Медицинское информационное агентство

Рис. 1.15. 
Образование 
2,3-бисфосфоглицерата

---

27
Раздел 1. 
Белки. Структура и функции
бин насыщается кислородом, что приводит к уменьшению сродства гемогло-
бина к протонам. Освобождающиеся Н
+
нейтрализуют НСО
3
–
с образованием 
Н
2
СО
3
, которая расщепляется карбангидразой на СО
2
и Н
2
О. Образующийся 
СО
2
удаляется с выдыхаемым воздухом.
Равновесие реакции СО
2
+ Н
2
О 
o
m
Н
2
СО
3
o
m
Н
+
+ НСО
3
–
смещается влево 
в капиллярах легких и вправо в капиллярах тканей.
Повышение сродства гемоглобина к кислороду в легких и снижение этого 
свойства гемоглобина в тканях обусловлены конформационными изменениями 
Рис. 1.16. 
Взаимодействие 2,3-БФГ с дезоксигемоглобином
Клетки
тканей
Капилляры
тканей
Плазма
крови
CO
2
CO
2
O
2
O
2
Эритроцит
CO
2
H
2
O
H
2
CO
3
HCO
3
-
H
+
Hb(O
2
)
H
+
Hb
O
2
Альвеолярный
воздух
Капилляры
легких
Плазма
крови
CO
2
CO
2
O
2
O
2
Эритроцит
CO
2
H
2
O
H
2
CO
3
HCO
3
-
H
+
Hb(O
2
)
H
+
Hb
O
2
Рис
1 17
Рис. 1.17. 
Перенос кислорода и СО
2
кровью

---

28
Биологическая химия
в олигомерной молекуле Hb. Эти перестройки являются следствием связывания 
молекулы Hb с лигандами — О
2
или Н
+
.
Регуляция сродства Hb к кислороду протонами называется эффектом Бора
(датский физиолог). Эффект Бора тесно связан с транспортом СО
2
. Из вышеиз-
ложенного можно сделать вывод, что СО
2 
вытесняет О
2
из Hb в тканях и обрат-
ное явление наблюдается в легких.
Таким образом, продукты катаболизма органических веществ регулируют 
количество освобождаемого гемоглобином О
2
. Чем интенсивнее катаболизм 
веществ и выше концентрация ионов водорода и СО
2
, тем больше кислорода 
освобождается в тканях из оксигемоглобина.
Из рассмотренных примеров следует заключить, что 2,3-БФГ и Н
+
, взаимо-
действующие с Hb в иных по сравнению с О
2 
участках (аллостерических центрах), 
вызывают значительные изменения в белковой молекуле, которые благодаря ко-
оперативному эффекту влияют на активность центров связывания Hb с О
2
.
Кооперативные изменения конформации олигомерных белков составляют 
основу регуляции активности не только Hb, но и многих других белков.
1.6. Ингибиторы функций белков
Лиганд, взаимодействующий с белком и нарушающий его функцию, назы-
вают ингибитором. Ингибиторы могут взаимодействовать с белком в активном 
центре или в другом, удаленном от активного центра участке. С активным цен-
тром белка взаимодействуют ингибиторы, по структуре похожие на специфи-
ческий лиганд. Такие ингибиторы конкурируют с естественным лигандом за 
активный центр фермента.
Примером структурного аналога естественного лиганда может быть веще-
ство дитилин. Его применяют в медицине как миорелаксант для расслабления 
мышц при кратковременных операциях и эндоскопических обследованиях.
Механизм действия дитилина заключается в том, что он, будучи структур-
ным аналогом ацетилхолина, взаимодействует с рецепторами этого нейроме-
диатора, вследствие чего нарушается передача нервного импульса и возникает 
расслабление мышц (рис. 1.18).