Структура и функции белков и пептидов

РАСПАД БУК 
Разрушение БУК происходит с участием лизосомных ферментов. Белковую часть 
расщепляют 
протеиназы
, а углеводную цепь — 
гликозидазы и сульфатазы.
При врожденных дефектах в строении и функционировании этих ферментов разви-
ваются заболевания — 
мукополисахаридозы
(болезни накопления БУК; лизосомные болез-
ни)
Наследуются с участием Х-хромосомы и аутосомно. Частота возникновения — 

---

152 
1:100.000 новорожденных. У больных в лизосомах накапливаются продукты неполного рас-
щепления БУК. Накапливаемые ГАГ видны в клетках хряща, фасций, сухожилий, периоста, 
кожи, оболочек мозга, сосудах, селезенке, печени и выделяются с мочой
Диагностика: выделение ГАГ с мочой; дефекты ферментов; накопление ГАГ в куль-
туре фибробластов; медико-генетическое консультирование; пренатальная диагностика — 
амниоцентез
КОЛЛАГЕНЫ 
Коллагены — основные гликопротеины соединительных тканей. Они составляют 25% 
всех белков организма человека и обеспечивают сопротивление растяжению в отличие от 
ПГ, которые противодействуют сжатию.
В геноме человека 30 генов, кодирующих коллагеновые α-цепи. Выделено свыше 20 
типов коллагеновых молекул (изоколлагены). 
Изоколлагены типов I–III получили название 
фибрилформирующих 
коллагенов, а 
изоколлагены IX и XII — 
фибриллассоциируемых 
коллагенов, так как они обычно связаны 
с коллагеновыми волокнами, которые образовали фибрилформирующие коллагены. Фибрил-
лассоциируемые коллагены обеспечивают соединение волокон с другими молекулами мат-
рикса. Типы IV и VII называют 
сетьформирующими
 
коллагенами
.
Они образуют сетевид-
ные структуры и чаще всего находятся в базальных мембранах, обеспечивая связь клеточных 
слоев эпителия с подлежащей соединительной тканью. Это особенно важно для кожи.