Iridoviridae viruslar oilasi (Iridovirusы) Rrja: Iridoviridae virus

Iridoviruslar qo‘zg‘atuvchi kasalliklar
Ranaviral disease. Amfibiylarda iridovirus kasaliklari Ranavirus avlodiga birlashtiriladi.Ba’zi iridoviruslar faqat amfibiylarnigina emas balki reptiliylarni va baliqlarni h+am kasallantiradi.Ula tashqi muxitga chidamli bo‘lib, materiallari quriq h+olatda h+am uzoq vaqt aktivligini saqlaydi.. Tirik iridoviruslar ko‘paymasdan h+am aktivligini saqlashi mumkin.
Simptomlari: Klinik simptomlari amfibiylarni h+amma rivojlanish jarayonlarida h+am namoyon bo‘ladi. Golovastiklarda aktivlikni pasayishi, assit, maxalliy kon quyilishi va o‘lishi kuzatiladi.
Diagnostikasi: O‘lgan h+ayvonlarni yoki to‘qimalarini (selezenka yoki buyragini laboratoriya sharoitida tekshirishdir.
Davolash: ishlab chiqilmagan.
Cho‘chqalarniAfrika chumasi(Pestis africana suum, sinonimlari: AChS, Montgomeri kasalligi, cho‘chqalarni sharqiy-afrika bezgagi)- o‘tkir o‘ta yuqori kntaktda tarqaluvchi kasallik. Kasallik cho‘chqalarni h+amma yoshida va yil faslini barchasida yuqadi. Kasallik tezda epizootiy va panzootii ga aylanib, cho‘chqachilikga katta iqtisodiy zarar keltiradi. 100 foyiz o‘lim bilan tugaydi.
Etiologiya. Qo‘zg‘atuvchisi — African swine fever virus DNK-tutuvchi viruslar avlodidan, yuqori virulentlikga ega.


Prionlar yoki sekin kechuvchi viruslar oilasi

Reja

1.Prionlar haqida tushuncha
2.Prionlarning kelib chiqish tarixi
3. Prionlar va ularning ahmiyati

Qush uchun qarang Prion (qush). Nazariy subatomik zarracha uchun Prionlar bor noto'g'ri katlanmış oqsillar ularning noto'g'ri shakllarini bir xil oqsilning oddiy variantlariga etkazish qobiliyatiga ega. Ular bir nechta halokatli va o'tkazuvchanlikni tavsiflaydi neyrodejenerativ kasalliklar odamlarda va boshqa ko'plab hayvonlarda.[3] Oddiy oqsilning nima sababdan noto'g'riligiga sabab bo'lganligi ma'lum emas, lekin g'ayritabiiy uch o'lchovli tuzilish yaqin atrofdagi oqsil molekulalarini bir xil shaklga tushirib, yuqumli xususiyatlarni keltirib chiqarishda gumon qilinmoqda. So'z prion "oqsilli yuqumli zarracha" dan kelib chiqadi.[4][5][6] Yuqumli vosita sifatida oqsilning faraz qilingan roli, masalan, boshqa barcha yuqumli vositalardan farq qiladi viruslar, bakteriyalar, qo'ziqorinlar va parazitlar, ularning barchasi o'z ichiga oladi nuklein kislotalar (DNK, RNK yoki ikkalasi ham).

