Введение. Цель, задачи предмета

Интересные факты о пользе кваса 

• 
  Считается, что квас способен увеличивать мужскую силу. 
  Для того чтобы снизить вес, специалисты рекомендуют выпивать напиток натощак. Это будет способствовать выделению желудочного сока. Также до еды можно пить квас при гастрите с пониженной кислотностью.
  Существует мнение, что свекольный квас обладает способностью восстанавливать клетки печени. Его рекомендуют употреблять при аритмиях, гипертонии.
  В квасе присутствует витамин С, а это помогает избавляться от холестерина и очищать кровеносные сосуды. В результате этого улучшается работа сердечно-сосудистой системы.
  

Домашний квас: основные правила приготовления 
Наибольшую ценность представляет домашний квас, польза от него больше, а противопоказаний к применению гораздо меньше. Что необходимо знать для приготовления кваса в домашних условиях?
Правило дрожжи
Дрожжи для кваса должны быть только свежими. Следите за сроком годности. Лучше потратьте немного времени и купите новые.


РАБОТА 15. ИЗУЧЕНИЕ ОРГАНИЧЕСКИХ КИСЛОТ, УПОТРЕБЛЯЕМЫХ В ПИЩУ.

Производство ферментных препаратов занимает одно из ведущих мест в современной биотехнологии и относится к отраслям, объем продукции которых постоянно возрастает, а сфера применения неуклонно расширяется. Такое быстрое развитие связано с тем, что ферменты являются высокоактивными, нетоксичными биокатализаторами белкового происхождения, которые широко распространены в природе, без них невозможны осуществление многих биохимических процессов и жизнь в целом.

В настоящее время ферментная промышленность выпускает в основном препараты гидролитического профиля – амилазы, протеазы, пектиназы, целлюлазы, глюкоамилазы. Направленный синтез этих ферментов осуществляют путем подбора активных штаммов-продуцентов, изучения их физиологии и внесения в среды соответствующих субстратов-индукторов. К числу ферментов, накопление которых в среде регулируется через индукцию, относится -амилаза. Это основной фермент амилолитического комплекса, продуцируемого грибами и бактериями. В этот комплекс входят также декстриназа, мальтаза, глюкоамилаза. Они участвуют в гидролитическом расщеплении полиоз с -гликозидной связью.
-Амилазы, продуцируемые различными микроорганизмами, могут отличаться по своим физико-химическим свойствам – иметь различные температурные оптимумы и оптимумы рН, отличаться по молекулярной массе. Грибная -амилаза, например, активна при рН 4,5÷4,7 и температуре 50÷52С, а бактериальная – при рН 6,5÷7,0 и 55÷58С. Общее для всех -амилаз – это содержание кальция, который стабилизирует вторичную и третичную структуры молекулы белка.
Субстратом для -амилазы является крахмал, считавшийся до последнего времени и лучшим индуктором. Крахмал – это гомогликан, у которого линейные участки гликозидных цепей построены с образованием -1,4-связи между двумя остатками глюкозы. В местах ветвления гликозидной цепи образуется -1,6-связь. В настоящее время установлено, что именно наличие этой связи индуцирует образование -амилазы, поэтому такие соединения, как мальтоза и изомальтоза, содержащие только -1,6-связь, оказывают более высокое индуцирующее воздействие, чем крахмал.
-Амилазы различного происхождения значительно отличаются друг от друга по скорости гидролиза крахмала, но всех их объединяет способность гидролизовать его до низкомолекулярных декстринов с образованием небольших количеств мальтозы и глюкозы. Как все индуцируемые ферменты, -амилаза подвержена катаболитной репрессии. Образование глюкозы в момент интенсивного роста тормозит синтез фермента. Максимальная скорость его накопления наступает во второй фазе развития культуры, когда рост закончен. Такое разграничение во времени роста культуры и образования ею фермента есть препятствие для перевода периодических процессов получения -амилазы в непрерывные.