Biologik kimyo

Fosfoproteidlar – oqsil molekulalarining fosfat kislota bilan hosil qilgan kompleksi bo`lib, gidroliz qilinganda, aminokislotalardan tashqari, fosfat kislota ham ajralib chiqadi. Fosfoproteidlar molekulasida fosfat kislota serin va boshqa oksiaminokislotalar bilan efir bog`i orqali birikkan. Ularga sut oqsili kazein, tuxumdan ajratib olingan ovovitellin va baliq urug`idan olingan ixtulinlar kiradi, fosfat kislota miqdori esa 1% gacha. MNS hujayralarida fosfoproteinlar miqdori nisbatan ko`p. Fosfoproteidlar oqsilining fosforillanishi uning vazifasini ham o`zgartiradi. Maxsus fermentlar, masalan, glikogenfosforilaza, lipaza ishtirokida oqsillarning fosforillanishi va defosforillanishi ular hujayradagi vazifasini belgilaydi. Gistonlarning fosforillanishi ularning DNK bilan bog`lanishini susaytiradi va DNKning matritsadagi faolligini oshiradi. Fosfat kislotaning oqsil molekulasi bilan β-oksiaminokislotalar (serin, treonin) orqali murakkab efir bog` orqali bog`lanishi – fosfoproteidlar uchun xos reaktsiya hisoblanadi. Bir molekula oqsilga asosan 2-4 molekula fosfat kislota qoldig`i to`g`ri keladi.

							OH
CH2 - OH		OH
				CH2		– O	– P=O
CH – NH2		+ HO–P=O
				CH – NH2			OH
			-H2O
COOH		OH		COOH

Serin
Fosfoserin

Hujayralarda fosfoproteidlar proteinkinazalar ishtirokida posttranskriptsion

modifikatsiya jarayonida fosforillanishga uchrashida hosil bo`ladi. Fosfoproteidlar organik bog`langan, labil, hujayraning qator biologik funktsiyalarini bajarish uchun fosfatni saqlaydi. Bundan tashqari, ular embrion rivojlanishi va organizmning postnatal o`sishi va rivojlanishida qimmatli energiya va plastik material hisoblanadi.

73

Kofaktorproteidlar - oqsil va oqsil bo`lmagan qism – kofaktorlardan tashkil topgan aralash makromolekulalar. Kofaktor sifatida vitaminlar va ularning unumlari – kofermentlari, tarkibida porfirin tutuvchi makrotsiklik biometallar ishtirok etadi.

Kofaktorproteidlar rangli yoki rangsiz bo`lishi mumkin. Rangli murakkab oqsillar xromoproteidlar (grek. chromos – bo`yoq) deb atalib, ularga kiradi:

0. 
   gemproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – gem);
   

0. 
   xlorofillproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – xlorofill);
   

0. 
   kobamidproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – B₁₂ vitamini);
   

0. 
   retinalproteid (oqsil bo`lmagan qismi – A vitamini);
   

0. 
   flavoproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – flavinlar). Kofaktorlarning asosiy qismini fermentlar tashkil etadi.
   

Tarkibida porfirin saqlovchi proteidlarga gemproteidlar, xlorofillproteidlar

va kobamidproteidlar kiradi. Porfirinlarning kimyoviy negizini metilen ko`prikchalari orqali bog`langan 4 ta pirrol halqadan iborat makrotsikl – porfin tashkil etadi.

Gemproteidlar. Biokimyoviy vazifasiga ko`ra gemproteidlar ferment bo`lmagan (gemoglobin, mioglobin va h.k.) va fermentlar (sitoxromlar, katalaza, peroksidaza va h.k.) ga bo`linadi. Gemproteidlarning oqsil bo`lmagan qismi – metalloporfirinli kompleks – gem hisoblanadi va har bir gemproteid uchun o`ziga xos xususiyatga ega. Gem tarkibidagi ikki valentli temir atomi metin (- CH) ko`prikchalari orqali bog`langan 4 ta pirrol halqasidan iborat porfin skeletidan iborat. Porfin skeletidagi pirrol halqalarining 8 ta vodorod atomining turli yon shoxchalar bilan almashinuvi natijasida porfirinlarning izomerlari hosil bo`ladi. Gem molekulasida temir bilan bog`langan protoporfirin IX tarkibida ikkita vinil, to`rtta metil va ikkita propion kislota qoldiqlari ma’lum tartibda pirrol halqalaridagi vodorod atomlari o`rnini egallagan. Protoporfirin IX kompleksi protogem yoki gem, uch valentli temir bilan biriksa, gemin deb aytiladi. Undagi temirni koordinatsion valentligi soni 6 ga teng. Gemdagi ikki valentli temir atomi ikkita pirrol halqalarining azot atomlariga asosiy (kovalent), qolgan ikkitasi bilan

74

esa qo`shimcha (koordinatsion) bog`lar bilan bog`langan. Qolgan ikkita koordinatsion bog`lardan biri oqsil bilan, ikkinchisi esa turli ligand (fiziologik-kislorod, suv; yot- CO, sianid va h.k.)lar bilan bog`lanadi. IX gemdan tashqari a,c,d gemlari ham mavjud.

