Oqsill strukturalari va xossalari


Oqsillarning biologik xususiyatlari va spetsifikligi ularning birlamchi strukturasiga bog׳liqdir



Download 3,93 Mb.
bet3/6
Sana22.12.2022
Hajmi3,93 Mb.
#893996
1   2   3   4   5   6
Bog'liq
Oqsillar

Oqsillarning biologik xususiyatlari va spetsifikligi ularning birlamchi strukturasiga bog׳liqdir.

  • Oqsillarning biologik xususiyatlari va spetsifikligi ularning birlamchi strukturasiga bog׳liqdir.
  • Oqsil molekulasidagi 1 yoki 2 aminokislotaning boshqa aminokislotaga almashishi ular vazifasining buzilishiga olib keladi.
  • Oqsilarning tur (insulin) va tur ichidagi spetsifikligi ularning birlamchi strukturasiga bog׳liqdir.

Insulin A zanjirining tur spetsifikligi


tur

Aminokislota qoldiqlarini joylashishi

8

9

10

Odam

tre

ser

ile

Xokiz

ala

ser

val

Chochqa

tre

ser

ile

Ot

tre

gli

ile

qoy

ala

gli

val

Kit

tre

ser

ile

Insulin V zanjirining tur spetsifikligi


Тур

С-охирги аминокислота

Одам

Тре

Қуён

Сер

Чўчқа

Ала

Қўй

Ала

От

Ала

Oqsillarning birlamchi tuzilishi ularning funksional spetsifikligini belgilaydi.

  • Oqsillarning birlamchi tuzilishi ularning funksional spetsifikligini belgilaydi.
  • Vazopressin
  • Sis-tir-fen-gli-asp-sis-pro-arg-gli-NH2
  • Oksitotsin
  • Sis-tir-ile-gli-asp-sis-pro-ley-gli-NH2

NvA va HbS N-oxiri aminokislotalari:

  • NvA va HbS N-oxiri aminokislotalari:
  • Val-gis-ley-tre-pro-glu-glu-liz
  • Val-gis-ley-tre-pro-val-glu-liz
  • Turli turdagi sitoxrom S molekulasidagi aminokislotalarning odam sitoxrom S-siga nisbatan farqi:
  • Makakus rezus - 1
  • Қuyon - 9
  • Tovuq - 13
  • Қurbaqa - 18

Oqsilni ikkilamchi strukturasi


 Oqsilni ikkilamchi strukturasi
Polipeptid zanjirni tartibli strukturasi va
SO i NH-gruppalari orasida vodorod boglar bilan boglanishi.
Ikkilamchi struktura turlari:
α-spiral
β-qavatma qavat struktura
betartib koptokcha (random coil)
birlamchi
ikkilamchi

Oqsilni ikkilamchi strukturasi - α-spiral


N-oxiri
C-oxiri
0,54 nm
3,6 а.к.
na 1 burama
α-spiralni xususiyati:
18 a.k. Spiralni 5ta buramasini xosil qiladi
1 burama – 3,6 a.k., h q 0,54 nm
birinchi aminokislotani SO - - -NH turtinchi aminokislota bilan vodorod bogi xosil qiladi
α-spiral stabillashtiradi:
Ala, Val, Leu, Phe, Trp, Met, His, Gln
α-spiral destabillashtiruvchilar:
Gly, Glu, Asp, Ile, Lys, Arg, Tyr, Asn, Ser, Cys
Pro αspiralini burilishlarida joylashadi

Oqsilni ikkilamchi strukturasi - α-spiral


Oqsillarda faqat
ong α-spirallar uchraydi
α-Spiral polipeptid zanjirni
ota zich upakovkasi
Vodorod bog
СО - - -NH

Oqsilni ikkilamchi strukturasi - β-qavatma qavat struktura


Β-qavatma qavat struktura yoki “taxlangan bar” – bu polipeptid zanjirni zigzak zanjirlarni ozaro vodorod
SO - - -NH boglar bilan boglanadi
0,272 нм

Oqsilni ikkilamchi strukturasi - β-qavatma qavat struktura


Paralell struktura
Antiparalell struktura
Yonidan korinishi
Yonidan korinishi

Oqsillarda ikkilamchi strukturalarni uchrashi

  • polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning funksional guruxlari orasidagi vodorod bog׳lanishlar ikkilamchi qurilishni hosil qiladi (α-spiral, β-struktura, betartib koptokcha).
  • α-spiralda polipeptid zanjir o׳q atrofida o׳raladi va vodorod bog׳lar bitta polipeptid zanjir orasida hosil bo׳ladi (ichki vodorod bog׳lar) va ular polipeptid zanjirini qisqartiradi.
  • β-strukturada vodorod bog׳lar bitta polipeptid zanjirining parallel qismlarida yoki bir-necha polipeptidlar orasida xosil bo׳ladi.
  • Bitta oqsilda xam α-spiral, xam β-struktura bo׳lishi mumkin.

Oqsillarda turli xil ikkilamchi qurilishlarning miqdori

  • Faqat α-spiraldan tashkil topgan oqsillar (mioglobin, gemoglobin)
  • α-spiral va β-struktura oqsil molekulasida bir xil miqdorda uchraydigan oqsillar (LDG, FGK). Ulardagi α-spirallar domenlarni hosil qiladi. Domen – bu polipeptid zanjirining globulyar shaklga ega bo׳lgan mustaqil qismi.
  • Faqat β-strukturadan tashkil topgan oqsillar (immunoglobulinlar, SOD).
  • Asosan betartib koptokcha hosil qiluvchi oqsillar.

Download 3,93 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2   3   4   5   6




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling

kiriting | ro'yxatdan o'tish
    Bosh sahifa
юртда тантана
Боғда битган
Бугун юртда
Эшитганлар жилманглар
Эшитмадим деманглар
битган бодомлар
Yangiariq tumani
qitish marakazi
Raqamli texnologiyalar
ilishida muhokamadan
tasdiqqa tavsiya
tavsiya etilgan
iqtisodiyot kafedrasi
steiermarkischen landesregierung
asarlaringizni yuboring
o'zingizning asarlaringizni
Iltimos faqat
faqat o'zingizning
steierm rkischen
landesregierung fachabteilung
rkischen landesregierung
hamshira loyihasi
loyihasi mavsum
faolyatining oqibatlari
asosiy adabiyotlar
fakulteti ahborot
ahborot havfsizligi
havfsizligi kafedrasi
fanidan bo’yicha
fakulteti iqtisodiyot
boshqaruv fakulteti
chiqarishda boshqaruv
ishlab chiqarishda
iqtisodiyot fakultet
multiservis tarmoqlari
fanidan asosiy
Uzbek fanidan
mavzulari potok
asosidagi multiservis
'aliyyil a'ziym
billahil 'aliyyil
illaa billahil
quvvata illaa
falah' deganida
Kompyuter savodxonligi
bo’yicha mustaqil
'alal falah'
Hayya 'alal
'alas soloh
Hayya 'alas
mavsum boyicha


yuklab olish