дорода, предопределяет
хиральность
(асимметричность) α
-
углеродного ато-
ма
(исключение составляет глицин).
Почти все природные
α-аминокислоты
принадлежат к L-ряду (расположение аминогруппы в проекционной формуле
Фишера слева).
Использование для построения белков живых организмов только
энантио-
меров L-ряда
имеет важнейшее значение для формирования
пространственной
структуры белков и проявления ими биологической активности.
α-Аминокислоты являются
амфотерными
соединениями, что обусловле-
но наличием в их молекулах функциональных групп кислотного и основно-
го характера. Поэтому α-аминокислоты образуют соли как со щелочами, так
и
с кислотами:
В
водном растворе α-аминокислоты существуют в виде равновесной смеси
биполярного иона, катионной и анионной форм молекул. Положение равнове
сия зависит от рН среды:
Ионное строение придает некоторые особенности α-аминокислотам: высо
кую температуру плавления (выше 200 °С), нелетучесть,
растворимость в
воде, что является важным фактором в обеспечении их биологического
функциони рования, их всасываемость, транспорт в организме и т. п.
Положение равновесия, т. е. соотношение разных форм α-аминокислоты в
водном растворе при определенных значениях рН, существенно зависит от
строения радикала, главным образом от
наличия в нем ионогенных групп,
играющих роль дополнительных кислотных или основных групп. Общим для
всех α-аминокислот является преобладание
катионных форм в сильнокис-
лых (рН 1–2) и анионных — в сильнощелочных (рН 13–14) средах.
Значение рН, при котором концентрация биполярных ионов максимальна,
называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI)
.
Значение
pI
определяется
по
уравнению: pI = ½ (pK
1
+ рK
2
). Величина рК (отрицательный десятичный
логарифм константы диссоциации) характеризует
кислотные и основные
свой-ства карбоксильной и аминогрупп.
8
В изоэлектрической точке суммарный заряд ионной формы молекулы α-
аминокислоты равен нулю, биполярные ионы не перемещаются в электриче
ском поле. При изменениях рН среды ниже, чем pI, катион α-аминокислоты
движется к катоду, при рН выше рI анион α-аминокислоты движется к аноду.
У нейтральных α-аминокислот значение pI не равно 7, а лежит несколько
ниже (5,5–6,3) вследствие большой способности к диссоциации карбоксиль-
ной группы (pI
aлa
6,02, рI
гли
5,97, pI
фен
5,48 и т. д.).
Изоэлектрическая точка аминокислот, содержащих дополнительные ки
слотные
или основные группы, зависит от кислотности или основности
радикалов этих аминокислот. У кислых аминокислот, имеющих в радикале
дополнительную
карбоксильную группу, изоэлектрическая точка вычисляется
как среднее арифметическое значение величин рК α-СООН и СООН-радикала, pI
кислых аминокислот находится в сильнокислой среде (рI
асп
2,74, рI
глу
3,24). У
основных α-аминокислот, имеющих в радикале дополнительные аминогруп пы,
pI вычисляется из полусуммы значений рК для α-NH
2
и NH
2
-группы ради кала.
Изоэлектрическая точка основных аминокислот находится в области рН
выше 7 (рI
гис
7,59, pI
лиз
9,82, рI
арг
10,76).
В организме при физиологических значениях рН 6,9–7,4 преимущественно
все α-аминокислоты (исключение составляет гистидин) находятся в катион-
ной или анионной форме, а не в форме биполярного иона. Гистидин облада-ет
значительными буферными свойствами при физиологическом рН. Содер-
жащийся в эритроцитах гемоглобин характеризуется
высоким содержанием
остатков гистидина, что придает ему значительную буферную емкость.
На различиях в кислотно-основных свойствах α-аминокислот, т. е. на
разли чиях в знаке и величине суммарного электрического заряда при данном
значении рН, разработаны эффективные и чувствительные методы (электро-
форез и ионно-обменная хроматография) идентификации и количественного
определения каждой из 20 α-аминокислот.
Do'stlaringiz bilan baham: