Медицинское информационное агентство

Особенности функционирования олигомерных белков. 
Олигомерные бел-
ки способны взаимодействовать с несколькими лигандами в центрах, удален-
ных от активного центра. Такие центры называются 
аллостерическими
, а ли-
ганды, способные с ними взаимодействовать, 
аллостерическими лигандами
. 
Связывание одного протомера с лигандом изменяет конформацию этого прото-
мера, а также всего олигомера (
кооперативный эффект
) и, кроме того, сродство 
к другим лигандам. Таким образом, функциональная активность олигомерных 
белков может регулироваться аллостерическими лигандами.

---

23
Раздел 1. 
Белки. Структура и функции
Особенности функционирования олигомерных белков можно рассмотреть 
на примере двух родственных гемопротеинов: миоглобина и гемоглобина 
(рис. 1.12). Миоглобин — мономер (состоит из одной полипептидной цепи), 
основная его функция — запасание кислорода в тканях. Имея высокое срод-
ство к кислороду, миоглобин легко присоединяет его и отдает митохондриям 
только при интенсивной мышечной работе, когда парциальное давление кис-
лорода падает ниже 10 мм рт. ст. Гемоглобин — тетрамер (состоит из четырех 
протомеров). Основная функция гемоглобина — транспорт кислорода от легких 
к тканям. В легких, где парциальное давление кислорода высокое, гемоглобин 
взаимодействует с четырьмя молекулами кислорода. Транспорт кислорода из 
Рис. 1.12. 
Миоглобин и гемоглобин:
А — модель молекулы миоглобина; Б — модель 
E
-цепи гемоглобина; В — четвертичная 
структура гемоглобина, гем изображен в виде диска
Рис. 1.11. 
Уровни структурной организации белка

---

24
Биологическая химия
Рис. 1.13. 
Кривая насыщения кислородом 
миоглобина и гемоглобина
капилляров в ткани происходит в результате снижения парциального давления 
О
2
и сродства оксигенированного гемоглобина к кислороду. На рис. 1.13 при-
ведены данные о способности миоглобина и гемоглобина связывать кислород.
Гиперболическая форма кривой у миоглобина характерна для процесса связы-
вания одной молекулы лиганда (в данном случае О
2
) с активным центром в бел-
ковой молекуле, состоящей из одной полипептидной цепи. Сигмоидная кривая, 
полученная для гемоглобина, характерна для белков, содержащих несколько пеп-
тидных цепей и имеющих несколько мест связывания. На ход кривой влияет