Hárekettiń bulshiq etli hám bulshıq etsiz formaları

Мускул толаси миофибриллалари структура кўриниши схемаси.


Мушаклар механикаси
Мускул толасининг қисқариш жараёнини Л.Хаксли, Ж.Хансон ва М.Хаксли каби олимлар томонидан яратилган сирпанувчи толалар назарияси тушунтиради. Аммо бу назария миозин кўприкча бошчаларининг актин тола билан боғланиши ва ундан ажралиши жараёнини тўла очиб бермайди. Девис томонидан бу жараён қуйидагича тушинтирилади. Яъни актин ва миозин молекуласи ўртасида ҳосил бўлувчи кўприкчалар миозин молекуласи охиридаги спираль ҳолатда ўралган полипептид занжирдан иборат бўлиб, бу структуранинг ҳосил бўлиши жуфт манфий зарядларнинг ўзаро итарилиши натижасида келиб чиқади. Бу зарядли қисмлардан бири АТФ аза ферменти фаоллигига эга кўприкча асосида, яна бири эса кўприкча охирида, АТФ молекуласининг миозин билан бириккан соҳасида жойлашади. Мускул толаси қисқариши жараёнида Са²⁺ ионлари кўприкча охиридаги АТФ билан актин толасида жойлашган АДФ молекуласи ўртасида боғланиш ҳосил қилади ва АТФ даги манфий заряд нейтралланади. Натижада электростатик итарилиш кучлари йўқолиб, кўприкча полипептид занжири водород ва гидрофоб боғлар ҳисобига α-спираль кўринишга келади. Кўприкча қисқариб актин толанинг сўрилишига олиб келади. Қисқарган кўприкчанинг АТФ молекуласига эга бўлган учи бу холатда АТФ нинг фаол маркази турган асосга яқинлашади. Бу фаол марказ таъсирида АТФ парчаланади ва натижада актомиозин боғланиш йўқолади. Сўнгра кретинфосфат гидролизланиши кўприкчада АТФ нинг қайтадан синтезланишига ва унинг учида манфий заряд хосил бўлишига олиб келади. Бу заряд таъсирида фиксацияланган манфий заряддан кўприкчанинг асосида итарилиб, α-спиралнинг чўзилишига олиб келади. Сўнгра актин толасининг кейинги қисми билан янги таъсир учун шароит яратилади.
Миозин толалари тармоқланиб, ҳар қайсиси тахминан 150 миозин молекуласидан ташкил топган кўприкча бошчаларини ҳосил қилади. Бу бошчалар миозин толасини актин толаси билан боғлаб туради. Кўндаланг кўприкчаларнинг бошчалари эшкаксимон ҳаракат қилиб, актин толасини миозин толаси оралиғига силжитади. Кўприкчалар ҳаракатларининг амплитудаси 20 нм, частотаси секундига 5-50 тебранишни ташкил этади. Кўндаланг кўприкчалар фаоллашганда бир-биридан алоҳида тарзда дастлаб актин толасига уланиб уни тортади, сўнгра ундан ажралиб, яна бирикиш имкониятини туғдирадиган шароитни “кутиб” туради. Кўприкчалар асинхрон равишда ҳаракатлансада, улар жуда кўп бўлганидан вужудга келадиган тортиш кучи қисқариш давомида бир меъёрда сақланади.
Тинч ҳолатда кўприкча энергияни ўзида тўплайди, лекин актин толаси билан бирика олмайди, улар ўртасида жойлашган тропонин оқсил глобуласи билан бириккан тропомиозин оқсил молекуласи ипи бунга халақит беради. Мускул фаоллашганда мускул ҳужайраси миоплазмасида эркин Са²⁺ ионлари миқдори ортади ва тропонин оқсили кальций иони билан бирикиб, ўз конформациясини ўзгартиради, натижада тропомиозин оқсил ипини суриб, фаол марказни ишга туширади ҳамда кўндаланг кўприкчаларнинг актин толаси билан бирикишига имконият туғдиради. Бирикиш натижасида кўприкчанинг конформацияси кескин ўзгаради, унинг бошчаси маълум бурчак остида эгилади, натижада актин толаси 20 нм масофага сурилади. Бу жараён учун сарфланган энергия фосфорланган актомиозин таркибидаги макроэргик фосфат боғланиш ҳисобига таъминланади. АТФ-аза фаоллигига эга бўлган актомиозин макроэргик фосфатлар парчаланишини таъминлайди.