Структура и функции белков и пептидов

Влияние концентрации субстрата 
Исследование влияния концентрации субстрата на ак-
тивность фермента позволило во многом объяснить механизм 
действия фермента.
П
ри постоянной концентрации фермента 
начальная скорость реакции растет пропорционально увели-
чению концентрации субстрата (реакция первого порядка для 
низких концентраций субстрата). При высоких концен-
трациях скорость реакции достигает своего максимального 
значения (Vmax) и не зависит от концентрации субстрата 
(реакция нулевого порядка). Эта кривая описывается уравне-

---

20 
нием Михаэлиса – Ментен:
 
 
max
m
S
V = V
,
K
S


где К
m
— константа Михаэлиса, численно равна той концентрации субстрата, при которой 
скорость реакции составляет половину от максимального значения. Такая гиперболическая 
кривая характерна для неаллостерических ферментов, т.е. ферментов, не обладающих чет-
вертичной структурой. Аллостерические ферменты (см. ниже) не подчиняются кинетике 
Михаэлиса – Ментен. 
С помощью К
m
можно характеризовать сродство данного фермента к данному суб-
страту. Чем меньше К
m
, тем больше сродство фермента к данному субстрату. Если К
m
высо-
ка, то это означает, что сродство фермента к такому субстрату низкое и реакция при неболь-
ших концентрациях субстрата протекает неэффективно.
 
 
 
Тема 4. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ 
 
ПРИНЦИПЫ РЕГУЛЯЦИИ ХИМИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ В КЛЕТКЕ
 
Изменить скорость химического процесса в клетке можно путем: а) изменения коли-
чества субстрата или продукта реакции; б) изменения количества фермента (регуляция син-
теза белков); в) изменения активности фермента. Ниже будут приведены механизмы регуля-
ции активности фермента.