Fiziologiya so’zi yunoncha bo’lib, tabiiyot ma’nosini bildiradi. XVI asrdan

MUSKUL QISQARISHINING MEXANIZMI
Hamma sarkomerlarda miozin iplarni aktin iplar bilan birlashtirib turadigan
ko’ndalang ko’prikchalar bor. Muskul tolasi qisqarganda miozin va aktin iplar
kalta bo’lmaydi, biri ikkinchisi ustida “sirg’ana” boshlaydi: aktin iplar miozinn
iplar orasiga sirg’anib kiradi, natijada I disklar kaltalashadi. A disklarning
uzunligi o’zgarmaydi. Bir-biriga ulangan sarkomerlarning har qaysisining bo’yi
taxminan 30% kamayadi, tola ham kaltalashadi.
Aktin iplar ko’ndalang ko’prikchalarning harakatlari tufayli miozin iplar
oralig’iga sirg’anib kiradi. Miozin iplar shoxlanib, har qaysisi taxminan 150
miozin molekulasidan tashkil topgan ko’p boshchalarni hosil qiladi. Bu
boshchalar miozin ipning o’siqlari bo’lib, uni qisqarish vaqtida atrofdagi aktin
iplar bilan bog’lab turadi (10rasm). Ko’ndalang ko’prikchalarning boshchalari
eshkaksimon harakat qilib, aktin iplarnni miozin iplar oralig’iga siljitadi.
Ko’prikchalar harakatlarining amplitudasi 20 nm, chastotasi sekundiga 5-50
tebranishdan ibborat. Har qaysi ko’prikcha goh aktin ipiga ulanib, uni tortadi,
goh undan uzilib, yana birikish imkoniyatini tug’diradigan sharoitni “kutib”
turadi. Ko’prikchalar asinxron ravishda harakatlansada, ular
jida ko’p
bo’lganidan vujudga keladigan tortish kuchi qisqsrish davomida bir me’yorda
saqlanadi.
Tinch holatda ko’prikcha energiyaga boyiydi, ammo aktin ipi bilan bbirika
olmaydi, ular o’rtasida joylashgan troponin globulasi (zarrachasi) bilan birikkan
tropomiozin ipi bunga halaqit beradi. Muskul faollashganda uning
mioplazmasida erkin kalsiy ionlari paydo bo’ladi. Bu ionlarga juda “o’ch”
bo’lgan troponin kalsiy bilan birikib, o’z konformatsiyasini (shaklini)
o’zgartiradi va tropomiozin ipini surib, ko’ndalang ko’prikchalarning aktin iplari
bilan birikishiga imkoniyat tug’diradi. Birikish natijasida ko’prikchaning
konformatsiyasi keskin o’zgaradi, uning boshchasi egiladi, aktin ipi bir qadar
(20 nm ga) suriladi. Bu harakat uchun sarflangan energiya fosforillangan
aktomiozin tarkibidagi makroergik fosfat bog’lanish hisobidan ajraladi. ATF-aza
aktivligiga ega bo’lgan aktomiozin makroergik fosfatlar parchalanishini
ta’minlaydi.

---

Bundan keyin aktin va miozin iplar atrofida Ca
2+
miqdori kamayishi tufayli
tropomiozin troponindan ajraladi va ko’ndalang ko’prikcha bilan aktin ipi
o’rtasida yana to’siq bo’lib qoladi. Miozin ATF hisobiga fosforillanadi. ATF
faqat miozinni energiyaga boyitish uchun emas, balki iplarni bir-biridan
vaqtincha ajratish uchun zarur bo’lgan modda. Bu ajralish muskulni yumshatib,
cho’zilishiga imkoniyat tug’diradi.
Qisqsrish ro’yobga chiqishi uchun zarur bo’lgan kalsiy ionlari muskulning
tinch holatida toladagi sarkoplazmatik retikulumda saqlanadi. Bu sharoitda
retikulum membranasini kalsiy uchun o’tkazuvchanligi juda past, oz miqdorda
mioplazmaga chiqqan ionlarni kalsiy nasosi retikulum ichiga haydab, u yerda
kalsiy konsentratsiyasi yuqori bo’lishini saqlab turadi. Sarkoplazmatik retikulum
bo’shlig’ida kalsiy ionlari konsentratsiyasi mioplazmadagiga nisbatan 10000
marta yuqori. Sarkoplazmatik retikulum membranasining faollanisi undagi
kalsiy kanallarining ochilishiga va konsentratsion gradiyent bo’yicha Ca
2+
ni
aktin va miozin iplar atrofiga chiqishiga olib keladi. Retikulum membranasi
faollanishi uchun muskul tolasining tashqi membranasida vujudga kelgan
qo’zg’alish ko’ndalang naychalar T-tizimi orqali sarkoplazmatik retikulum
membranasiga tarqalishi kerak. T-tizim tashqi membranani sarkomerning ichiga
botib kirgan qismidir. Ko’ndalang naychaning diametri 50 nm. Umurtqali
hayvonlarning 
muskul 
tolalarida 
bu 
naychalar 
disklar