi  reaksiya  tezligi 
maksimal  bo’ladi.  Masalan,  pepsin  uchun      1.5;  ishqoriy  fosfataza 
uchun 
   9.0-10.0. Ko’pchilik fermentlar neytral sohada (7.0-8.0)    

---

 
53 
optimumiga  egadirlar. 
            qoidasi  bo’yicha  kimyoviy 
reaksiyalar  tezligi  harorat  har  1   (
 
  
)
 
ga  oshganda  reaksiya  tezligi 
taxminan  ikki  marta  ortadi.  Bu  qoida  haroratni  cheklangan 
qiymatlarida  fermentlarga  ham  tegishlidir.  Harorat 
          dan 
ortganda  issiqlik  denaturasiyasi  hisobiga  oqsil  katalizatorining 
nofaollanishi  sodir  bo’ladi.  Faollikni  bunday  jadal  su’ratlarda 
kamayishini  asosiy  sababi  oqsillar  uchun  issiqlik  denaturasiyasi    Q
10
 
koeffitsientini  yuqori  qiymatga  egaligidir.  Termofil  bakteriyalarni 
fermentlari yuqori harorat optimumiga egadirlar. Fermentativ katalizni 
muhim tomonlaridan biri shuki ferment substrat bilan ferment-substrat 
kompleksi  hosil  qiladi  va  substratni  kimyoviy  o’zgarishi  kompleks 
tarkibida  sodir  bo’ladi.  Bu  kompleksda  substrat  fermentning  faol 
markaz  deb ataluvchi  ma’lum  bir qismi bilan bog’lanadi va shu faol 
markazda 
substratni 
mahsulotga 
aylanishi 
sodir 
bo’ladi. 
Fermentlarning faol markazlari umumiy belgilarga egadir. Odatda faol 
markaz  ferment  molekulasini  kichikroq  qismini  egallaydi  hamda 
ferment  globulasida  yoriq  yoki  botiq  ko’rinishidagi  shaklga  ega 
bo’ladi.  Faol  markaz  bir-biridan  olisda  joylashgan  polipeptid 
zanjirdagi  aminokislota  birliklari  hisobiga  vujudga  keladi.  Shartli 
ravishda  faol  markazda  bog’lovchi  va  katalitik  markazlarni  ajrtish 
mumkin.  Bog’lovchi  qismni  hosil  qiluvchi  aminokislotlar  substratni 
faol  markazda  ushlab  turilishini  ta’minlaydilar.  Substrat  va  faol 
markaz o’rtasidagi bog’lanish elektrostatik, vodorod, gidrofob va van-
der-vaals  kuchlar  hisobiga  amalga  oshadi.  Fermentning  katalitik 
markazida    katalizda  ishtirok  etuvchi  aminokislotalar  joylashadi. 
Katalitik guruhlar sifatida odatda ionogen guruhlar hisoblanadilar. 
Fermentativ va kimyoviy  kataliz asoslari  o’rtasida deyarli farq 
yo’q,  ularning  kimyoviy  mexanizmlari  bir  xildir.  Lekin  shunga 
qaramay  normal  bosimda  suvli  eritmalarda 
     da  fermentlar 
samarali  katalizatorlardir.  Buni  tushuntirish  uchun  ferment-substrat 
kompleksini  hosil  bo’lishi  hisobiga  amalga  oshadigan  bir  necha 
omillar  keltiriladi:  yaqinlashish,  yopishish  va  yo’nalish.  Bu  omillar 
reaksiya 
energetik 
barherini 
kamaytiradilar. 
D.Koshlandni 
“indutsirlangan  to’g’ri  kelish”  ta’limotiga  ko’ra  substratni 

---

 
54 
bog’lanishida  fermentni  konformasiyasi  shunday  o’zgaradiki,  bunda 
katalitik  guruhlar  katalizni  samarali  sodir  bo’lishini  ta’minlovchi 
holatni  egallydilar.  Substrat  tomonidan  amalga  oshiriladigan  ferment 
konformasiyasini  o’zgarishi  erkin  ferment  uchun  ham  ruxsat  etilgan 
holatlarda  sodir  bo’ladi.    Ferment  ta’sirini  samaradorligiga  oralatma 
kislota-asos hamda nukleofil kataliz katta hissa qo’shadi. Mikromuhit 
omili ham katta ahamiyatga ega. Eng ko’p tarqalgan ta’limotga binoan 
energetik  barerni  kamayishi  substrat  tuzilishini  substrat-ferment 
kompleksida oraliq holat tuzilishiga yaqin kelishi bilan tushuntiriladi.