Gemoglobin oqsil qismi globin (giston) va gem qismi temirprotoporfirindan iborat bo`lgan metalloprotein qizil qon tanachalari – eritrotsitlar tarkibida bo`ladi. Fiziologik vazifasi kislorodni o`pkadan to`qimalarga tashishdan iborat. Gemoglobin to`rtlamchi strukturaga ega, molekulyar massasi 66000-68000 gacha. Gemoglobin tarkibidagi globin oqsili 4 ta polipeptid zanjiridan iborat bo`lib,

har bir juft zanjiri bir xil tuzilishga ega. Ular alfa- va beta zanjirlar deb nomlanib, birlamchi strukturalari aniqlangan: alfa-zanjir 141; beta-zanjir 146 ta aminokislota qoldig`idan iborat. Gemoglobinni fiziologik turlari odam organizmi rivojlanishining turli bosqichlarida – embriondan katta yoshgacha polipeptid zanjirlari yoki subbirliklari tarkibi bilan farq qiladi. Gemoglobin quyidagi ko`rinishlarda uchraydi: oddiy (primitiv) gemoglobin – HbP; fetal gemoglobin – HbF (lat. fetus – homila), katta yoshdagilar gemoglobini – HbA, HbA₂, HbA₃ (lat. adultus – katta yoshdagi). HbA₂ qondagi gemoglobinning 2,5 % ini tashkil qilib; 4 ta polipeptid zanjiriga ega. Ularning ikkitasi alfa, qolgan ikkitasi esa sigma-zanjirlardir. Yangi tug`ilgan bola bir yoshga yetguncha qonidagi HbF asta-sekin

75

HbA bilan almashinadi, lekin katta yoshli odam qonida ham umumiy gemoglobin miqdorini taxminan 1,5 % i fetal gemoglobinga to`g`ri keladi. Odamlar qonida doimiy mavjud bo`lgan normal gemoglobindan tashqari juda ko`p mutant gemoglobin turlari aniqlangan. Elektroforez va xromotografiya usullaridan birgalikda foydalanish odamlar qonida shakli, kimyoviy tarkibi va zaryadining kattaligi bilan farqlanadigan 150 ga yaqin mutant gemoglobinlar uchrashi tasdiqlandi. Anomal gemoglobinlar ko`pincha nuklein kislota molekulasida yagona aminokislotani kodlovchi tripletning o`zgarishidan kelib chiqqan mutatsiya oqibati bo`lib, nasldan-naslga o`tadi. Ko`pincha mutant gemoglobinlarda nordon aminokislota asosli yoki neytral aminokslota bilan almashingan bo`ladi. Masalan, o`roqsimon anemiyada gemoglobin molekulasining α-zanjiridagi 6- o`rinda joylashgan glutamin kislotasi valin bilan almashingan.

Gemoglobin anomaliyasi bilan bog`liq boshqa bir o`zgarishga talassemiya deyiladi. Uning uchun gemoglobinning α- yoki β-zanjirini sintezini susayishi xos bo`lib, anemiyaga holatiga olib keladi.

Tabiatda uchraydigan barcha moddalar orasida gemoglobin molekulyar kislorod bilan qaytalama birikish qobiliyatiga ega bo`lgan birdan-bir moddadir. Bu xususiyati gemoglobinning qizil qon tanachalari ichida kislorodni tashishdek g`oyat muhim biologik funksiyasini belgilaydi. 1 g gemoglobin eritmada normal sharoitda taxminan 1,36 ml kislorod bilan birikadi. Uning prostetik guruhi yoki oqsil qismi biror kimyoviy o`zgarishga uchrasa, bu xususiyat yo`qoladi. Gemoglobin is gazi va boshqa gazlar bilan oson birikadi, ammo qonda gemoglobinning bunday hosilalari uchramaydi, chunki bu gazlar nafas orqali organizmga kirganda hosil bo`ladi. Gemoglobinning quyidagi hosilalari muhim ahamiyatga ega.