Структура и функции белков и пептидов

Ковалентная модификация структуры фермента 
1.
Обратимая 
ковалентная модификация путем присоединения или отщепления от 
фермента небольшой химической группы, что изменяет его активность. Например, гликоген-
синтаза переходит в неактивное состояние после ковалентного присоединения фосфатной 
группы (фосфорилирование) к боковой цепи одного из сериновых остатков и снова активи-
руется при отщеплении фосфата (дефосфорилирование). Присоединение и отщепление Ф
Н
происходит разными способами и катализируется двумя разными ферментами. 

---

22 
2.
Необратимое 
активирование путем гидролиза части полипептидной цепи фермен-
та с формированием активного центра (ограниченный протеолиз): пепсиноген

пепсин; 
протромбин 

тромбин. 
Множественные формы ферментов 
Это ферменты, которые катализируют одинаковые реакции, но отличаются по физи-
ко-химическим свойствам. По происхождению можно выделить две группы таких фермен-
тов: а) изоферменты — это ферменты, в которых различия генетически детерминированы;
б) множественные формы, образующиеся в результате модификации молекул фермента по-
сле его синтеза. 
Классификация изоферментов: а) по органной локализации — ферменты гликолиза в 
мышцах и печени; б) по внутриклеточной локализации — малатдегидрогеназа митохондри-
альная и цитоплазматическая; в) изоферменты, образующиеся в результате мутаций струк-
турных генов; г) гибридные формы, образующиеся путем нековалентного связывания не-
скольких одинаковых или разных полипептидных цепей. Так, ЛДГ состоит из 4-х цепей 2-х 
видов — H и M. Из них возможно образование пяти изоферментов — Н
4
, Н
3
М, Н
2
М
2
, М
3
Н и 
М
4
. Н
4
и Н
3
М преобладают в миокарде, а М
4
— в скелетной мускулатуре и печени.