Ning prion variantlari prion oqsili (PrP), o'ziga xos funktsiyasi noaniq, sabab sifatida faraz qilinadi o'tkazuvchan gubkali ensefalopatiyalar (TSE),[7] shu jumladan scrapie qo'ylarda, surunkali isrof kasalligi (CWD) kiyikda, sigirning gubkali ensefalopatiyasi (BSE) qoramollarda (odatda "telba sigir kasalligi" deb nomlanadi) va Kreuzfeldt-Yakob kasalligi Odamlarda (CJD). Barcha ma'lum bo'lgan prion kasalliklari sutemizuvchilar tuzilishiga ta'sir qiladi miya yoki boshqa asabiy to'qima; barchasi progressiv, ma'lum samarali davolash usuli yo'q va har doim o'limga olib keladi.[8] 2015 yilgacha barcha ma'lum sutemizuvchilarning prion kasalliklari prion oqsili (PrP) sabab bo'lgan deb hisoblangan; ammo 2015 yilda bir nechta tizim atrofiyasi (MSA) ning prion shakli sabab bo'lgan deb taxmin qilingan alfa-sinuklein.[9]
Prionlar oqsillarning g'ayritabiiy agregatlarini hosil qiladi amiloidlarinfektsiyalangan to'qimalarda to'planib, to'qimalarning shikastlanishi va hujayralar o'limi bilan bog'liq.[10] Amiloidlar, shuningdek, boshqa bir qator neyrodejenerativ kasalliklar uchun javobgardir Altsgeymer kasalligi va Parkinson kasalligi.[11] Prion agregatlari barqaror va bu strukturaviy barqarorlik prionlarning chidamli bo'lishini anglatadi denaturatsiya kimyoviy va fizik vositalar tomonidan: ularni oddiy dezinfeksiya yoki pishirish bilan yo'q qilish mumkin emas. Bu zarrachalarni yo'q qilish va saqlashni qiyinlashtiradi.
Prion kasalligi bu proteopatiya, yoki strukturaviy g'ayritabiiy oqsillarning kasalligi. Odamlarda prionlar sabab bo'lishiga ishonishadi Kreuzfeldt-Yakob kasalligi (CJD), uning varianti (vCJD), Gerstmann-Sträussler-Scheinker sindromi (GSS), o'limga olib keladigan oilaviy uyqusizlik (FFI) va kuru.[4] Altsgeymer kasalligi, Parkinson kasalligi va jarayonida prionlarning rol o'ynashi mumkinligi haqida dalillar mavjud amiotrofik lateral skleroz (ALS) va ular atamalari berilgan prionga o'xshash kasalliklar.[12][13][14][15] Bir nechta xamirturush oqsillar, shuningdek, prionogen xususiyatlarga ega ekanligi aniqlandi.[16][17] Prionni ko'paytirishga bo'ysunadi epimutatsiya va tabiiy selektsiya takrorlanishning boshqa shakllari kabi va ularning tuzilishi turlar orasida bir oz farq qiladi.[18]
So'z prion, 1982 yilda yaratilgan Stenli B. Prusiner, a portmanteau dan olingan protein va mennfectikuni, demak prion,[19][20] va "oqsilli yuqumli zarracha" uchun qisqacha,[9] o'z-o'zini ko'paytirish va uning konformatsiyasini boshqa oqsillarga etkazish qobiliyatiga nisbatan.[21] Uning asosiy talaffuzi /ˈpriːɒn/ ( tinglang),[22][23][24] bo'lsa-da /ˈpraɪɒn/kabi homografik nomi qush (prionlar yoki kitlar) talaffuz qilinadi,[24] ham eshitiladi.[25] Prusiner bu atamani kiritgan 1982 yilgi maqolasida uning "talaffuz qilinishini" ko'rsatgan pree-on. "[26]
Prionlardan tashkil topgan protein (PrP) butun tanada, hatto sog'lom odamlar va hayvonlarda ham mavjud. Biroq, yuqumli moddada topilgan PrP boshqacha tuzilishi va chidamli proteazlar, odatda oqsillarni parchalashi mumkin bo'lgan tanadagi fermentlar. Proteinning normal shakli PrP deb nomlanadiC, yuqumli shakli esa PrP deb nomlanadiSc - the C "uyali" PrP-ni anglatadi, va Sc ga tegishli 'scrapie', qo'ylarda uchraydigan prototipik prion kasalligi.[27] PrP paytidaC strukturaviy jihatdan yaxshi aniqlangan, PrPSc albatta polidispers va nisbatan yomon darajada aniqlangan. PrP ni in vitro boshqa ozmi-ko'pmi aniq belgilangan izoformalarga qo'shilishi mumkin va ularning in vivo jonli ravishda patogen bo'lgan shakl (lar) bilan aloqasi hali aniq emas.
PrPC tarkibidagi oddiy oqsil hisoblanadi membranalar ning hujayralar. Unda 209 ta aminokislotalar (odamlarda), bittasi disulfid birikmasi, molekulyar massasi 35-36 kDa va asosan alfa-spiral tuzilishi. Bir nechta topologik shakllar mavjud; orqali biriktirilgan bitta hujayra yuzasi shakli glikolipid va ikkitasi transmembran shakllari.[28] Oddiy oqsil cho'kindi emas; uni santrifüjlash texnikasi bilan ajratib bo'lmasligini anglatadi.[29] Uning vazifasi tergovni davom ettiradigan murakkab masala. PrPC bog'laydi mis (II) ionlari yuqori yaqinlik bilan.[30] Ushbu topilmaning ahamiyati aniq emas, ammo u PrP tuzilishi yoki funktsiyasi bilan bog'liq deb taxmin qilinadi. PrPC tomonidan oson hazm qilinadi proteinaz K va hujayra sirtidan in vitro ferment bilan ajralib chiqishi mumkin fosfoinozit fosfolipaza S (PI-PLC) glikofosfatidilinozitol (GPI) glikolipid langari.[31] PrP hujayra hujayralarining yopishishi va hujayra ichidagi signalizatsiya muhim rol o'ynashi haqida xabar berilgan jonli ravishdava shuning uchun miyada hujayra hujayralari aloqasida ishtirok etishi mumkin.[32]
Proteaza chidamli PrPSco'xshash protein (PrP)res) - bu PrP ning har qanday izoformiga berilgan ismv strukturaviy ravishda o'zgartirilgan va noto'g'ri katlamaga aylangan proteinaz K- chidamli shakl in vitro.[33] PrP konversiyasini modellashtirish uchunC PrP-gaSc in vitro, Saborio va boshq. tez aylantirilgan PrPC PrP-gares o'z ichiga olgan protsedura bilan oqsilni noto'g'ri katlamasini tsiklik ravishda kuchaytirish.[34] "PrP" atamasires"PrP-ni ajratish uchun ishlatilganSc, yuqumli to'qimalardan ajratilgan va transmissiv spongiform ensefalopatiya agenti bilan bog'liq.[35] Masalan, PrP dan farqli o'laroqSc, PrPres yuqumli bo'lishi shart emas.
Scrapie bilan zararlangan sichqonchaning asab to'qimalarining fotomikrografiyasida aniqlangan (qizil rangga bo'yalgan) oqsil oqsili.
Yuqumli izoform PrP nomi bilan tanilgan PrPSc, yoki oddiygina prion, oddiy PrP-ni o'zgartirishi mumkinC ularning o'zgarishi bilan oqsillarni yuqumli izoformga konformatsiyayoki shakli; bu, o'z navbatida, oqsillarning o'zaro bog'liqligini o'zgartiradi. PrPSc har doim prion kasalligini keltirib chiqaradi. PrP ning aniq 3D tuzilishi bo'lsa hamSc ma'lum emas, uning yuqori ulushi bor b-varaq normal o'rniga tuzilish a-spiral tuzilishi.[36] Ushbu g'ayritabiiy izoformalarning yig'ilishlari yuqori darajada tuzilgan amiloid blyashka hosil qilish uchun to'planadigan tolalar. Har bir tolaning uchi shablon vazifasini bajaradi, unga erkin oqsil molekulalari birikib, tolaning o'sishiga imkon beradi. Ko'pgina hollarda, faqat yuqumli PrP bilan bir xil aminokislota ketma-ketligi bo'lgan PrP molekulalariSc o'sib borayotgan tolaga kiritilgan.[29] Shu bilan birga, noyob xoch turlarini yuqtirish ham mumkin.[37]
Oddiy PrP funktsiyasi
Prion oqsilining fiziologik funktsiyasi yaxshi o'rganilmagan bo'lib qolmoqda. In vitro tajribalar ma'lumotlari ko'plab o'xshash bo'lmagan rollarni taklif qilsa-da, PrP bo'yicha tadqiqotlar nokaut sichqonlar cheklangan ma'lumotni taqdim etgan, chunki bu hayvonlar faqat kichik anormalliklarni namoyish etishadi. Sichqonlarda olib borilgan tadqiqotlarda, PrP oqsillarining periferik nervlarda parchalanishi, faollashishiga sabab bo'lishi aniqlandi. miyelin ichida
ADENOVIRUSLAR OILASI