Ферментлар
Режа:
Ферментларнинг синфланиши.
Актив марказ.
Ферментатив катализ механизми.
Ферментатив реакциялар кинетикаси.
Ферментлар тузилишига кўра оқсил табиатидаги биокатализаторларбўлиб, организмларда ҳосил бўлади ва ўз функцияларини бажаради. Фермент ибораси лотинча fermentum-ачитқи, оқлиқ маъносини билдиради. Чунки ферментатив жараёнлар биринчи марта бижғиш маҳсулотлари ишлаб чиқаришда аниқланган.
Ферментларнинг аҳамияти шундан кўринадики, кўплаб органик реакциялар юқори температурада борса, организмда бундай реакциялар 37оС да кетади. Ферментларнинг аниқ таъсир механизмини аниқлаш замонавий биоорганик кимёнинг фундаментал муаммоларидан биридир. Хозирги вақтда ферментларнинг тузилиши, таъсир этиш механизмларини ва ферментатив фаолликни бошқаришни тадқиқ этишга катта эътибор берилмоқда. Умуман олганда ферментлар иштирокида борадиган биокимёвий реакциялар йиғиндиси моддалар алмашинувининг асосий негизини ташкил қилади.
Ферментларни ўрганиш тиббиёт, саноат ва қишлоқ хўжалиги учун катта аҳамиятга эга. Тирик организмларда учрайдиган кўплаб касалликлар ферментлар фаолиятининг бузилиши билан боғлиқлиги аниқланган. Бундай ҳолатларда ферментлар дори препаратлари сифатида ишлатилади. Масалан трипсин, химотрипсин каби фермент препаратлар йирингли яраларни даволашда, рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза ферментлари юқумли вирусли касалликларни даволашда қўлланилади. Бундан ташқари ферментлар озиқ-овқат саноатида, биокимёвий тадқиқотларда кенг қўлланилади.
1961 йилда ишлаб чиқилган қоидага кўра ферментлар катализланувчи реакция турига кўра олтита синфга бўлинади. Ҳар бир синф яна қуйи синфлар ва гуруҳларга ажратилади. Ҳар бир фермент ўзига тегишли тартиб рақамига эга. Масалан, глюкооксидаза ферменти КФ. 1.1.3.4. шифри билан белгиланади, яъни бу фермент биринчи синфга, биринчи қуйи синфга, учинчи гуруҳга ва тўртинчи тартиб рақамига эга. Ферментлар қуйидаги синфларга бўлинади:
Оксиредуктазалар. Оксидланиш-қайтарилиш реакцияларини катализлайди.
Трансферазалар. Гуруҳларни битта бирикмадан иккинчисига кўчирилишини катализлайди: XR + Z X + RZ
Гидорлазалар. Моддаларнинг гидорлитик парчаланишини тезлаштиради: XY + H2O = XOH + YH.
Лиазалар. Қўшбоғ ҳосил бўлиши билан борадиган ногидролитик парчаланиш реакцияларини ёки қўшбоғлар бўйича бирикиш реакцияларини катализлайди.
Изомеразалар. Бирикмаларнинг изомерланиш реакцияларини катализлайди.
Лигазалар (синтетазалар). Макроэргик бирикмаларнинг энергияси ҳисобига синтез реакцияларининг тезликларини оширади.
(Ферментларнинг синфланишига оид янада батафсилроқ маълумотларни адабиётлар рўйхатида кўрсатилган Биокимё дарсликларидан олиш мумкин).
Ферментларни оқсил табиатига эга эканлиги ҳақида дастлабки тушунчалар Э.Фишер ва бошқа кимёгарлар томонидан илгари сурилган. Р.Вильштеттер бир қатор ферментларни ажратиб олиб ва тозалаб уларни иккита компонентдан, яъни қуйи молекуляр фаол қисм-агон ва юқори молекуляр ташувчи-ферондан иборат моддалар деган хулосага келган. 1926 йилда Д.Самнер уреаза ферментини, 1931 йилда Д.Нортроп пепсин ферментини кристалл ҳолатида ажратиб олганларидан кейин ферментларнинг оқсил табиати батамом исботланган.
Фермент оқсилларнинг нисбий молекуляр массаси 15000 дан бир неча миллионга етиши мумкин. Ферментлар бошқа оқсил моддаларга хос физик-кимёвий хоссаларга эга. Ферментларнинг юқори молекуляр бирикмалар бўлишига сабаб шуки, уларнинг фаол маркази маълум, юқори даражада тартибланган тузилишга эга бўлиши керак, чунки биркиш ва каталитик ўзгаришларга жавобгар бўлган аминокислота қолдиқлари оптимал катализ учун етарли шароитни ҳосил қиладиган даражада жойлашган бўлиши зарур. Ферментлар глобуляр оқсиллар бўлиб, молекуласи оддий ёки бир компонентли ва мураккаб, ёки икки компонентли бўлиши мумкин. Икки компонентли ферментларнинг оқсил қисми апофермент, яхлит молекуланинг ўзи эса холофермент дейилади. Ферментдан осон диссоцияланадиган оқсил бўлмаган компонент кофермент дейилади. Коферментлар атомлар ва функционал гуруҳларнинг акцептори ёки донори ҳисобланади. Агар ферментнинг оқсил бўлмаган қисми оқсилга мустаҳкам боғланган бўлса ва биокимёвий жараёнларда оқсилдан ажралмаса уни простетик гуруҳ деб аташ қабул қилинган.
Do'stlaringiz bilan baham: |