Biologik kimyo


-rasm. Polipeptid zanjirning α-konformatsiyasi



Download 11,71 Mb.
bet17/307
Sana09.06.2022
Hajmi11,71 Mb.
#649288
1   ...   13   14   15   16   17   18   19   20   ...   307
Bog'liq
BIOKIMYO KITOB

1.3-rasm. Polipeptid zanjirning α-konformatsiyasi.

34


o`zgarishidan kelib chiqadi: normal gemoglobin (HbA) ning beta-zanjirida 6-o`rinda turgan glutamat kislota o`roqsimon hujayra gemoglobini (HbS) da valin bilan almashingan. Bu patologik gemoglobindan tashqari yana bir qancha boshqa nonormal gemoglobinlar ham mavjud.


Oqsillarning ikkilamchi strukturasi polipeptid zanjirning fazoviy konfiguratsiyasida, ayrim qismlarini bir-biriga nisbatan joylashishi va peptid zanjirining egilgan holatini ta’riflaydi. Oqsilning ushbu ko`rinishidagi konfiguratsiyasi uning birlamchi strukturasidan kelib chiqadi va undagi qo`shimcha kovalent disulfid va bo`sh vodorod bog`lari bilan mustahkamlanadi. Konfiguratsiyasi bo`yicha ikkilamchi struktura spiral(alfa-spiral) va qat-qat buklangan (beta- struktura va kross-beta-shakl) turlariga bo`linadi.


α-spiral. Oqsilning ikkilamchi strukturasi doimiy takrorlanuvchi spiralga o`xshash bo`lib, polipeptid zanjirining peptidlari o`rtasidagi vodorod bog`lari yordamida hosil bo`lgan.

α-spiralning asosiy xususiyatlari:





  1. polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi burama simmetriyaga ega;




  1. vodorod bog`lari har gal takrorlanuvchi birinchi va to`rtinchi aminokislota qoldiqlarining peptid guruhlari o`rtasida hosil bo`ladi;




  1. spiral aylanmasining muntazam takrorlanishi;

4) α-spiralning barcha aminokislota qoldiqlari yon radikallari qanaqa bo`lishidan qat’i nazar, bir xil ahamiyatga ega;


5) aminokislotalarni yon radikallari α-spiralning hosil bo`lishida ishtirok etmaydi.


Tashqi ko`rinishidan α-spiral elektr plitasining biroz cho`zilgan spiraliga o`xshaydi. α-spiralda vodorod bog`lari har bir karbonil va to`rtinchi amino guruhning orasida hosil bo`ladi: α-spiral oqsil molekulasi ikkilamchi strukturasining asosidir. Uning har bir aylanmasi (kichik davri)ning uzunligi 0,54 nm bo`lib, 3,6 ta aminokislota qoldig`idan tashkil topgan, ya’ni aminokislota qoldig`ining uzunligi 0,15 nm (0,54: 3,6= 0,15 nm) bo`lib, α-spiralda haqiqatan ham aminokislotalar teng qiymatga ega ekanligi ko`rsatilgan. Bundan tashqari α-



35


spiralning 5 aylanmadan iborat katta davri ham bo`lib, u 18 ta aminokislota qoldig`iga ega va uzunligi 2,7 nm ni tashkil etadi.



Download 11,71 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   ...   13   14   15   16   17   18   19   20   ...   307




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©hozir.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling

kiriting | ro'yxatdan o'tish
    Bosh sahifa
юртда тантана
Боғда битган
Бугун юртда
Эшитганлар жилманглар
Эшитмадим деманглар
битган бодомлар
Yangiariq tumani
qitish marakazi
Raqamli texnologiyalar
ilishida muhokamadan
tasdiqqa tavsiya
tavsiya etilgan
iqtisodiyot kafedrasi
steiermarkischen landesregierung
asarlaringizni yuboring
o'zingizning asarlaringizni
Iltimos faqat
faqat o'zingizning
steierm rkischen
landesregierung fachabteilung
rkischen landesregierung
hamshira loyihasi
loyihasi mavsum
faolyatining oqibatlari
asosiy adabiyotlar
fakulteti ahborot
ahborot havfsizligi
havfsizligi kafedrasi
fanidan bo’yicha
fakulteti iqtisodiyot
boshqaruv fakulteti
chiqarishda boshqaruv
ishlab chiqarishda
iqtisodiyot fakultet
multiservis tarmoqlari
fanidan asosiy
Uzbek fanidan
mavzulari potok
asosidagi multiservis
'aliyyil a'ziym
billahil 'aliyyil
illaa billahil
quvvata illaa
falah' deganida
Kompyuter savodxonligi
bo’yicha mustaqil
'alal falah'
Hayya 'alal
'alas soloh
Hayya 'alas
mavsum boyicha


yuklab olish