Тиббий биология ва генетика Тиббиёт олийгохи талабалари учун дарслик

Органик моддалар
Ҳужайранинг таркибига хилма-хил органик моддалар: оқсиллар, углеводлар, липидлар, нуклеин кислоталар ва бошқалар киради. Органик кислоталар асосини углерод атомлари ташкил қилиб, улар бир-бири билан мустаҳкам ковалент боғлари ҳосил қилиб, хилма-хил шаклдаги органик моддаларни каркасларни ҳосил қилади. Молекуляр массаси ва структураларига қараб қуйи молекуляр органик молекулалар-мономерлар ва йирик макромолекулалар-полимерларни ҳосил қиладилар. Мономерлар полимерлар учун қурилиш блоки бўлиб хизмат қилади. Шу ҳисобига полимерлар жуда кўп мономерлар звеносининг чизиқли ёки тармоқланган кўринишдаги занжирлари ҳисобланади. Бир хил турдаги мономерлардан ташкил топган полимерлар гомополимерлар, ҳар хил мономерлардан ташкил топганлари эса гетерополимерлар ҳисобланади. Биополимерларнинг хоссаси уни ҳосил қилувчи мономерлар сони, таркиби ва жойлашиш тартибига боғлиқ бўлади. Полимер структурасида мономерлар таркиби ва кетма-кетлигини ўзгартириш имконияти биологик макромолекулаларнинг ҳар хил сондаги ва хилма-хил хоссали вариантларини ҳосил қилиш асосида ётади. Бу принцип тирик организмлар хилма-хиллигини тушунишда муҳим рол ўйнайди.
Оқсиллар
Ҳужайра таркибига кирувчи органик бирикмалар ичида оқсил энг кўп сонли ва жуда хилма хил синфни ҳосил қилади. Оқсиллар - биологик гетерополимерлар бўлиб, уларнинг мономери аминокислоталардир, барча аминокислоталар камида битта амин гуруҳи (-NH₂) ва карбоксил гуруҳига(-СООН) эга бўлиб уларнинг тузилиши ва физик-кимёвий хоссалари радикалига қараб фарқланади.
СООН
Н₂N-С-Н
R
Аминокислоталар бир бирлари билан ковалент пептид боғлар ёрдамида ўзаро боғланиб ҳар хил узунликдаги пептидларни ҳосил қилади.Пептидлар ўз таркибида бир неча аминокислоталардан бир неча ўнлаб аминокислоталарни сақлаб организмда эркин шаклда мавжуд бўлади ва юқори биологик фаолликка эга. Уларга бир қатор гормонлар (окситоцин, адренокортикотроп гормони), айрим токсик заҳарли моддалар (масалан, замбуруғлар организмидаги аминитин) ҳамда бир қанча антибиотиклар ва микроорганизмларнинг ҳосилалари киради.
Оқсиллар юқори молекуляр пептидлар бўлиб, уларнинг таркибига юзтадан бир неча мингтагача аминокислоталар киради. Организм оқсиллари фақат аминокислоталардан ташкил топган оддий оқсиллардан, таркибида аминокислотадан ташқари ҳар ҳил кимёвий табиатга эга бўлган простетик гуруҳларни сақловчи мураккаб оқсиллар киради. Масалан, липопротеинлар таркибига липид компонентлари, гликопротеинлар таркибига эса углевод компонентлари, фосфопротеинлар таркибига эса битта ёки бир неча фосфат гуруҳи киради, металлопротеинлар эса ўз таркибига ҳар ҳил металларни сақлайди, нуклеопротеинлар нуклеин кислоталарни сақлайди. Простетик гуруҳлар оқсил томонидан ўзининг биологик функцияларини бажаришда муҳим рол ўйнайди.
Оқсиллар бир бирларидан биринчи навбатда аминокислоталар сони, кетма-кетлиги ва таркиби билан фарқ қилади. Полипептид занжир таркибида аминокислоталарнинг кетма кет жойлашуви оқсилнинг бирламчи структурасини ҳосил қилади, у ДНК молекуласининг маълум бир қисмидаги бўлажак оқсил структурасини белгиловчи нуклеотидлар кетма кетлиги билан белгиланади. Ҳар қандай оқсилнинг бирламчи структураси муҳим бўлиб, у оқсилнинг шаклини, хоссасини ва функциясини белгилайди. Оқсил молекулалари ҳар хил конформацияларда бўлиши мумкин. Оқсил молекулаларининг иккиламчи, учламчи ва тўртламчи структуралари тафовут қилинади(43-расм).
Кўпчилик оқсилларнинг иккиламчи структураси спирал кўринишга эга бўлиб, полипептид занжиридаги ҳар хил аминокислота қолдиқларининг -СО- ва NH- гуруҳлари ўртасидаги ҳосил бўладиган водород боғлари натижасида юзага келади.

