O’zbekistоn respublikаsi оliy vа o’rtа mахsus tа’lim vаzirligi

α
 
-spiral shartli tasviri; 6 -peptid bogi α-spiral parametrlari. 
Oqsillarning ko’p qismi α - strukturaga ega, lekin, hamma vaqt ham 
polipeptid zanjirining butun uzunligi bo’ylab emas. 
Vodorod bog’lari qo’shni (chiqib turgan) polipeptid zanjirlarini birlashtirib, 
boshqa tipdagi ikkilamchi struktura 
β
strukturani hosil qilishi mumkin (2-rasm). 

---

2-rasm. Polipeptidbogi. β- strukturasi sxematiktasviri. 
Ma’lum ikkilamchi strukturali polipeptid zanjirlar fazoda turlicha joylashishi 
mumkin. Bu fazoviy joylashuv uchlamchi struktara nomini olgan. Uchlamchi 
strukturani shakllanishida vodorod bog’lardan tashqari ionli va gidrofobli o’zaro 
ta’sir katta ahamiyatga ega (3-rasm). 
 
3-rasm. Oksiliiing uclilamclu strukturasi. 
Polipeptid bog’ining joylashish sxemasi 
Oqsil molekulasining "joylashish" tavsifiga qarab oqsillar globulyar, yoki 
sharsimon va fibrillyar, yoki ipsimon oqsillarga bo’linadi. Globulyar oqsillar uchun 
a-spiralli struktura tavsifga ega bo’lib, spirallar qayrilgan, "o’ralgan" shaklda 
bo’ladi. Makromolekula sferik shaklga ega. Ular suvda va tuzli eritmalarda erib, 
kolloid sistemalarni hosil qiladi. Fibrillyar oqsillar ko’pincha β- strukturaga ega 
bo’ladi. Ular suvda erimaydi. Hayvonlar, o’simliklar va makroorganizmlar 
oqsillarining ko’pchiligi globulyar oqsillarga mansub. Fibrillyar oqsillar odatda 
struktura hosil qilish vazifasini bajaradi. Ularning xossalari (mustahkamligi, 
cho’ziluvchanligi) polipeptid zanjirlarni joylash usuliga bog’liq. Fibrillyar oqsillarga 
muskul (mushak) to’qimalarining oqsillari (mioinozin), 
β
- kerotin (ko’zning shox 
to’qimasi) misol bo’ladi. 
Bir qator hollarda oqsillarning ayrimlari vodorod bog’lari, molekulaning turli 
nomda zaryadlangan guruhlarini elektrostatik o’zaro ta’siri va boshqalar yordamida 
murakkab ansamblni hosil qiladi. Bu holda oqsillarning to’rtlamchi strukturasi hosil 
bo’ladi (4-rasm).