Ва ўрта махсус таълим вазирлиги

Расм.2.1.4. Оқсил молекуласининг схематик тузилиши. Бунда: Аполипопротеин – холестрин ташувчи оқсилнинг бирламчи тузилиши (1) битта ҳарфлар билан кодлаштириб берилган. Иккиламчи тузилиш (2) эса [299 та минокислота] альфа спираль тўртбурчаклар билан белгиланган, ва учламчи тузилиш берилган (3).

Оқсил молекуласининг конформацион ҳолатига ҳар хил ташқи муҳит факторлари таъсир қилади ва шу макромолекулаларнинг функционал ҳолатида ўз аксини топади. Бунда оқсил структураси маълум барқарорликка эга ва бу молекулалар ўзининг конформацион ҳаракатчанлик хусусиятига эга бўлади.

α спиралдаги хар бир аминокислота қолдиғидаги -СО ва –NH группалари занжирдаги бошқа аминокислотанинг амино ва карбоксил группалари билан водород боғларини ҳосил қилади. Водород боғлари электроманфий О, N, Cl атомлари ва водород атомининг ўзаро тортилиши туфайли ҳосил бўлган кучсиз алоқа ҳисобланади. У ковалент боғга нисбатан 20 марта кучсиз ҳисобланади. α - спиралда бу боғлар ҳар бир карбоксил ва тўртинчи NH группа орасида тузилади: α - спираль оқсил молекуласи иккиламчи структурасининг асосини ташкил этади. Унинг 5,4 А^о га тенг бир айланмаси, яъни кичик қадамидан ташқари 5 айланмадан иборат катта қадами ҳам мавжуд. У 18 аминокислота қолдиғига эга бўлиб, узунлиги 27 А^о га тенг. α - спиралнинг водород боғлари маълум таъсирлар натижасида узилиб,  - структурага ўтади.  - структура бир айланаси 7 А^о га тенг бўлиб, ипсимон оқсилларнинг табиий шакли ҳисобланади. Водород боғлари молекулалар орасида, полипептид занжирининг хар хил соҳалари орасида ҳосил бўлади.

Расм 2.1.5. Оқсил молекулаларининг структуравий тузилиши.

Оқсил молекуласининг фазодаги шаклини мустаҳкамлашда унинг полипептид занжирини ташкил қиладиган ковалент, пептид ва дисульфид боғлардан ташқари бир қатор ковалент бўлмаган боғланишлар ҳам иштирок этади. Бу ўзаро кучсиз боғлар қаторига водород боғлари, макромолекула гуруҳларининг электростатик муносабатлари, қутбланмаган, гидрофоб группаларнинг ўзаро таъсирлари ва бошқа таъсирлашувлар киради.

Оқсилларнинг тўртламчи структураси бир нечта бир хил занжирлардан тузилган бўлиб, улар протомерлар дейилади. Унинг бир қисми суббирлик, яъни домен бўлиб, улар бир хил биологик фаолиятга эга бўлмайди. Суббирликлар бирикиб олигомерни ташкил қилади. Масалан, бундай тузилиш 574 та аминокислота қолдиғидан иборат гемоглобин молекуласи (С₃₀₃₂Н₄₈₁₆О₈₇₂N₇₈₀S₈Fe₄, М_r=64500) тўртта суббирликдан ташкил топган, яъни α ва -полипептид занжир (глобин), ҳамда ҳар бир суббирлик биттадан темир тутувчи гемдан иборат. Аниқланишача, α суббирликларнинг ҳар бири 141 та,  суббирликларнинг ҳар бири эса 146 аминокислота қолдиғидан иборат экан. Олигомер маълум шароитда, тузлар эритмаси ёки муҳитнинг рН- кўрсаткичи ўзгариши таъсирида α - ва - суббирликка диссоцияланади, яъни улар орасидаги водород боғлар узилади. Муҳитдан тузлар ва мочевина четлатилганда молекула қайтадан тўла синтезланади.