43-расм.
Оқсилнинг бирламчи ва иккиламчи структураси
Оқсилнинг учламчи структураси юмалоқ ёки глобула шаклида бўлиб, оқсил молекулаларининг мураккаб тахланиши натижасида ҳосил бўлади. Ҳар бир оқсил тури учун махсус глобулалар шакли характерли. Учламчи структуранинг мустаҳкамлиги аминокислота радикаллари ўртасидаги хилма-хил (дисулфид, ион, гидрофоб) боғлар ҳисобига таъминланади.
Айрим оқсиллар тўртламчи структурага эга бўлиб, улар бир нечта учламчи структураларни ўзаро бир-бирлари билан ковалент бўлмаган: ион, водород ва гидрофоб боғлар билан ушлаб турувчи мураккаб комплекс ҳосил қилади (масалан, гемоглобин оқсили тўртта глобуладан иборат)(44-расм).

44-расм.
Натив оқсилнинг махсус тузилиши хоссалари ва биологик фаоллигининг бузилишига денатурация дейилади. Денатурация қайтар ва қайтмас бўлиши мумкин. Қайтар денатурацияда оқсилнинг тўртламчи учламчи ёки иккиламчи структураси бузилади. Бу қайтар жараён бўлиб иккиламчи, учламчи, тўртламчи оқсил структуралари қайта тикланади яъни ренатурация юзага келади. Қайтмас денатурацияда оқсилнинг бирламчи структураси таркибидаги пептид боғлари узилиши ҳисобига қайта тикланиш бўлмайди.
Оқсилларнинг денатурацияси кимёвий таъсирлар, юқори ҳарорат (45⁰ С дан юқори) нурланиш юқори босим ва бошқалар таъсири ҳисобига юзага келади. Оқсил молекулалари конформациясининг ўзгариши бир қатор функциялар (сигнал, антиген хоссалари ва бошқалар) асосида ётади.
Оқсиллар организмда жуда хилма-хил муҳим функцияларни бажаради. Масалан, каталитик ёки ферментатив функция, ферментлар организмда кечадиган биокимёвий реакциялар тезлигини кучайтирувчи биокатализаторлар ҳисобланади. Ферментлар юқори махсусликга эга бўлиб, ҳар бир фермент маълум бир типдаги реакцияни катализлайди. Бунда субстрат молеклаларнинг маълум турлари иштирок этади. Ферментнинг махсуслиги унинг фаол маркази тузилишининг битта ёки бир нечта субстратлар структураларига мос келишининг ўзига хослиги билан белгиланади. Реакция жараёнида фермент субстратни бириктириб, кетма-кетликда унинг тузилишини ўзгартириши ҳисобига бир қатор оралиқ молекулалар ҳосил қилиш ҳисобига реакция охирги махсулотларини пайдо бўлишига олиб келади. Ферментнинг фаоллиги бир қатор омилларга ҳарорат, муҳит реакцияси ва бир қатор моддаларнинг (масалан, кофермент бўлиб хизмат қилувчи витаминларнинг) бор ёки йўқлигига боғлиқ.