Медицинское информационное агентство

A
Б
Рис. 1.4. 
Пример структуры полипептида:
А — Глицил–Аспарагил–Лизил–Глутамил–Аргинил–Гистидил–Аланин; 
Б — участие пролина в образовании пептидной связи
Пептидный остов
H
2
N
CH
C
O
N
CH
R
2
R
1
C
O
N
CH
R
3
C
O
H
H
...NH CH C OH
O
R
n
N-
конец
Пептидная связь
Аминокислотный
остаток
C-
конец
Радикалы
(
боковые цепи
)
Пептидная группа
Рис. 1.3. 
Строение пептидной цепи

---

15
Раздел 1. 
Белки. Структура и функции
Эта последовательность формирует пептидный остов. Следовательно, поли-
пептидная цепь состоит из остова (скелета), имеющего регулярную, повторяю-
щуюся структуру, и отдельных боковых групп (R-групп).
Под
 первичной структурой
белка понимают порядок (последовательность) 
чередования аминокислот в полипептидной цепи. Даже одинаковые по длине 
и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами, потому 
что последовательность аминокислот в цепи у них разная. Последовательность 
аминокислот в белке уникальна и детерминируется генами. Даже неболь-
шие изменения первичной структуры могут серьезно изменять свойства бел-
ка. Было бы неправильно заключить, что каждый аминокислотный остаток 
в белке необходим для сохранения нормальной структуры и функции белка. 
Например, были выявлены многие варианты аминокислотных последователь-
ностей гемоглобина, функционирующие нормально. Объяснение этого явле-
ния заключается в понимании конформации белка.
1.2. Конформация полипептидных цепей
Функциональные свойства белков определяются 
конформацией
, т.е. распо-
ложением полипептидной цепи в пространстве. Уникальность конформации 
для каждого белка определяется его первичной структурой. В белках различают 
два уровня пространственного строения пептидной цепи — вторичную и тре-
тичную структуру.