Osnova Správy o činnosti vedeckého pracoviska sav

II. Vedecká činnosť

1. Domáce projekty

ŠTRUKÚRA PROJEKTOV	Počet projektov		Pridelené financie na rok 2005 (Sk)
	A organizácia je nositeľom projektu*	B organ. sa zmluvne podieľa na riešení projektu	A	B
1. Vedecké projekty, ktoré boli v r. 2005 financované VEGA	17	2	1 980 000	119 000
2. Vedecké projekty, ktoré boli v r. 2005 financované APVT (APVV)	8	4	6 498 000	722 402
3. Projekty riešené v rámci ŠPVV a ŠO	0	5	0	2 097 000
4. Projekty centier excelentnosti SAV	1	1	600 000	246 000
5. Vedecko-technické projekty, ktoré boli v r. 2005 financované	0	0	0	0
6. Projekty podporované Európskym sociálnym fondom	0	0	0	0
7. Iné projekty (ústavné, na objednávku rezortov a pod.)	0	0	0	0

*Pracovisko vedúceho projektu, zodp. riešiteľa, zhotoviteľa, vedúceho centra alebo manažéra projektu.

Projekty financované z prostriedkov privatizácie Slovenských telekomunikácií a projekty SAV na spoluprácu s priemyslom sú zaradené do bodu 3.

Medzinárodné projekty sú uvedené v kapitole IV. Medzinárodná vedecká spolupráca.

Bližšie vysvetlenie je v Prílohe č. 2.

2. Najvýznamnejšie výsledky vedeckej práce
a) výsledky základného výskumu
α-Galaktozidáza termotolerantnej huby Aspergillus fumigatus, ktorej fyziologická funkcia je degalaktozylácia rastlinných galaktomananov, má schopnosť katalyzovať aj syntézu glykozidickej väzby. V prítomnosti vysokých koncentrácií 4-nitrofenyl α-D-galaktopyranozidu ako glykozylového donora účinne galaktozyluje v polohe C-6 rôzne typy oligosaccharidov. Na príklade série β-1,4-manooligosacharidov sa ukázalo, že stupeň galaktozylácie zvyšuje so stupňom ich polymerizácie. Enzým prenáša galaktozylové zvyšky na interné jednotky oligosaccharidov, čo je vôbec prvý príklad takéhoto spôsobu glykozylácie oligosacharidových akceptorov glykozidázami. Tieto zistenia dávajú predpoklady k vývoju jednoduchej galaktozylácie polysacharidov. Na základe aminokyselinovej sekvencie enzýmu sa konštruoval jeho trojrozmerný model, na ktorom sa identifikovali aromatické aminokyseliny zodpovedné za viazanie viacerých sacharidových jednotiek oligomérov, čo vysvetľuje doteraz neopísanú katalytickú schopnosť enzýmu. α-Galaktozylované polysacharidy sa využívajú ako významné adítiva pri aplikácii liečiv. (Projekt VEGA 2/3079/23, Biely a kol.). PUCHART, V. - BIELY, P. Glycosylation of internal sugar residues of oligosaccharides catalyzed by α-galactosidase from Aspergillus fumigatus. In Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects. Vol. 1726, (2005), p. 206-216. (3.369 – IF2004).

Plant galactomannans-debranching α-galactosidase of a thermotolerant fungus Aspergillus fumigatus was found to catalyze efficiently the synthesis of glycosidic linkage. In the presence of high concentrations of 4-nitrophenyl α-D-galactopyranoside as a galactosyl donor, the enzyme galactosylates at position C-6 various α- or β-linked oligosaccharides. The galactosylation takes place at internal residues of the oligosaccharide acceptors. This observation is unique among other glycosidases. On example of β-1,4-mannooligosaccharides it was shown that the degree of galactosylation increases with degree of their polymerization. A three-dimensional model of the enzyme, constructed on the basis of the complete amino acid sequence, was shown to contain a shallow cleft with several aromatic amino acids responsible for binding of several sugar residues, explaining thus internal galactosylation of oligosaccharides. These results suggest that the enzyme has potential to galactosylate polysaccharides. α-Galactosylated polysaccharides are used as important additives in drug administration. (Project VEGA 2/3079/23, Biely et al.). PUCHART, V. - BIELY, P. Glycosylation of internal sugar residues of oligosaccharides catalyzed by α-galactosidase from Aspergillus fumigatus. In Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects. Vol. 1726, (2005), p. 206-216. (3.369 – IF2004).